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- PDB-5ngj: Crystal structure of pb6, major tail tube protein of bacteriophage T5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ngj
タイトルCrystal structure of pb6, major tail tube protein of bacteriophage T5
要素Tail tube protein
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage / tube protein / virion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail / viral release from host cell by cytolysis
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1080 / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Bacterial Ig-like domain, group 2 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail tube protein pb6
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Arnaud, C.-A. / Effantin, G. / Vives, C. / Engilberge, S. / Bacia, M. / Boulanger, P. / Girard, E. / Schoehn, G. / Breyton, C.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-10-INSB-05-02 フランス
LABEX GRALANR-10-LABX-49-01 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Bacteriophage T5 tail tube structure suggests a trigger mechanism for Siphoviridae DNA ejection.
著者: Charles-Adrien Arnaud / Grégory Effantin / Corinne Vivès / Sylvain Engilberge / Maria Bacia / Pascale Boulanger / Eric Girard / Guy Schoehn / Cécile Breyton /
要旨: The vast majority of phages, bacterial viruses, possess a tail ensuring host recognition, cell wall perforation and safe viral DNA transfer from the capsid to the host cytoplasm. Long flexible tails ...The vast majority of phages, bacterial viruses, possess a tail ensuring host recognition, cell wall perforation and safe viral DNA transfer from the capsid to the host cytoplasm. Long flexible tails are formed from the tail tube protein (TTP) polymerised as hexameric rings around and stacked along the tape measure protein (TMP). Here, we report the crystal structure of T5 TTP pb6 at 2.2 Å resolution. Pb6 is unusual in forming a trimeric ring, although structure analysis reveals homology with all classical TTPs and related tube proteins of bacterial puncturing devices (type VI secretion system and R-pyocin). Structures of T5 tail tubes before and after interaction with the host receptor were determined by cryo-electron microscopy at 6 Å resolution. Comparison of these two structures reveals that host-binding information is not propagated to the capsid through conformational changes in the tail tube, suggesting a role of the TMP in this information transduction process.
履歴
登録2017年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail tube protein
B: Tail tube protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4577
ポリマ－104,2802
非ポリマー1775
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area41190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.790, 115.081, 83.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tail tube protein / TTP / Tail protein pb6


分子量: 52139.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T5 (ファージ) / 遺伝子: N4, ORF134, T5.145, T5p141 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6QGE2
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10 % 3350 PEG, 0.2 M HEPES pH 7.5, 0.3 M LiSO4, 0.1 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97965 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97965 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→57.54 Å / Num. obs: 68061 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 60.54 Å2 / Net I/σ(I): 14.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU R Cruickshank DPI: 0.318 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.181 / SU Rfree Blow DPI: 0.16 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.165
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 3399 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.206 67990 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 86.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4064 Å20 Å2-7.1015 Å2
2---10.7647 Å20 Å2
3---14.1711 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6667 0 5 228 6900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0113407HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1924225HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2972SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes187HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1968HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13407HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.18
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion984SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14322SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2756 247 5 %
Rwork0.2451 4696 -
all0.2465 4943 -
obs--97.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8736-0.2369-1.13670.78990.62953.19670.00380.07360.0718-0.02480.01080.1041-0.2008-0.195-0.0146-0.09540.01120.0385-0.0371-0.0479-0.19267.833515.134654.1985
21.3430.34850.64171.45090.41073.9436-0.05630.0150.02980.0207-0.02970.03310.1971-0.00040.086-0.21130.05530.005-0.0690.0123-0.184425.047631.920152.0983
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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