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万見
- PDB-5oeo: Solution structure of the complex of TRPV5(655-725) with a Calmod... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oeo
タイトルSolution structure of the complex of TRPV5(655-725) with a Calmodulin E32Q/E68Q double mutant
要素
  • Calmodulin-1
  • Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRPV5 / calcium channel / dynamics / calmodulin / regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of urine volume / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase ...regulation of urine volume / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / TRP channels / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium ion homeostasis / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / RAS processing / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5/6 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. ...Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5/6 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / EF-hand, calcium binding motif / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing / molecular dynamics
データ登録者Vuister, G.W. / Bokhovchuk, F.M. / Bate, N. / Kovalevskaya, N. / Goult, B.T. / Spronk, C.A.E.M.
資金援助 英国, オランダ, 5件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J007897/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/L000555/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/P00038X/1 英国
NWO700.55.443 オランダ
NWO700.57.101 オランダ
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: The Structural Basis of Calcium-Dependent Inactivation of the Transient Receptor Potential Vanilloid 5 Channel.
著者: Bokhovchuk, F.M. / Bate, N. / Kovalevskaya, N.V. / Goult, B.T. / Spronk, C.A.E.M. / Vuister, G.W.
履歴
登録2017年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
C: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7404
ポリマ－24,6602
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, isothermal titration calorimetry, NMR
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1680 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area17450 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 120structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1medoid

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16937.652 Da / 分子数: 1 / 変異: E32Q, E68Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質 Transient receptor potential cation channel subfamily V member 5 / TrpV5 / Calcium transport protein 2 / CaT2 / Epithelial calcium channel 1 / ECaC1 / Osm-9-like TRP ...TrpV5 / Calcium transport protein 2 / CaT2 / Epithelial calcium channel 1 / ECaC1 / Osm-9-like TRP channel 3 / OTRPC3


分子量: 7722.194 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRPV5, ECAC1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NQA5
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic33D 1H-15N NOESY
121isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
131isotropic33D 1H-13C NOESY aromatic
142isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1220 uM 13C/15N Calmodulin, 220 uM hTRPV5(655-725), 95% H2O/5% D2O1:1 13C15N-CaM12 : hTRPV5655-725Sample 195% H2O/5% D2O
solution2380 uM [U-99% 15N] Calmodulin, 380 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] hTRPV5(655-725), 95% H2O/5% D2O1:1 15N-CaM12 : 13C15N-hTRPV5655-725Sample 295% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
220 uMCalmodulin13C/15N1
220 uMhTRPV5(655-725)1
380 uMCalmodulin[U-99% 15N]2
380 uMhTRPV5(655-725)[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 84 mM / Ionic strength err: 0.01 / Label: NMR Buffer / pH: 7.4 / PH err: 0.1 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.1 / 温度: 308 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVIBrukerAVI5001
Bruker AVIIIBrukerAVIII6002
Bruker AVIIBrukerAVII8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CcpNmr Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
AnalysisAssign3CCPNchemical shift assignment
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CcpNmr Analysis2.4CCPNpeak picking
YASARA15.6Yasara Biosciences; Krieger et al.精密化
NMRPipe7.9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipe7.9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化
手法ソフトェア番号詳細
simulated annealing2
molecular dynamics6Refinement using log-normal potentials as described by Bordeaux et al, 2011
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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