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万見
- PDB-5nhi: Crystal structure of the Escherichia coli N-terminal domain of Ds... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nhi
タイトルCrystal structure of the Escherichia coli N-terminal domain of DsbD (nDsbD) without the cap-loop region
要素Thiol:disulfide interchange protein DsbD
キーワードOXIDOREDUCTASE / Immunoglobulin-like fold / Thiol disulfide oxidoreductase / electron transport
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cytochrome complex assembly / response to copper ion / protein-disulfide reductase activity / membrane => GO:0016020 / cell redox homeostasis / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold ...Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Saridakis, E. / Stelzl, L.S. / Mavridou, D.A.I. / Redfield, C.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust092532 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/M009505/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the Escherichia coli N-terminal domain of DsbD (nDsbD) without the cap-loop region
著者: Stelzl, L.S. / Mavridou, D.A.I. / Saridakis, E. / Redfield, C.
履歴
登録2017年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein DsbD
B: Thiol:disulfide interchange protein DsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5912
ポリマ－29,5912
非ポリマー00
水1,06359
1
A: Thiol:disulfide interchange protein DsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7961
ポリマ－14,7961
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Thiol:disulfide interchange protein DsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7961
ポリマ－14,7961
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.332, 81.338, 46.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein DsbD / Protein-disulfide reductase / Disulfide reductase


分子量: 14795.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dsbD, EL75_4028, EL79_4206, EL80_4122 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0A0GNS2, UniProt: P36655*PLUS, protein-disulfide reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 28% PEG 4000, 0.1M ammonium sulphate, 0.1M sodium acetate pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年1月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.771 Å / Num. obs: 9880 / % possible obs: 70.9 % / 冗長度: 1.9 % / Rpim(I) all: 0.161 / Rrim(I) all: 0.257 / Rsym value: 0.197 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)CC1/2Rpim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.2-2.281.50.7820.343135.4
2.28-2.371.50.6840.39148.1
2.37-2.481.60.8460.351163.6
2.48-2.611.80.8260.334176.3
2.61-2.771.90.8750.289178.3
2.77-2.9920.9210.214179.9
2.99-3.2920.9230.181182.6
3.29-3.7620.9850.166181
3.76-4.741.90.9650.13181.4
4.74-39.77120.9670.106181

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PFU

3pfu


解像度: 2.6→39.771 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 33.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2917 336 4.94 %
Rwork0.2522 --
obs0.2543 6808 80.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1766 0 0 59 1825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031829
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7212500
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.984656
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004331
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-3.27550.33091550.27463199X-RAY DIFFRACTION80
3.2755-39.77560.27391810.24043273X-RAY DIFFRACTION81
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.0918 Å / Origin y: -13.1101 Å / Origin z: 8.9065 Å
111213212223313233
T0.1619 Å20.0004 Å2-0.0108 Å2-0.1379 Å2-0.0134 Å2--0.1416 Å2
L0.0411 °2-0.002 °2-0.0043 °2-0.0212 °20.0017 °2--0.0116 °2
S-0.067 Å °0.0253 Å °-0.0332 Å °0.0374 Å °0.0432 Å °0.0024 Å °-0.0062 Å °-0.0372 Å °-0.0071 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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