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- PDB-5o33: A structure of the GEF Kalirin DH1 domain in complex with the sma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o33
タイトルA structure of the GEF Kalirin DH1 domain in complex with the small GTPase Rac1
要素
  • Kalirin
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードHYDROLASE / Complex. GEF. Small GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


NRAGE signals death through JNK / G alpha (12/13) signalling events / MAPK6/MAPK4 signaling / RHOG GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / maternal process involved in parturition / RHOA GTPase cycle / regulation of dendrite development / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration ...NRAGE signals death through JNK / G alpha (12/13) signalling events / MAPK6/MAPK4 signaling / RHOG GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / maternal process involved in parturition / RHOA GTPase cycle / regulation of dendrite development / regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / localization within membrane / negative regulation of growth hormone secretion / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / NADPH oxidase complex / Inactivation of CDC42 and RAC1 / habituation / respiratory burst / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / cortical cytoskeleton organization / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / EPHB-mediated forward signaling / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / cell projection assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / maternal behavior / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / regulation of nitric oxide biosynthetic process / motor neuron axon guidance / Nef and signal transduction / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / RHO GTPases activate KTN1 / MET activates RAP1 and RAC1 / G alpha (q) signalling events / DCC mediated attractive signaling / Azathioprine ADME / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / superoxide anion generation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / extrinsic component of membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / small GTPase-mediated signal transduction / neuromuscular junction development / NRAGE signals death through JNK / regulation of cell size / positive regulation of Rho protein signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / social behavior / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of focal adhesion assembly / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / lactation / positive regulation of microtubule polymerization / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / axonogenesis / axon guidance / regulation of cell migration / secretory granule membrane / guanyl-nucleotide exchange factor activity / adult locomotory behavior / small monomeric GTPase / actin filament organization
類似検索 - 分子機能
Rho GDP/GTP exchange factor Kalirin/TRIO / : / : / SH3-RhoGEF linking unstructured region / Kalirin-like, spectrin repeats / Kalirin, SH3 / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Divergent CRAL/TRIO domain ...Rho GDP/GTP exchange factor Kalirin/TRIO / : / : / SH3-RhoGEF linking unstructured region / Kalirin-like, spectrin repeats / Kalirin, SH3 / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type III domain / SH3 domain / Fibronectin type 3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Small GTPase / Ras family / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Kalirin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Gray, J. / Krojer, T. / Talon, R. / Fairhead, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Brennan, P. / von Delft, F.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A structure of the GEF Kalirin DH1 domain in complex with the small GTPase Rac1
著者: Gray, J. / Krojer, T. / Talon, R. / Fairhead, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Brennan, P. / von Delft, F.
履歴
登録2017年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Kalirin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5839
ポリマ－40,7672
非ポリマー8167
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area15930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.255, 63.255, 346.704
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 19710.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000
#2: タンパク質 Kalirin / Huntingtin-associated protein-interacting protein / PAM COOH-terminal interactor protein 10 / P- ...Huntingtin-associated protein-interacting protein / PAM COOH-terminal interactor protein 10 / P-CIP10 / Protein Duo / Serine/threonine-protein kinase with Dbl- and pleckstrin homology domain


分子量: 21056.195 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1253-1432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kalrn, Duo, Hapip / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P97924, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1M citrate pH4.2, 0.2M sodium chloride, 18% (W/V) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→57.78 Å / Num. obs: 52137 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0971 / Net I/σ(I): 11.21

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NZ8

2nz8


解像度: 1.64→54.78 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2398 2442 4.95 %
Rwork0.2067 --
obs0.2084 49371 94.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→54.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2787 28 24 282 3121
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0723968
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3081071
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6402-1.67370.48631410.43082493X-RAY DIFFRACTION88
1.6737-1.71010.40641180.4132621X-RAY DIFFRACTION92
1.7101-1.74990.47441350.39392561X-RAY DIFFRACTION91
1.7499-1.79360.39811180.36122637X-RAY DIFFRACTION93
1.7936-1.84210.3451450.32962623X-RAY DIFFRACTION93
1.8421-1.89630.35371390.30792692X-RAY DIFFRACTION94
1.8963-1.95750.32521470.29112698X-RAY DIFFRACTION95
1.9575-2.02750.36131500.27162713X-RAY DIFFRACTION95
2.0275-2.10870.32831370.25942786X-RAY DIFFRACTION96
2.1087-2.20470.31311550.23432696X-RAY DIFFRACTION95
2.2047-2.32090.23781430.21552800X-RAY DIFFRACTION97
2.3209-2.46630.25771170.20172814X-RAY DIFFRACTION96
2.4663-2.65670.23751470.20762835X-RAY DIFFRACTION97
2.6567-2.92410.25621510.20352847X-RAY DIFFRACTION97
2.9241-3.34710.22121400.20152921X-RAY DIFFRACTION98
3.3471-4.21680.19731620.16443001X-RAY DIFFRACTION99
4.2168-54.81060.1871970.16713191X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.88080.330.23753.4797-0.77330.201-0.06730.05190.1119-0.152-0.1877-0.0831-0.04140.0780.09920.33750.1402-0.07370.2642-0.01670.31361.3091-14.79217.8238
23.07970.79721.58180.9483-0.33721.76230.0777-0.03820.2282-0.196-0.1457-0.2654-0.0015-0.29130.13610.3010.1379-0.00690.39090.02120.49212-7.608518.0962
32.8121-0.6017-0.24042.4852-0.51822.02510.24580.4607-0.3896-0.4295-0.24090.28870.25940.00640.00780.36030.174-0.11260.352-0.07680.3433-6.2186-20.398414.0088
42.9628-0.21121.18883.1164-0.48092.03850.0431-0.216-0.346-0.0885-0.09510.07180.1797-0.051-0.00920.24720.1463-0.00140.2612-0.00750.31534.3515-26.932327.3522
52.0939-0.55330.25832.03961.28782.55990.0330.44870.2739-0.3659-0.0185-0.6319-0.06560.7086-0.03750.28680.20280.03750.32110.01980.339911.1859-18.170818.8198
62.8382-0.34542.46482.59721.0248.6778-0.04920.15880.41990.05870.0868-0.3905-0.53420.5106-0.0720.13280.04320.00660.2649-0.0060.3046-14.0037-1.872618.125
72.26230.3823-1.05341.6622-0.78591.76960.10570.4964-0.9285-1.19740.0980.39380.87020.7406-0.30930.78370.2828-0.12780.9012-0.10250.2579-18.2683-12.0539-8.152
82.4499-1.69270.18192.95630.02573.06450.3050.2022-0.3159-0.1556-0.04240.34870.4292-0.1379-0.1660.19390.036-0.08470.3213-0.00970.3499-22.9513-10.363514.2875
91.96030.9135-0.37710.4567-0.5613.70180.2411.2095-0.1035-0.3950.2071-0.0067-0.1870.24480.07430.7330.45050.15551.2658-0.01460.0607-8.6796-11.414-5.6837
102.1868-1.0973-0.70230.7568-0.07231.10330.40250.2331-0.1026-0.4142-0.09370.09530.08550.4804-0.18870.31440.1347-0.04680.4175-0.07860.2798-11.8999-12.151710.3885
112.61021.13411.13122.99560.92541.9404-0.1215-0.60840.30070.75920.3732-0.13580.0220.1424-0.30150.34990.1594-0.03780.4102-0.00190.3488-15.4574-8.668132.688
122.62671.13461.45772.2976-0.76752.43870.4519-0.4438-0.55650.8833-0.05640.44210.7739-0.7131-0.46940.3349-0.0237-0.05290.4060.10350.4797-23.0968-18.07425.9345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 25 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 48 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 49 through 76 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 77 through 149 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 150 through 177 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1232 through 1257 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1258 through 1277 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1278 through 1341 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1342 through 1353 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1354 through 1372 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 1373 through 1387 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 1388 through 1410 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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