[日本語] English
万見
- PDB-5o75: Ube4B U-box domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o75
タイトルUbe4B U-box domain
要素Ubiquitin conjugation factor E4 B
キーワードLIGASE / E3 U-box / ubiquitin transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


granzyme-mediated apoptotic signaling pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin ligase complex / response to UV / ERAD pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / enzyme binding ...granzyme-mediated apoptotic signaling pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin ligase complex / response to UV / ERAD pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / enzyme binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin conjugation factor E4, core / Ubiquitin conjugation factor E4 / Ubiquitin elongating factor core / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type ...Ubiquitin conjugation factor E4, core / Ubiquitin conjugation factor E4 / Ubiquitin elongating factor core / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin conjugation factor E4 B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.483 Å
データ登録者Gabrielsen, M. / Buetow, L. / Nakasone, M.A. / Huang, D.T.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKC596/A23278 英国
European Research Council647849 英国
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: A General Strategy for Discovery of Inhibitors and Activators of RING and U-box E3 Ligases with Ubiquitin Variants.
著者: Gabrielsen, M. / Buetow, L. / Nakasone, M.A. / Ahmed, S.F. / Sibbet, G.J. / Smith, B.O. / Zhang, W. / Sidhu, S.S. / Huang, D.T.
履歴
登録2017年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02024年1月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin conjugation factor E4 B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1102
ポリマ－9,0141
非ポリマー961
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area4940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.180, 80.180, 39.525
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1315-

HOH

21A-1332-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin conjugation factor E4 B / Homozygously deleted in neuroblastoma 1 / RING-type E3 ubiquitin transferase E4 B / Ubiquitin ...Homozygously deleted in neuroblastoma 1 / RING-type E3 ubiquitin transferase E4 B / Ubiquitin fusion degradation protein 2


分子量: 9014.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE4B, HDNB1, KIAA0684, UFD2 / プラスミド: pGEX4T.1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O95155, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M citric acid, pH 5.5, 1.9 M ammonium sulphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97628 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97628 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.483→69.438 Å / Num. obs: 11868 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 17 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.015 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 1.483→1.509 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 1.194 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 636 / CC1/2: 0.771 / Rpim(I) all: 0.435 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3L1Z

3l1z


解像度: 1.483→40.09 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 581 4.9 %
Rwork0.1954 --
obs0.1966 11866 91.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.483→40.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数577 0 5 44 626
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008612
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.029834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.112405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08993
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007111
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.483-1.63230.32891570.26282989X-RAY DIFFRACTION100
1.6323-1.86850.28031510.24192850X-RAY DIFFRACTION95
1.8685-2.35410.24481240.23362365X-RAY DIFFRACTION77
2.3541-40.10460.20181490.17663081X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.0621 Å / Origin y: 41.9737 Å / Origin z: 88.9428 Å
111213212223313233
T0.2163 Å2-0.028 Å20.0254 Å2-0.3023 Å2-0.0261 Å2--0.1991 Å2
L3.3824 °20.4783 °20.4802 °2-4.8548 °2-1.4051 °2--3.635 °2
S0.1073 Å °-0.0765 Å °0.2371 Å °0.254 Å °-0.2308 Å °-0.0567 Å °-0.3888 Å °0.4249 Å °0.0884 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る