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- PDB-5ojk: Crystal structure of the human neuroligin 1 cholinesterase domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ojk
タイトルCrystal structure of the human neuroligin 1 cholinesterase domain containing spliced sequence B (SSB) (NL1(-A+B))
要素Neuroligin-1,Neuroligin-1
キーワードCELL ADHESION / neuroligin-neurexin / synaptic organizer protein / spliced sequence B
機能・相同性
機能・相同性情報


asymmetric, glutamatergic, excitatory synapse / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuronal signal transduction / terminal button organization ...asymmetric, glutamatergic, excitatory synapse / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / cytoskeletal matrix organization at active zone / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / neuronal signal transduction / terminal button organization / postsynaptic density protein 95 clustering / excitatory synapse assembly / postsynaptic membrane assembly / presynaptic membrane assembly / neurexin family protein binding / synaptic vesicle targeting / presynapse assembly / synaptic vesicle clustering / receptor localization to synapse / filopodium tip / neuron cell-cell adhesion / NMDA glutamate receptor clustering / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / neuron projection arborization / AMPA glutamate receptor clustering / regulation of AMPA receptor activity / protein localization to synapse / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of filopodium assembly / regulation of neuron differentiation / Neurexins and neuroligins / postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of intracellular signal transduction / neuron projection morphogenesis / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic cleft / protein targeting / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / cellular response to calcium ion / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / GABA-ergic synapse / neuron projection development / rhythmic process / nervous system development / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / scaffold protein binding / dendritic spine / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynapse / postsynaptic density / dendrite / synapse / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neuroligin / : / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Neuroligin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Elegheert, J. / Aricescu, A.R.
資金援助 英国, カナダ, 米国, 13件
組織認可番号
Medical Research Council (United Kingdom)G0700232 英国
Medical Research Council (United Kingdom)L009609 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/15 英国
CIHRFDN-143206 カナダ
CIHRNDD-144222 カナダ
National Institutes of HealthR00 DC013805 米国
European Molecular Biology OrganizationALTF 1116-2012 英国
Marie CurieFP7-328531 英国
Cancer Research UKC375/A10976 英国
National Institutes of HealthMH085926 米国
National Institutes of HealthGM105730 米国
National Institutes of HealthF32NS093753 米国
Wellcome Trust090532/Z/09/Z 英国
引用ジャーナル: Neuron / : 2017
タイトル: Structural Mechanism for Modulation of Synaptic Neuroligin-Neurexin Signaling by MDGA Proteins.
著者: Elegheert, J. / Cvetkovska, V. / Clayton, A.J. / Heroven, C. / Vennekens, K.M. / Smukowski, S.N. / Regan, M.C. / Jia, W. / Smith, A.C. / Furukawa, H. / Savas, J.N. / de Wit, J. / Begbie, J. / ...著者: Elegheert, J. / Cvetkovska, V. / Clayton, A.J. / Heroven, C. / Vennekens, K.M. / Smukowski, S.N. / Regan, M.C. / Jia, W. / Smith, A.C. / Furukawa, H. / Savas, J.N. / de Wit, J. / Begbie, J. / Craig, A.M. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2017年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月31日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroligin-1,Neuroligin-1
B: Neuroligin-1,Neuroligin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,1628
ポリマ-131,1192
非ポリマー1,0436
1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area40680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.570, 118.050, 214.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-852-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Neuroligin-1,Neuroligin-1


分子量: 65559.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLGN1, KIAA1070 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI-/- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N2Q7
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M KSCN, 0.1M Bis-tris propane pH 8.5, 20% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→51.7 Å / Num. obs: 40826 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3077 / CC1/2: 0.541 / Rpim(I) all: 0.484 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2044)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BIX
解像度: 2.55→51.7 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 2005 4.92 %
Rwork0.236 --
obs0.2381 40739 96.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→51.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8387 0 68 109 8564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78211891
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.5095109
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361296
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031549
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5501-2.61380.36581400.33312820X-RAY DIFFRACTION98
2.6138-2.68450.34381470.32092712X-RAY DIFFRACTION98
2.6845-2.76350.34361440.29392762X-RAY DIFFRACTION98
2.7635-2.85270.31331480.27942735X-RAY DIFFRACTION98
2.8527-2.95460.33561390.25732773X-RAY DIFFRACTION97
2.9546-3.07290.29651460.25552767X-RAY DIFFRACTION98
3.0729-3.21270.31511410.25482749X-RAY DIFFRACTION97
3.2127-3.38210.29431350.24372765X-RAY DIFFRACTION97
3.3821-3.59390.25921520.24252746X-RAY DIFFRACTION97
3.5939-3.87130.28561360.21832779X-RAY DIFFRACTION97
3.8713-4.26080.26051350.20572745X-RAY DIFFRACTION96
4.2608-4.87690.21521400.19212767X-RAY DIFFRACTION95
4.8769-6.14280.24731440.21282788X-RAY DIFFRACTION95
6.1428-51.71260.27181580.23662826X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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