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- PDB-5o5q: X-ray crystal structure of RapZ from Escherichia coli (P3221 spac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o5q
タイトルX-ray crystal structure of RapZ from Escherichia coli (P3221 space group)
要素RNase adapter protein RapZ
キーワードCHAPERONE / RNA binding Amino-sugar metabolism Kinase like domain PFK like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA destabilization / carbohydrate derivative binding / molecular adaptor activity / protein homotetramerization / GTP binding / protein-containing complex / RNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
RapZ-like family / : / : / RapZ-like N-terminal domain / RapZ C-terminal domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNase adapter protein RapZ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Gonzalez, G.M. / Durica-Mitic, S. / Hardwick, S.W. / Moncrieffe, M. / Resch, M. / Neumann, P. / Ficner, R. / Gorke, B. / Luisi, B.F.
資金援助 英国, オーストリア, 3件
組織認可番号国
Wellcome TrustRG84381 英国
Austrian Science FundP 26681-B22 オーストリア
Austrian Science FundF4317 オーストリア
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Structural insights into RapZ-mediated regulation of bacterial amino-sugar metabolism.
著者: Gonzalez, G.M. / Durica-Mitic, S. / Hardwick, S.W. / Moncrieffe, M.C. / Resch, M. / Neumann, P. / Ficner, R. / Gorke, B. / Luisi, B.F.
履歴
登録2017年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32025年4月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNase adapter protein RapZ
B: RNase adapter protein RapZ
D: RNase adapter protein RapZ
C: RNase adapter protein RapZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,92019
ポリマ－135,4794
非ポリマー1,44115
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14710 Å2
ΔGint-323 kcal/mol
Surface area47340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.540, 91.540, 352.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
RNase adapter protein RapZ


分子量: 33869.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rapZ, yhbJ, b3205, JW3172 / プラスミド: pBGG164 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Z106 / 参照: UniProt: P0A894
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.95 % / 解説: Hexagonal
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M MES,1 M ammonium sulfate, 0.01 M mercaptoethanol, 1%(v/v) glycerol pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→45.77 Å / Num. obs: 27399 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.67 % / Biso Wilson estimate: 84.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 13.37
反射 シェル解像度: 3.25→3.366 Å / 冗長度: 4.77 % / Rmerge(I) obs: 0.762 / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / CC1/2: 0.768

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2747: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.25→45.77 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2729 1371 5 %
Rwork0.2176 --
obs0.2204 27396 97.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→45.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8083 0 75 2 8160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73411293
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.9184996
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091462
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2502-3.36640.39661210.32772295X-RAY DIFFRACTION88
3.3664-3.50110.31871250.25292379X-RAY DIFFRACTION91
3.5011-3.66040.30381380.24342615X-RAY DIFFRACTION100
3.6604-3.85330.29071370.21862610X-RAY DIFFRACTION100
3.8533-4.09460.27111380.20912624X-RAY DIFFRACTION100
4.0946-4.41050.26391400.19582644X-RAY DIFFRACTION100
4.4105-4.85390.2181400.17292651X-RAY DIFFRACTION100
4.8539-5.55520.25331390.18562645X-RAY DIFFRACTION100
5.5552-6.99490.30141430.25962735X-RAY DIFFRACTION100
6.9949-45.77450.26641500.21892827X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78050.7377-0.81741.4099-1.09982.3927-0.23590.3594-0.3908-0.36330.2657-0.17740.6046-0.0985-0.13370.84640.21050.2410.4022-0.15240.665363.94284.525414.2191
20.7538-0.57750.56282.0621-1.3531.90970.1513-0.3067-0.24710.7556-0.09990.2298-0.2985-0.20840.18011.01360.2980.33540.60450.0850.596554.681611.08548.4158
31.6556-0.575-0.95491.6999-0.33091.0250.26270.2180.69860.0537-0.0063-0.3429-0.6428-0.0665-0.05941.24790.47620.31290.44260.03910.742259.262641.665517.5845
42.6379-1.3925-0.08331.48410.1961.2842-0.1199-0.1114-0.44410.32340.08840.95990.1693-0.56120.08091.06070.42080.29180.74430.03970.8528.79538.725235.7501
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq -1:280)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 4:280)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain D and resseq -3:281)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain C and resseq 1:281)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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