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万見
- PDB-5ne5: Crystal structure of family 47 alpha-1,2-mannosidase from Cauloba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ne5
タイトルCrystal structure of family 47 alpha-1,2-mannosidase from Caulobacter K31 strain in complex with kifunensine
要素Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
キーワードHYDROLASE / Mannosidase Glycosidase Hydrolysis Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
KIFUNENSINE / Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Males, A. / Davies, G.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council 英国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2017
タイトル: Conformational Analysis of the Mannosidase Inhibitor Kifunensine: A Quantum Mechanical and Structural Approach.
著者: Males, A. / Raich, L. / Williams, S.J. / Rovira, C. / Davies, G.J.
履歴
登録2017年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0916
ポリマ－50,5471
非ポリマー5455
水7,530418
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area14980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.923, 144.923, 50.593
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase


分子量: 50546.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Caulobacter sp. (バクテリア) / 株: K31 / 遺伝子: Caul_4035 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: B0SWV2, mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase

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非ポリマー , 5種, 423分子

#2: 化合物 ChemComp-KIF / KIFUNENSINE / キフネンシン


分子量: 232.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12N2O6 / コメント: 阻害剤, alkaloid*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 418 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 0.2 M ammonium acetate, 22% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→36.23 Å / Num. obs: 183579 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.05→1.07 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 9103 / CC1/2: 0.53 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
精密化解像度: 1.05→36.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.025 / ESU R Free: 0.025
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1523 9277 5.1 %RANDOM
Rwork0.1456 ---
obs0.146 183575 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.85 Å2 / Biso mean: 11.7418 Å2 / Biso min: 5.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→36.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3427 0 33 418 3878
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0193779
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8721.9485184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.67137957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2755497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.57423.016189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.02315616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6681533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2551
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.024318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.020.02876
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1660.9281795
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1340.9261794
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6311.4012259
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 708 -
Rwork0.25 12941 -
all-13649 -
obs--99.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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