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- PDB-5nsp: Crystal structure of TNKS2 in complex with OD334 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nsp
タイトルCrystal structure of TNKS2 in complex with OD334
要素(Tankyrase-2) x 2
キーワードTRANSFERASE / TNKS2 / ARTD6 / inhibitor / PARP5b / ADP-ribosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / pericentriolar material ...XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / pericentriolar material / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nucleotidyltransferase activity / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear envelope / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YefM-like fold / YefM-like fold - #10 / Ankyrin repeat / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Other non-globular / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) ...YefM-like fold / YefM-like fold - #10 / Ankyrin repeat / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Other non-globular / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Special / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-97E / BICARBONATE ION / Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nkizinkiko, Y. / Haikarainen, T. / Lehtio, L.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Biocenter Oulu フィンランド
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Discovery of a Novel Series of Tankyrase Inhibitors by a Hybridization Approach.
著者: Anumala, U.R. / Waaler, J. / Nkizinkiko, Y. / Ignatev, A. / Lazarow, K. / Lindemann, P. / Olsen, P.A. / Murthy, S. / Obaji, E. / Majouga, A.G. / Leonov, S. / von Kries, J.P. / Lehtio, L. / Krauss, S. / Nazare, M.
履歴
登録2017年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-2
C: Tankyrase-2
B: Tankyrase-2
D: Tankyrase-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,85614
ポリマ－54,6364
非ポリマー1,22010
水1,62190
1
A: Tankyrase-2
C: Tankyrase-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7287
ポリマ－27,3182
非ポリマー4115
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area10610 Å2
手法PISA
2
B: Tankyrase-2
D: Tankyrase-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1277
ポリマ－27,3182
非ポリマー8095
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.060, 98.140, 119.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1322-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Tankyrase-2 / TANK2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 6 / ARTD6 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / ...TANK2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 6 / ARTD6 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / TNKS-2 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 2 / Tankyrase II / Tankyrase-like protein / Tankyrase-related protein


分子量: 21824.545 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 946-1113 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 946-1162 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNKS2, PARP5B, TANK2, TNKL / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q9H2K2, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Tankyrase-2 / TANK2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 6 / ARTD6 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / ...TANK2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 6 / ARTD6 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / TNKS-2 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 2 / Tankyrase II / Tankyrase-like protein / Tankyrase-related protein


分子量: 5493.216 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1114-1162 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 946-1162 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNKS2, PARP5B, TANK2, TNKL / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q9H2K2, NAD+ ADP-ribosyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 100分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸


分子量: 61.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-97E / 1-[4-[4-(2-chlorophenyl)-5-pyrimidin-4-yl-1,2,4-triazol-3-yl]phenyl]-2-oxidanylidene-3~{H}-benzimidazole-5-carbonitrile


分子量: 490.903 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H15ClN8O
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 24%/26% PEG3350, 0.2M Lithium sulfate, 0.1M Tris-HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月2日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.39 Å / Num. obs: 23860 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.76 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Net I/σ(I): 8.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U9H

3u9h


解像度: 2.3→45.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 8.128 / SU ML: 0.185 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.285 / ESU R Free: 0.228 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24717 1193 5 %RANDOM
Rwork0.18997 ---
obs0.19289 22667 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.764 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å2-0 Å20 Å2
2---1.08 Å2-0 Å2
3---1.76 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→45.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3349 0 72 90 3511
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0193517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7351.9534740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0073.0017156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9065417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.1922.818181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.25415579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4381529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023958
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02790
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8323.4121668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8273.411667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3815.0952079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.385.0972080
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3453.8261849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3343.8251843
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.2765.5932654
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.64538.7083760
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.64438.7083761
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 86 -
Rwork0.309 1634 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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