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- PDB-5oj8: Crystal structure of the KLC1-TPR domain ([A1-B5] fragment) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oj8
タイトルCrystal structure of the KLC1-TPR domain ([A1-B5] fragment)
要素Kinesin light chain 1
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin1 / KLC1 / TPR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / kinesin complex / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / MHC class II antigen presentation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants ...Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / kinesin complex / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / MHC class II antigen presentation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / growth cone / cytoplasmic vesicle / microtubule / cell adhesion / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin light chain / Kinesin light chain repeat / Kinesin light chain repeat. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Kinesin light chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.247 Å
データ登録者Nguyen, T.Q. / Chenon, M. / Vilela, F. / Velours, C. / Fernandez-Varela, P. / Llinas, P. / Menetrey, J.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Structural plasticity of the N-terminal capping helix of the TPR domain of kinesin light chain.
著者: Nguyen, T.Q. / Chenon, M. / Vilela, F. / Velours, C. / Aumont-Nicaise, M. / Andreani, J. / Varela, P.F. / Llinas, P. / Menetrey, J.
履歴
登録2017年7月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin light chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7673
ポリマ－28,5771
非ポリマー1902
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering, monomer in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.530, 69.530, 199.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

PO4

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要素

#1: タンパク質 Kinesin light chain 1 / KLC 1


分子量: 28577.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLC1, KLC, KNS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07866
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20 % PEG400, 0,15M Phosphate pH7.25 10% PEG10K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.247→44.66 Å / Num. obs: 14301 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 67.16 Å2 / Rrim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 21.25
反射 シェル解像度: 2.247→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rrim(I) all: 1.524 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NF1

3nf1


解像度: 2.247→34.25 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2484 713 4.99 %
Rwork0.2164 --
obs0.218 14294 99.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.247→34.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1679 0 10 2 1691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091715
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.942317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.686660
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006301
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2466-2.420.38471370.3262596X-RAY DIFFRACTION98
2.42-2.66350.27491400.26082670X-RAY DIFFRACTION100
2.6635-3.04870.3721420.27222690X-RAY DIFFRACTION100
3.0487-3.84020.27261440.22942729X-RAY DIFFRACTION99
3.8402-34.2540.19361500.17912896X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.58560.13582.68534.98460.115.85920.18860.9390.0229-0.6152-0.0003-0.19380.23471.4428-0.21950.6710.12090.07280.71370.04550.452321.5259-20.60311.564
21.8686-0.63060.38341.09120.67923.14680.0154-0.1687-0.04940.2846-0.1537-0.12550.4952-0.02140.16850.6610.1162-0.03620.37840.03780.51318.6436-20.535121.8844
32.2012-0.12230.77982.1152-0.66331.6802-0.274-0.24750.390.67720.0166-0.127-0.31540.08430.23070.72490.1263-0.12640.4030.00750.533716.4563-3.679425.6369
42.72120.2844-0.02692.37-0.50663.24240.02240.15130.35410.3902-0.0854-0.4703-0.72310.29070.00160.61340.029-0.09180.4320.09260.680815.5519.686613.5524
51.1453-0.38310.14961.3775-0.84045.183-0.2434-0.00510.0738-0.17480.17310.0363-0.1797-0.49530.12430.7358-0.0594-0.02490.54830.07950.556510.009512.9885-0.02
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 209 through 228 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 229 through 270 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 271 through 331 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 332 through 377 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 378 through 418 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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