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万見
- PDB-5oc4: Crystal structure of human tRNA-dihydrouridine(20) synthase dsRBD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oc4
タイトルCrystal structure of human tRNA-dihydrouridine(20) synthase dsRBD R361A-R362A mutant
要素tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like
キーワードRNA BINDING PROTEIN / double-stranded RNA-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-dihydrouridine20 synthase [NAD(P)+] / tRNA-dihydrouridine20 synthase activity / tRNA dihydrouridine synthesis / tRNA dihydrouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / protein kinase inhibitor activity / antiviral innate immune response / NADPH binding / PKR-mediated signaling / double-stranded RNA binding ...tRNA-dihydrouridine20 synthase [NAD(P)+] / tRNA-dihydrouridine20 synthase activity / tRNA dihydrouridine synthesis / tRNA dihydrouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / protein kinase inhibitor activity / antiviral innate immune response / NADPH binding / PKR-mediated signaling / double-stranded RNA binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / tRNA binding / endoplasmic reticulum / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DUS2, double-stranded RNA binding domain / tRNA-dihydrouridine synthase, conserved site / DUS-like, FMN-binding domain / Dihydrouridine synthase (Dus) / Uncharacterized protein family UPF0034 signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain ...DUS2, double-stranded RNA binding domain / tRNA-dihydrouridine synthase, conserved site / DUS-like, FMN-binding domain / Dihydrouridine synthase (Dus) / Uncharacterized protein family UPF0034 signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Aldolase-type TIM barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Bou-nader, C. / Pecqueur, L. / Hamdane, D.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Molecular basis for transfer RNA recognition by the double-stranded RNA-binding domain of human dihydrouridine synthase 2.
著者: Bou-Nader, C. / Barraud, P. / Pecqueur, L. / Perez, J. / Velours, C. / Shepard, W. / Fontecave, M. / Tisne, C. / Hamdane, D.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7825
ポリマ－13,4251
非ポリマー3574
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area6160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.940, 83.940, 56.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like / Dihydrouridine synthase 2 / Up-regulated in lung cancer protein 8 / URLC8 / tRNA-dihydrouridine ...Dihydrouridine synthase 2 / Up-regulated in lung cancer protein 8 / URLC8 / tRNA-dihydrouridine synthase 2-like / hDUS2


分子量: 13425.269 Da / 分子数: 1 / 変異: R361A, R362A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUS2, DUS2L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NX74, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.65 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 22% PEG 8K 100 mM sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.52 Å / Num. obs: 16219 / % possible obs: 91.02 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 31.71 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.2169 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. unique obs: 625 / CC1/2: 0.26 / % possible all: 39.01

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WFT

4wft


解像度: 1.71→41.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU R Cruickshank DPI: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.098 / SU Rfree Blow DPI: 0.093 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.088
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1326 8.26 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 16049 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.643 Å20 Å20 Å2
2---1.643 Å20 Å2
3---3.2861 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.71→41.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数746 0 18 144 908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01794HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.061071HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d286SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes129HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it794HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.26
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.85
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion103SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1069SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.82 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2452 271 9.3 %
Rwork0.2247 2643 -
all0.2266 2914 -
obs--99.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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