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- PDB-5oak: Structure of the dmPar3 PDZ1 domain in complex with the dmPar6 PBM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oak
タイトルStructure of the dmPar3 PDZ1 domain in complex with the dmPar6 PBM
要素Bazooka, isoform C,LD29223p
キーワードPROTEIN BINDING / Cell polarity protein
機能・相同性
機能・相同性情報


spot adherens junction / follicle cell of egg chamber-cell adhesion / border follicle cell delamination / germ-band extension / Malpighian tubule development / RAC1 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / terminal branching, open tracheal system / establishment or maintenance of neuroblast polarity / branching involved in open tracheal system development ...spot adherens junction / follicle cell of egg chamber-cell adhesion / border follicle cell delamination / germ-band extension / Malpighian tubule development / RAC1 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / terminal branching, open tracheal system / establishment or maintenance of neuroblast polarity / branching involved in open tracheal system development / zonula adherens assembly / subapical complex / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / photoreceptor cell morphogenesis / establishment of neuroblast polarity / Asymmetric localization of PCP proteins / RHOU GTPase cycle / oocyte anterior/posterior axis specification / oocyte microtubule cytoskeleton organization / muscle cell postsynaptic specialization / germarium-derived oocyte fate determination / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / establishment or maintenance of polarity of embryonic epithelium / border follicle cell migration / negative regulation of filopodium assembly / PAR polarity complex / establishment of centrosome localization / asymmetric neuroblast division / establishment of apical/basal cell polarity / apical cortex / zonula adherens / morphogenesis of a polarized epithelium / phosphatidic acid binding / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of smoothened signaling pathway / apical protein localization / centrosome cycle / positive regulation of filopodium assembly / apical junction complex / establishment of cell polarity / protein kinase inhibitor activity / bicellular tight junction / positive regulation of lamellipodium assembly / synapse assembly / phosphatidylinositol binding / adherens junction / microtubule cytoskeleton organization / terminal bouton / apical part of cell / intracellular protein localization / cell cortex / cell adhesion / apical plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. ...Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
LD29223p / Bazooka, isoform C
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Bruekner, S.R. / Wiesner, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max-Planck Gesellschaft ドイツ
IMPRS "From molecules to Organisms" ドイツ
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the interaction between the cell polarity proteins Par3 and Par6.
著者: Renschler, F.A. / Bruekner, S.R. / Salomon, P.L. / Mukherjee, A. / Kullmann, L. / Schutz-Stoffregen, M.C. / Henzler, C. / Pawson, T. / Krahn, M.P. / Wiesner, S.
履歴
登録2017年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bazooka, isoform C,LD29223p
B: Bazooka, isoform C,LD29223p
C: Bazooka, isoform C,LD29223p
D: Bazooka, isoform C,LD29223p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1035
ポリマ－49,0114
非ポリマー921
水2,594144
1
A: Bazooka, isoform C,LD29223p
B: Bazooka, isoform C,LD29223p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5983
ポリマ－24,5062
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5910 Å2
手法PISA
2
C: Bazooka, isoform C,LD29223p
D: Bazooka, isoform C,LD29223p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5062
ポリマ－24,5062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.880, 60.880, 65.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質
Bazooka, isoform C,LD29223p / PAR-6 / Par-6 / isoform A / isoform B


分子量: 12252.779 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: dmPar3 PDZ1 domain with N-terminal cloning artifact (GAMG) fused to a C-terminal Gly-Ser-linker followed by the dmPar6 PBM (VKDGVLHL)
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: baz, CG5055, Dmel_CG5055, par-6, CG5884, Dmel_CG5884
プラスミド: pET M41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: X2JFU8, UniProt: O97111
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M BisTris pH 6.5, 2 M Ammoniumsulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40.959 Å / Num. obs: 43343 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.241 % / Biso Wilson estimate: 23.26 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rrim(I) all: 0.045 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 26.63 / Num. measured all: 443891 / Scaling rejects: 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.5-1.549.2910.8482.5532180.7480.89898.9
1.54-1.5810.1010.6543.5931220.8870.689100
1.58-1.6210.0820.5084.6430160.920.536100
1.62-1.679.8840.386.1529660.9570.401100
1.67-1.739.7880.278.4128560.9760.285100
1.73-1.7910.6270.19711.5127970.9890.207100
1.79-1.8610.5240.14115.626550.9940.148100
1.86-1.9310.390.10420.4225800.9960.11100
1.93-2.029.830.07825.1624660.9980.083100
2.02-2.1210.3970.06132.1723410.9990.064100
2.12-2.2310.7810.05138.8622450.9990.054100
2.23-2.3710.6710.04841.1820980.9990.05100
2.37-2.5310.2810.04344.720090.9990.045100
2.53-2.7410.2320.03849.6618370.9990.04100
2.74-310.9980.03657.3217310.9990.037100
3-3.3510.7390.03362.2415300.9990.035100
3.35-3.879.8330.03264.2213640.9990.03499.9
3.87-4.7410.9320.03271.5311440.9990.034100
4.74-6.710.5320.03470.328880.9990.03699.9
6.7-40.95910.3250.03870.654800.9990.0499.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W4F

2w4f


解像度: 1.5→40.959 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 16.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1691 2168 5 %
Rwork0.1403 --
obs0.1418 43341 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.16 Å2 / Biso mean: 32.18 Å2 / Biso min: 17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→40.959 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 6 144 1666
Biso mean--53.01 44.85 -
残基数----202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6362300
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082269
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.605701
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.498-1.53290.26521460.19552756290299
1.5329-1.57120.21181420.155827102852100
1.5712-1.61370.17681460.132427722918100
1.6137-1.66120.19421430.12327142857100
1.6612-1.71480.15741450.111927582903100
1.7148-1.77610.16341450.109227462891100
1.7761-1.84720.15031460.104627852931100
1.8472-1.93130.1641420.105726862828100
1.9313-2.03310.16721460.107427822928100
2.0331-2.16050.15571430.116527142857100
2.1605-2.32730.17451450.128227692914100
2.3273-2.56140.17831450.145527362881100
2.5614-2.9320.18851450.154227722917100
2.932-3.69360.17341440.151127282872100
3.6936-40.97470.15291450.154427452890100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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