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- PDB-5os9: Structure of the B3 DNA-Binding Domain of NGA1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5os9
タイトルStructure of the B3 DNA-Binding Domain of NGA1
要素B3 domain-containing transcription factor NGA1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Transcription factor B3 DNA binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of leaf morphogenesis / leaf development / flower development / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / nucleus
類似検索 - 分子機能
B3 domain-containing transcription factor LEC2-like / DNA-binding pseudobarrel domain / At1g16640 B3 domain / B3 DNA binding domain / B3 DNA binding domain / B3 DNA-binding domain profile. / B3 DNA binding domain / DNA-binding pseudobarrel domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
B3 domain-containing transcription factor NGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sasnauskas, G. / Manakova, E.
資金援助リトアニア, 1件
組織認可番号国
Research Council of LithuaniaMIP-106/2015リトアニア
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: DNA recognition by Arabidopsis transcription factors ABI3 and NGA1.
著者: Sasnauskas, G. / Manakova, E. / Lapenas, K. / Kauneckaite, K. / Siksnys, V.
履歴
登録2017年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: B3 domain-containing transcription factor NGA1
B: B3 domain-containing transcription factor NGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4192
ポリマ－29,4192
非ポリマー00
水4,684260
1
A: B3 domain-containing transcription factor NGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7101
ポリマ－14,7101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: B3 domain-containing transcription factor NGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7101
ポリマ－14,7101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.758, 151.179, 47.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 B3 domain-containing transcription factor NGA1 / Protein NGATHA 1


分子量: 14709.684 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA binding domain, UNP Residues 29-143 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residue 125 in each chain is a cysteine - 2-mercaptoethanol adduct S,S-(2-hydroxyethyl)thiocysteine (3-letter code CME).
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: NGA1, At2g46870, F19D11.25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: O82799
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Reservoir solution: 0.1 M HEPES-NaOH pH 7.5, 0.2 M potassium sodium tartrate, 1.6 M potassium-sodium phosphate, 5% PEG 4000. Protein concentration: 7.1 mg/ml. Drop: 0.4 microL protein ...詳細: Reservoir solution: 0.1 M HEPES-NaOH pH 7.5, 0.2 M potassium sodium tartrate, 1.6 M potassium-sodium phosphate, 5% PEG 4000. Protein concentration: 7.1 mg/ml. Drop: 0.4 microL protein solution + 0.2 microL reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→75.59 Å / Num. obs: 39391 / % possible obs: 99.22 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 17.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0186 / Net I/σ(I): 21.81
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.1059 / Mean I/σ(I) obs: 6.85 / Num. unique obs: 2062 / CC1/2: 0.971 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
MoRDa1.3.02位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4lduA

解像度: 1.8→75.59 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 19.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 3911 9.93 %
Rwork0.1482 --
obs0.1529 39391 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→75.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1872 0 0 260 2132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0191951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.532626
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5991168
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.8220.24671500.18291311X-RAY DIFFRACTION99
1.822-1.8450.26111330.16441216X-RAY DIFFRACTION99
1.845-1.86930.2511070.17271294X-RAY DIFFRACTION99
1.8693-1.89490.24971290.16511300X-RAY DIFFRACTION99
1.8949-1.9220.24331430.15521265X-RAY DIFFRACTION99
1.922-1.95070.23551210.161284X-RAY DIFFRACTION99
1.9507-1.98120.19751330.14551224X-RAY DIFFRACTION99
1.9812-2.01370.20051690.1411252X-RAY DIFFRACTION99
2.0137-2.04840.19691580.13511297X-RAY DIFFRACTION100
2.0484-2.08560.18761390.13841239X-RAY DIFFRACTION100
2.0856-2.12570.21131520.13261230X-RAY DIFFRACTION99
2.1257-2.16910.22021280.1331319X-RAY DIFFRACTION99
2.1691-2.21630.21351170.14531282X-RAY DIFFRACTION99
2.2163-2.26790.18591410.13831260X-RAY DIFFRACTION99
2.2679-2.32460.21321230.15131254X-RAY DIFFRACTION99
2.3246-2.38740.21091250.15521284X-RAY DIFFRACTION98
2.3874-2.45770.21741150.15231265X-RAY DIFFRACTION98
2.4577-2.5370.23351470.16011264X-RAY DIFFRACTION99
2.537-2.62770.19341410.16621265X-RAY DIFFRACTION100
2.6277-2.73290.23571220.15811288X-RAY DIFFRACTION100
2.7329-2.85730.23091590.16541262X-RAY DIFFRACTION100
2.8573-3.0080.20931290.15841286X-RAY DIFFRACTION100
3.008-3.19640.19631420.16111269X-RAY DIFFRACTION100
3.1964-3.44320.16861660.14091270X-RAY DIFFRACTION100
3.4432-3.78970.15421190.13331289X-RAY DIFFRACTION100
3.7897-4.3380.14681640.11841257X-RAY DIFFRACTION99
4.338-5.46520.16561830.1261191X-RAY DIFFRACTION99
5.4652-75.65620.19791560.17921263X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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