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- PDB-5oh0: The Cryo-Electron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Us... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oh0
タイトルThe Cryo-Electron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Usher Pilus Rod
要素Type-1 fimbrial protein, A chain
キーワードPROTEIN FIBRIL / bacterial pilus / chaperone-usher pilus
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Type-1 fimbrial protein, A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli J96 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Hospenthal, M.K. / Costa, T.R.D. / Redzej, A. / Waksman, G.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)018434 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: The Cryoelectron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Usher Pilus Rod.
著者: Manuela K Hospenthal / Dawid Zyla / Tiago R D Costa / Adam Redzej / Christoph Giese / James Lillington / Rudi Glockshuber / Gabriel Waksman /
要旨: Adhesive chaperone-usher pili are long, supramolecular protein fibers displayed on the surface of many bacterial pathogens. The type 1 and P pili of uropathogenic Escherichia coli (UPEC) play ...Adhesive chaperone-usher pili are long, supramolecular protein fibers displayed on the surface of many bacterial pathogens. The type 1 and P pili of uropathogenic Escherichia coli (UPEC) play important roles during urinary tract colonization, mediating attachment to the bladder and kidney, respectively. The biomechanical properties of the helical pilus rods allow them to reversibly uncoil in response to flow-induced forces, allowing UPEC to retain a foothold in the unique and hostile environment of the urinary tract. Here we provide the 4.2-Å resolution cryo-EM structure of the type 1 pilus rod, which together with the previous P pilus rod structure rationalizes the remarkable "spring-like" properties of chaperone-usher pili. The cryo-EM structure of the type 1 pilus rod differs in its helical parameters from the structure determined previously by a hybrid approach. We provide evidence that these structural differences originate from different quaternary structures of pili assembled in vivo and in vitro.
履歴
登録2017年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月29日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3809
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3809
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type-1 fimbrial protein, A chain
B: Type-1 fimbrial protein, A chain
C: Type-1 fimbrial protein, A chain
D: Type-1 fimbrial protein, A chain
E: Type-1 fimbrial protein, A chain
F: Type-1 fimbrial protein, A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0116
ポリマ－95,0116
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22260 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area39350 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Type-1 fimbrial protein, A chain / Type-1A pilin


分子量: 15835.243 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli J96 (大腸菌) / 遺伝子: fimA, pilA, b4314, JW4277 / 発現宿主: Escherichia coli HB101 (大腸菌) / 参照: UniProt: P04128

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Type 1 Chaperone-usher pilus / タイプ: COMPLEX / 詳細: Superhelical assembly of the pilus rod subunit FimA / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli J96 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli HB101 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMTris1
2150 mMNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil 1.2/1.3 400 mesh grid
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2776: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION2粒子像選択
4GctfCTF補正
9PHENIXモデル精密化real space refine
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 114.992 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.01188 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 115545
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115510 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDPdb chain residue range
12JTY

2jty

A120-159
22JTY

2jty

A1172-182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036666
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6189114
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.7553864
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0471140
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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