[日本語] English
万見
- PDB-5nsc: Fc DEKK heterodimer variant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nsc
タイトルFc DEKK heterodimer variant
要素
  • (Putative uncharacterized protein ...) x 2
  • Fc-III peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / IgG / Fc heterodimer / L351D/L368E + L351K/T366K
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein DKFZp686C11235
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者De Nardis, C. / Hendriks, L.J.A. / Poirier, E. / Arvinte, T. / Gros, P. / Bakker, A.B.H. / de Kruif, J.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Union Seventh Framework Programme (FP7/2007-2013)283570 オランダ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: A new approach for generating bispecific antibodies based on a common light chain format and the stable architecture of human immunoglobulin G1.
著者: De Nardis, C. / Hendriks, L.J.A. / Poirier, E. / Arvinte, T. / Gros, P. / Bakker, A.B.H. / de Kruif, J.
履歴
登録2017年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein DKFZp686C11235
B: Putative uncharacterized protein DKFZp686C11235
C: Fc-III peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7987
ポリマ－53,7703
非ポリマー3,0294
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint52 kcal/mol
Surface area22200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.059, 65.442, 78.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
Putative uncharacterized protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein DKFZp686C11235


分子量: 26186.682 Da / 分子数: 1 / 変異: L351K, T366K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK-293 / 遺伝子: DKFZp686C11235 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6MZV7
#2: タンパク質 Putative uncharacterized protein DKFZp686C11235


分子量: 26049.238 Da / 分子数: 1 / 変異: L351D, L368E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK-293 / 遺伝子: DKFZp686C11235 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6MZV7

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 3分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Fc-III peptide


分子量: 1533.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#4: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1422.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-1-4-5/a4-b1_a6-h1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e2-f1_f4-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 2種, 188分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium fluoride, 20% w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月7日
放射モノクロメーター: liquid nitrogen cooled channel-cut silicon monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→76.62 Å / Num. obs: 26379 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 38.55 Å2 / CC1/2: 0.972 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.531 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 2511 / CC1/2: 0.565 / Rpim(I) all: 0.367 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DK0

5dk0


解像度: 2.3→76.619 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2647 1279 4.85 %
Rwork0.2254 --
obs0.2273 26344 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→76.619 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3450 0 204 186 3840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033784
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7255169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2191455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029606
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.39210.32061310.30382809X-RAY DIFFRACTION99
2.3921-2.5010.3181560.29132765X-RAY DIFFRACTION99
2.501-2.63280.30981360.28942770X-RAY DIFFRACTION99
2.6328-2.79780.30541450.27732706X-RAY DIFFRACTION98
2.7978-3.01380.29981190.27662816X-RAY DIFFRACTION99
3.0138-3.31710.28041420.24192771X-RAY DIFFRACTION99
3.3171-3.79710.27451530.2192798X-RAY DIFFRACTION99
3.7971-4.78390.22421460.18022788X-RAY DIFFRACTION99
4.7839-76.66180.22971510.1822842X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.87190.29190.59032.51820.40813.81770.152-0.16750.01370.1751-0.22310.36280.4002-0.30850.07450.3475-0.1256-0.01130.27750.03170.38182.635525.39217.1655
23.1994-1.078-0.68094.3881-1.22721.93740.00850.34490.1446-0.1284-0.0622-0.10990.024-0.04890.05590.2698-0.0125-0.00720.3118-0.00910.1346-9.723921.6208-23.6021
32.7816-0.92131.25582.0999-1.38795.05390.04640.02290.07690.0899-0.0783-0.1151-0.12680.08730.05240.2508-0.01010.06360.182-0.02880.3304-32.41494.157.2039
42.6924-0.8639-0.07244.41781.29513.10120.01510.5159-0.1976-0.23460.04070.03510.07330.0496-0.01620.2431-0.0620.00230.3436-0.0420.1671-20.67388.3722-23.672
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 238:341))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 342:444))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and ((resseq 238:341))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resseq 342:444))

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る