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万見
- PDB-5nbd: PglK flippase in complex with inhibitory nanobody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nbd
タイトルPglK flippase in complex with inhibitory nanobody
要素
  • Nanobody
  • WlaB protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC transporter flippase / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type lipopolysaccharide transporter / lipopolysaccharide floppase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / protein N-linked glycosylation / ABC-type transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / WlaB protein / Protein glycosylation K
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Perez, C. / Pardon, E. / Steyaert, J. / Locher, K.P.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationSNF 31003AB_131075 and 310030B_166672 スイス
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural basis of inhibition of lipid-linked oligosaccharide flippase PglK by a conformational nanobody.
著者: Perez, C. / Kohler, M. / Janser, D. / Pardon, E. / Steyaert, J. / Zenobi, R. / Locher, K.P.
履歴
登録2017年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WlaB protein
B: WlaB protein
C: Nanobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,1515
ポリマ－142,2973
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15300 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area57550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.340, 142.660, 199.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 WlaB protein


分子量: 64587.676 Da / 分子数: 2 / 変異: E510Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: wlaB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O86150, UniProt: Q0P9C4*PLUS
#2: 抗体 Nanobody


分子量: 13121.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.3 / 詳細: MOPS: NaCl: PEG300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→29.349 Å / Num. all: 307777 / Num. obs: 42284 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 180.94 Å2 / Rrim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 3.9→4 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. measured obs: 23226 / Num. unique all: 3161 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5C78 and 4UU9

5c78

4uu9


解像度: 3.9→29.349 Å / SU ML: 0.79 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 38.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 3746 8.87 %
Rwork0.311 --
obs0.313 42249 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 292.21 Å2 / Biso mean: 163.4963 Å2 / Biso min: 89.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.9→29.349 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10037 0 38 0 10075
Biso mean--202.42 --
残基数----1251
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60713861
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381594
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031709
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2436171
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.9-3.94930.4351440.428714391583100
3.9493-4.00110.46531400.417114261566100
4.0011-4.05580.43271400.413714251565100
4.0558-4.11360.39771370.400414071544100
4.1136-4.17480.4071440.397614601604100
4.1748-4.23990.45011440.382214391583100
4.2399-4.30920.39021350.348713941529100
4.3092-4.38320.33681350.345714071542100
4.3832-4.46270.31681450.369914701615100
4.4627-4.54820.3561340.330214011535100
4.5482-4.64070.32141390.328314321571100
4.6407-4.74120.35891390.318114281567100
4.7412-4.8510.3351380.323514091547100
4.851-4.97170.33011430.314714521595100
4.9717-5.10550.35561330.304614221555100
5.1055-5.25490.39071460.319914331579100
5.2549-5.42350.37661350.327714101545100
5.4235-5.6160.43371370.363314251562100
5.616-5.83920.35181360.35481412154899
5.8392-6.10270.42041350.369314291564100
6.1027-6.42130.38261430.369614371580100
6.4213-6.81890.38471350.361314131548100
6.8189-7.33770.31661420.332914191561100
7.3377-8.06220.2831390.294114421581100
8.0622-9.19730.24681370.245614371574100
9.1973-11.47140.25091350.20811400153599
11.4714-29.34970.3431360.3091435157199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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