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- PDB-5qby: Crystal structure of human Cathepsin-S with bound ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5qby
タイトルCrystal structure of human Cathepsin-S with bound ligand
要素Cathepsin S
キーワードHYDROLASE / D3R / Cathepsin S / Ligand Docking
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / collagen binding / laminin binding / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / protein processing / late endosome / tertiary granule lumen / : / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N2A / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
Model detailsStructures re-refined for D3R docking challenge
データ登録者Bembenek, S.D. / Ameriks, M.K. / Mirzadegan, T. / Yang, H. / Shao, C. / Burley, S.K.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Diazinones as P2 replacements for pyrazole-based cathepsin S inhibitors
著者: Ameriks, M.K. / Bembenek, S.D. / Burdett, M.T. / Choong, I.C. / Edwards, J.P. / Gebauer, D. / Gu, Y. / Karlsson, L. / Purkey, H.E. / Staker, B.L. / Sun, S. / Thurmond, R.L. / Zhu, J.
履歴
登録2017年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2017年12月20日ID: 3MPE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月21日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_deposit_group / Item: _pdbx_deposit_group.group_type
改定 1.22021年2月10日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年11月17日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: database_2 / pdbx_deposit_group
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_deposit_group.group_description
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin S
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3604
ポリマ－49,0332
非ポリマー1,3272
水7,242402
1
A: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1802
ポリマ－24,5161
非ポリマー6641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1802
ポリマ－24,5161
非ポリマー6641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)171.238, 34.376, 103.815
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 125.100, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 0 - 218 / Label seq-ID: 1 - 219

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 24516.471 Da / 分子数: 2 / 変異: C139S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25774, cathepsin S
#2: 化合物 ChemComp-N2A / N-[2-chloro-5-(1-{3-[4-(6-chloro-3-methyl-2-oxo-2,3-dihydro-1H-benzimidazol-1-yl)piperidin-1-yl]propyl}-6-oxo-1,6-dihydropyrimidin-5-yl)benzyl]-4-fluorobenzamide


分子量: 663.569 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H33Cl2FN6O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 100MM SODIUM ACETATE PH 4.5, 200MM AMMONIUM ACETATE, 25% PEG 8000. PROTEIN CONCENTRATION 7 MG/ML, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→33.88 Å / Num. obs: 24037 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.579 / % possible all: 99.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→33.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.773 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.285 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2037 1226 5.1 %RANDOM
Rwork0.1708 ---
obs0.1725 22795 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.97 Å2 / Biso mean: 24.897 Å2 / Biso min: 10.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0 Å2-0.08 Å2
2--0.32 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→33.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3378 0 92 402 3872
Biso mean--26.86 32.65 -
残基数----438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023092
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3271.9214846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9692.9917192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7635436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.01224.375160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.37715544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4651514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024044
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02764
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 14662 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.248→2.306 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 70 -
Rwork0.265 1565 -
all-1635 -
obs--92.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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