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Yorodumi- PDB-5o58: Structure of the inactive T.maritima PDE (TM1595) D80N D154N muta... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o58 | |||||||||
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Title | Structure of the inactive T.maritima PDE (TM1595) D80N D154N mutant with substrate 5'-pApG | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / phosphodiesterase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Thermotoga maritima (bacteria) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.55 Å | |||||||||
Authors | Witte, G. / Drexler, D. / Mueller, M. | |||||||||
Funding support | Germany, 2items
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Citation | Journal: Structure / Year: 2017 Title: Structural and Biophysical Analysis of the Soluble DHH/DHHA1-Type Phosphodiesterase TM1595 from Thermotoga maritima. Authors: Drexler, D.J. / Muller, M. / Rojas-Cordova, C.A. / Bandera, A.M. / Witte, G. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o58.cif.gz | 157.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5o58.ent.gz | 121.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o58.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o5/5o58 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o5/5o58 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5o1uC 5o25C 5o4zSC 5o70C 5o7fC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein / RNA chain , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 37868.945 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (bacteria) Gene: TM_1595 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9X1T1 |
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#2: RNA chain | Mass: 629.454 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-Non-polymers , 4 types, 304 molecules
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-IPA / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 50.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 20% (w/v) 2-propanol 0.1M sodium acetate pH4.6 0.2M CaCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 1.1999 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 1, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.55→62 Å / Num. obs: 106913 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 4.5 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 19.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.55→1.59 Å / Redundancy: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.87 / Num. unique obs: 7687 / CC1/2: 0.75 / Rrim(I) all: 0.828 / % possible all: 95.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5O4Z Resolution: 1.55→50.326 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 21.33 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→50.326 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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