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- PDB-5nqp: Structure of a fHbp(V1.4):PorA(P1.16) chimera. Fusion at fHbp pos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nqp
タイトルStructure of a fHbp(V1.4):PorA(P1.16) chimera. Fusion at fHbp position 151.
要素Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
キーワードIMMUNE SYSTEM / Meningitis / Vaccine / Complement / Chimeric
機能・相同性
機能・相同性情報


porin activity / pore complex / cell outer membrane / monoatomic ion transmembrane transport
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1980 / Porin, Neisseria sp. type / Factor H binding protein, C-terminal / : / : / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, N-terminal / Porin - #90 / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. ...Immunoglobulin-like - #1980 / Porin, Neisseria sp. type / Factor H binding protein, C-terminal / : / : / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, N-terminal / Porin - #90 / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin domain, Gram-negative type / Porin, Gram-negative type / : / Porin domain superfamily / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Porin / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major outer membrane protein P.IA / Factor H binding protein variant B16_001
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
Neisseria meningitidis serogroup C (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Johnson, S. / Hollingshead, S. / Lea, S.M. / Tang, C.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G0900888 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure-based design of chimeric antigens for multivalent protein vaccines.
著者: Hollingshead, S. / Jongerius, I. / Exley, R.M. / Johnson, S. / Lea, S.M. / Tang, C.M.
履歴
登録2017年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
A: Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
B: Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,41421
ポリマ－88,3013
非ポリマー1,11318
水50428
1
C: Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,97310
ポリマ－29,4341
非ポリマー5399
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7256
ポリマ－29,4341
非ポリマー2915
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7165
ポリマ－29,4341
非ポリマー2824
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.720, 171.420, 131.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Factor H binding protein variant B16_001,Major outer membrane protein P.IA,Factor H binding protein variant B16_001 / Factor H binding protein variant B16_002 / Factor H binding protein variant B16_003 / Factor H ...Factor H binding protein variant B16_002 / Factor H binding protein variant B16_003 / Factor H binding protein variant B16_004 / Factor H binding protein variant B16_005 / Factor H binding protein variant B16_006 / Putative lipoprotein / Protein IA / Class 1 protein / Factor H binding protein variant B16_002 / Factor H binding protein variant B16_003 / Factor H binding protein variant B16_004 / Factor H binding protein variant B16_005 / Factor H binding protein variant B16_006 / Putative lipoprotein


分子量: 29433.740 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌), (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup C (髄膜炎菌)
遺伝子: fhbp, porA / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q6VS06, UniProt: P13415
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.15M sodium citrate, 2.0M ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→40.75 Å / Num. obs: 26403 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.86→2.93 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.645 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1923 / Rpim(I) all: 0.34 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ayd

4ayd


解像度: 2.86→40.745 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2391 1238 4.69 %
Rwork0.1984 --
obs0.2003 26375 98.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→40.745 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5916 0 63 28 6007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026045
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5848114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4023645
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046899
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031067
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.86-2.97450.35111340.30272746X-RAY DIFFRACTION99
2.9745-3.10980.34661040.28682806X-RAY DIFFRACTION99
3.1098-3.27370.29821650.26142720X-RAY DIFFRACTION99
3.2737-3.47870.29911380.23092738X-RAY DIFFRACTION98
3.4787-3.74710.26081140.21372807X-RAY DIFFRACTION98
3.7471-4.12390.23871430.19012756X-RAY DIFFRACTION99
4.1239-4.71990.21861100.15082836X-RAY DIFFRACTION99
4.7199-5.94360.19481580.16812811X-RAY DIFFRACTION99
5.9436-40.74880.21031720.18962917X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.77-2.87030.92014.7113-2.00381.1084-0.3337-0.32640.27250.62840.36770.5013-0.4385-0.3580.03270.80890.05050.2160.4522-0.05151.0232-18.6889-13.8563-20.9247
26.9163-0.4965-0.29364.8943-0.38222.3439-0.1659-0.284-0.10680.46250.1707-0.01940.13540.1806-0.01050.61810.04180.05020.2871-0.010.57890.1058-32.5773-20.7294
31.32972.19860.46048.01161.08031.0786-0.12720.0341-0.35060.53210.1994-0.23150.02120.09040.01730.6393-0.0484-0.04960.44730.10360.9702-26.135-83.7112-16.8565
42.52850.34980.45544.6431-0.65862.66690.0138-0.0702-0.2520.4716-0.0673-0.8677-0.60010.21730.10370.8454-0.1487-0.14640.37870.08170.8605-18.8687-58.176-17.7331
57.5086-1.7291-1.12581.06040.65051.0009-0.14940.81450.0332-0.2706-0.0070.04-0.51270.0830.13380.9715-0.2477-0.0190.5930.03530.4768-40.4893-52.4509-45.374
64.48570.28980.6694.679-0.78821.8361-0.10470.821-0.3216-0.1009-0.1721-0.8734-0.50160.78320.2580.8253-0.39950.1960.9023-0.07860.7806-15.3874-60.1505-41.5347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 79 through 201 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 202 through 322 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 76 through 201 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 202 through 322 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 80 through 201 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 202 through 321 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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