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万見
- PDB-5oc5: Crystal structure of human tRNA-dihydrouridine(20) synthase dsRBD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oc5
タイトルCrystal structure of human tRNA-dihydrouridine(20) synthase dsRBD K419A-K420A mutant
要素tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like
キーワードRNA BINDING PROTEIN / double-stranded RNA-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-dihydrouridine20 synthase [NAD(P)+] / tRNA-dihydrouridine20 synthase activity / tRNA dihydrouridine synthesis / tRNA dihydrouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / protein kinase inhibitor activity / NADPH binding / antiviral innate immune response / PKR-mediated signaling / FMN binding ...tRNA-dihydrouridine20 synthase [NAD(P)+] / tRNA-dihydrouridine20 synthase activity / tRNA dihydrouridine synthesis / tRNA dihydrouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / protein kinase inhibitor activity / NADPH binding / antiviral innate immune response / PKR-mediated signaling / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / double-stranded RNA binding / tRNA binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DUS2, double-stranded RNA binding domain / : / tRNA-dihydrouridine synthase, conserved site / DUS-like, FMN-binding domain / Dihydrouridine synthase (Dus) / Uncharacterized protein family UPF0034 signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA-binding domain ...DUS2, double-stranded RNA binding domain / : / tRNA-dihydrouridine synthase, conserved site / DUS-like, FMN-binding domain / Dihydrouridine synthase (Dus) / Uncharacterized protein family UPF0034 signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Aldolase-type TIM barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.893 Å
データ登録者Bou-nader, C. / Pecqueur, L. / Hamdane, D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Molecular basis for transfer RNA recognition by the double-stranded RNA-binding domain of human dihydrouridine synthase 2.
著者: Bou-Nader, C. / Barraud, P. / Pecqueur, L. / Perez, J. / Velours, C. / Shepard, W. / Fontecave, M. / Tisne, C. / Hamdane, D.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9606
ポリマ－13,6121
非ポリマー3475
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area6270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.170, 36.170, 75.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like / Dihydrouridine synthase 2 / Up-regulated in lung cancer protein 8 / URLC8 / tRNA-dihydrouridine ...Dihydrouridine synthase 2 / Up-regulated in lung cancer protein 8 / URLC8 / tRNA-dihydrouridine synthase 2-like / hDUS2


分子量: 13612.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUS2, DUS2L / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NX74, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.21 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 35% PEG 4K 1 M LiCl 100 mM Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.893→36.17 Å / Num. obs: 7680 / % possible obs: 99.51 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.893→1.961 Å / 冗長度: 7.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.29 / Num. unique obs: 710 / CC1/2: 0.468 / % possible all: 96.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4wft

4wft


解像度: 1.893→36.17 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 29.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 768 10.01 %
Rwork0.1688 --
obs0.1747 7670 99.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.893→36.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数737 0 20 56 813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015765
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1381029
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.072474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073119
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008128
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8926-2.03870.37461460.32081342X-RAY DIFFRACTION97
2.0387-2.24390.25771550.19441396X-RAY DIFFRACTION100
2.2439-2.56850.25961510.17041365X-RAY DIFFRACTION100
2.5685-3.23570.22941580.17431397X-RAY DIFFRACTION100
3.2357-36.17660.19261580.14371402X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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