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Yorodumi- PDB-5nnb: Isatin hydrolase A (IHA) from Labrenzia aggregata with isatinate bound -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nnb | ||||||
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Title | Isatin hydrolase A (IHA) from Labrenzia aggregata with isatinate bound | ||||||
Components | isatin hydrolase A | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Isatin / Labrenzia aggregata / isatinate | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Labrenzia aggregata (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Sommer, T. / Bjerregaard-Andersen, K. / Morth, J.P. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2018 Title: A fundamental catalytic difference between zinc and manganese dependent enzymes revealed in a bacterial isatin hydrolase. Authors: Sommer, T. / Bjerregaard-Andersen, K. / Uribe, L. / Etzerodt, M. / Diezemann, G. / Gauss, J. / Cascella, M. / Morth, J.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5nnb.cif.gz | 406.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5nnb.ent.gz | 335.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5nnb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5nnb_validation.pdf.gz | 481.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5nnb_full_validation.pdf.gz | 494.1 KB | Display | |
Data in XML | 5nnb_validation.xml.gz | 41.9 KB | Display | |
Data in CIF | 5nnb_validation.cif.gz | 58.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nn/5nnb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nn/5nnb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5nmpC 5nnaC 4m8dS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27954.461 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Labrenzia aggregata (bacteria) / Gene: SIAM614_30646 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0P0F0 #2: Chemical | ChemComp-MN / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.04 Å3/Da / Density % sol: 39.57 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 15 mg/mL in 5 mM tris-HCl 7.5, 100 mM NaCl 1.0 mM MnCl2, 20 % glycerol and 20 % PEG 1500 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, DESY / Beamline: P11 / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 30, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→44.651 Å / Num. obs: 77447 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 3.4 % / Net I/σ(I): 9.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.84 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4M8D Resolution: 1.8→19.505 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.23 / Phase error: 29.67
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→19.505 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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