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- PDB-5qu1: Crystal Structure of the monomeric human Nck SH3.1 domain, tricli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5qu1
タイトルCrystal Structure of the monomeric human Nck SH3.1 domain, triclinic, 1.08A
要素Cytoplasmic protein NCK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 DOMAIN / ADAPTOR / PEPTIDE BINDING / DOMAIN SWAP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cap-dependent translational initiation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / : / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension ...positive regulation of cap-dependent translational initiation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / : / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / vesicle membrane / lamellipodium assembly / positive regulation of actin filament polymerization / RHOV GTPase cycle / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein kinase inhibitor activity / RHOU GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell proliferation / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / ephrin receptor binding / regulation of cell migration / Downstream signal transduction / T cell activation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / actin filament organization / molecular condensate scaffold activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / cell-cell junction / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / ribosome / cadherin binding / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
SH2/SH3 adapter protein NCK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.08 Å
データ登録者Burger, D. / Ruf, A. / Benz, J. / Schlatter, D. / Rudolph, M.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Small molecule AX-024 reduces T cell proliferation independently of CD3ε/Nck1 interaction, which is governed by a domain swap in the Nck1-SH3.1 domain.
著者: Richter, K. / Rufer, A.C. / Muller, M. / Burger, D. / Casagrande, F. / Grossenbacher, T. / Huber, S. / Hug, M.N. / Koldewey, P. / D'Osualdo, A. / Schlatter, D. / Stoll, T. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2019年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月12日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_deposit_group
Item: _pdbx_deposit_group.group_description / _pdbx_deposit_group.group_type
改定 1.22021年6月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / pdbx_initial_refinement_model / Item: _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic protein NCK1
B: Cytoplasmic protein NCK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7264
ポリマ－19,5342
非ポリマー1922
水2,378132
1
A: Cytoplasmic protein NCK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8632
ポリマ－9,7671
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cytoplasmic protein NCK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8632
ポリマ－9,7671
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)23.910, 28.370, 38.560
Angle α, β, γ (deg.)87.150, 86.490, 67.040
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic protein NCK1 / NCK adaptor protein 1 / Nck-1 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-alpha


分子量: 9766.842 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCK1, NCK / プラスミド: PET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16333
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 5-20 mg/mL protein in 25mM HEPES\/NaOH pH7.8, 150mM NaCl mixed 60-70% with 40-30% reservoir consisting of 0.1M BIS-TRIS\/HCl pH6.5, 2M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→38.47 Å / Num. obs: 27558 / % possible obs: 72.3 % / 冗長度: 1.94 % / Biso Wilson estimate: 14.129 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 5.42 / Num. measured all: 53364 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.1-1.131.791.0220.6177728374340.3541.40615.3
1.13-1.161.9460.8260.92137627217070.4781.12626
1.16-1.191.9230.8330.951967270410230.441.13537.8
1.19-1.231.9380.6671.122639259113620.5660.91252.6
1.23-1.271.9530.7121.13827253519600.5240.9777.3
1.27-1.311.9930.6261.364126241220700.5720.85685.8
1.31-1.361.9550.5591.553878231719840.6310.76385.6
1.36-1.421.870.3732.13770229820160.7830.50987.7
1.42-1.482.0020.2922.713885214819410.8650.39690.4
1.48-1.551.950.2273.333681207918880.9110.30990.8
1.55-1.641.8090.1694.163189195017630.9430.2390.4
1.64-1.742.0090.1355.433433188917090.9650.18390.5
1.74-1.861.9960.1036.933167174515870.9760.13890.9
1.86-21.8730.0729.252770164514790.9850.09889.9
2-2.21.9460.05511.952610149513410.9890.07589.7
2.2-2.461.9920.05113.222410134312100.990.06990.1
2.46-2.841.8530.0513.41992118510750.9910.06790.7
2.84-3.471.9320.0416.04178110249220.9920.05490
3.47-4.911.9280.03317.9213637787070.9950.04590.9
4.91-38.471.9030.03717.917234193800.9930.0590.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inhouse model

解像度: 1.08→38.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 1.972 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2142 955 4.6 %RANDOM
Rwork0.1586 ---
obs0.1611 19835 52.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.8 Å2 / Biso mean: 8.783 Å2 / Biso min: 3.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20.36 Å2-0.19 Å2
2---0.57 Å20.2 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.08→38.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数958 0 10 132 1100
Biso mean--29.62 18.26 -
残基数----112
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0141013
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017900
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5431.6631377
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9831.6472119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4245120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.50522.81364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.65715193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021127
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02193
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.01831913
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free22.945574
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.24851948
LS精密化 シェル解像度: 1.082→1.11 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 4 -
Rwork0.236 72 -
all-76 -
obs--2.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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