[日本語] English
- PDB-5nnv: Structure of a Bacillus subtilis Smc coiled coil middle fragment -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nnv
タイトルStructure of a Bacillus subtilis Smc coiled coil middle fragment
要素Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc
キーワードCELL CYCLE / Smc Chromosome Segregation / DNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome condensation / sister chromatid cohesion / chromosome segregation / chromosome / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosomes protein, prokaryotic / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromosome partition protein Smc
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.295 Å
データ登録者Diebold-Durand, M.-L. / Basquin, J. / Gruber, S.
引用ジャーナル: Mol. Cell / : 2017
タイトル: Structure of Full-Length SMC and Rearrangements Required for Chromosome Organization.
著者: Diebold-Durand, M.L. / Lee, H. / Ruiz Avila, L.B. / Noh, H. / Shin, H.C. / Im, H. / Bock, F.P. / Burmann, F. / Durand, A. / Basfeld, A. / Ham, S. / Basquin, J. / Oh, B.H. / Gruber, S.
履歴
登録2017年4月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc
B: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc
C: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc
D: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,3074
ポリマ-129,3074
非ポリマー00
00
1
A: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3271
ポリマ-32,3271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3271
ポリマ-32,3271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3271
ポリマ-32,3271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3271
ポリマ-32,3271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.309, 42.739, 174.601
Angle α, β, γ (deg.)89.97, 93.64, 89.97
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Chromosome partition protein Smc,Chromosome partition protein Smc


分子量: 32326.787 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
: 168 / 遺伝子: smc, ylqA, BSU15940 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P51834
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 11% PEG3350 50mM Tris pH8 4% MPD 200mM Calcium Acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.295→87.125 Å / Num. obs: 37323 / % possible obs: 98.54 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 12.33
反射 シェル解像度: 3.295→3.48 Å / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.993 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.295→50 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.44 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2983 1780 4.77 %
Rwork0.262 --
obs0.2632 37323 96.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.295→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6042 0 0 0 6042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036050
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8568267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5651874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291081
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031123
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2979-3.39330.35221640.29962922X-RAY DIFFRACTION91
3.3933-3.50080.34321800.2962796X-RAY DIFFRACTION91
3.5008-3.62340.29142250.2912878X-RAY DIFFRACTION90
3.6234-3.76510.31151540.27262913X-RAY DIFFRACTION92
3.7651-3.9320.2981690.26472844X-RAY DIFFRACTION91
3.932-4.1330.3081040.26462970X-RAY DIFFRACTION94
4.133-4.38270.2809750.25952995X-RAY DIFFRACTION94
4.3827-4.70640.2453870.22623002X-RAY DIFFRACTION95
4.7064-5.15330.2828960.26482922X-RAY DIFFRACTION94
5.1533-5.83970.34752500.30132788X-RAY DIFFRACTION90
5.8397-7.15020.30891300.29772997X-RAY DIFFRACTION93
7.1502-13.05140.2345990.21112935X-RAY DIFFRACTION93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る