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- PDB-5o1m: Structure of Latex Clearing Protein LCP in the closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o1m
タイトルStructure of Latex Clearing Protein LCP in the closed state
要素Rubber oxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / heme / oxygenase / rubber / biopolymers
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類 / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen / isoprenoid catabolic process / heme binding / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ER-bound oxygenase mpaB/mpaB'/Rubber oxygenase, catalytic domain / Rubber oxygenase Lcp-like / ER-bound oxygenase mpaB/B'/Rubber oxygenase, catalytic domain / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Rubber oxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ilcu, L. / Roether, W. / Birke, J. / Brausemann, A. / Einsle, O. / Jendrossek, D.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationEi-520/5 ドイツ
Deutscher Akademischer AustauschdienstJe-152/18 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural and Functional Analysis of Latex Clearing Protein (Lcp) Provides Insight into the Enzymatic Cleavage of Rubber.
著者: Ilcu, L. / Rother, W. / Birke, J. / Brausemann, A. / Einsle, O. / Jendrossek, D.
履歴
登録2017年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rubber oxygenase
B: Rubber oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0505
ポリマ－80,7552
非ポリマー1,2953
水1,04558
1
A: Rubber oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9942
ポリマ－40,3771
非ポリマー6161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Rubber oxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0563
ポリマ－40,3771
非ポリマー6792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.863, 56.544, 63.861
Angle α, β, γ (deg.)74.250, 86.070, 71.040
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 35 - 401 / Label seq-ID: 4 - 370

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Rubber oxygenase / Latex clearing protein / b-type cytochrome Lcp


分子量: 40377.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces sp. (strain K30) (バクテリア)
遺伝子: lcp / プラスミド: p4782.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: Q3L8N0, 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 16 % (w/v) PEG 3350, 0.2 M L-proline, 0.1 M HEPES/NaOH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.73672 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.73672 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→61.45 Å / Num. obs: 30914 / % possible obs: 87.2 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 2566 / CC1/2: 0.932 / Rpim(I) all: 0.18 / % possible all: 83.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→61.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 13.673 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.393 / ESU R Free: 0.231 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2227 1549 5 %RANDOM
Rwork0.1745 ---
obs0.1769 29365 87.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 97.9 Å2 / Biso mean: 38.276 Å2 / Biso min: 19.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å21.28 Å21.88 Å2
2---0.18 Å2-0.03 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→61.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5688 0 90 64 5842
Biso mean--24.67 31.69 -
残基数----742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0195878
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0071.9848036
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.123312830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0965736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69923.158228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.88115924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.151542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0216564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021214
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 23254 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 97 -
Rwork0.21 2101 -
all-2198 -
obs--84.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.84490.42260.22022.0070.40581.1513-0.0412-0.0186-0.03650.00980.09890.22780.1042-0.2036-0.05760.0216-0.02190.00340.05290.0330.0496-0.0126-0.28970.4735
21.53420.796-0.16391.54390.03490.73190.0735-0.14520.14680.1925-0.0446-0.0298-0.0692-0.0108-0.02880.04370.00360.00040.017-0.01560.035137.322134.620430.0219
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 402
2X-RAY DIFFRACTION2B33 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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