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- PDB-5na4: NADH:quinone oxidoreductase (NDH-II) from Staphylococcus aureus -... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5na4
タイトルNADH:quinone oxidoreductase (NDH-II) from Staphylococcus aureus - E172S mutant
要素NADH dehydrogenase-like protein SAOUHSC_00878
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADH / respiratory chain / energetic metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH:quinone reductase (non-electrogenic) / aerobic electron transport chain / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / FAD/NAD(P)-binding domain - #100 / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Type II NADH:quinone oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Brito, J.A. / Athayde, D. / Sousa, F.M. / Sena, F.V. / Pereira, M.M. / Archer, M.
資金援助 ポルトガル, 6件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaSFRH/BPD/79224/2011 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPD/BD/128213/2016 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPD/BD/113985/2015 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaSFRH/BPD/76621/2011 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaIF/01507/2015 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaLISBOA-01-0145-FEDER-007660 ポルトガル
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2017
タイトル: The key role of glutamate 172 in the mechanism of type II NADH:quinone oxidoreductase of Staphylococcus aureus.
著者: Sousa, F.M. / Sena, F.V. / Batista, A.P. / Athayde, D. / Brito, J.A. / Archer, M. / Oliveira, A.S.F. / Soares, C.M. / Catarino, T. / Pereira, M.M.
履歴
登録2017年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH dehydrogenase-like protein SAOUHSC_00878
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7322
ポリマ－44,9461
非ポリマー7861
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.275, 151.275, 151.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 NADH dehydrogenase-like protein SAOUHSC_00878


分子量: 44946.102 Da / 分子数: 1 / 変異: E172S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: SAOUHSC_00878 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q2FZV7, 酸化還元酵素; その他が電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.67 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.2 M Sodium malonate dibasic monohydrate pH 7.0 Drop ratio - 1.6:1 (160 + 100 nL)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→67.65 Å / Num. obs: 19844 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 71.81 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 980 / CC1/2: 0.73 / Rpim(I) all: 0.352 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCデータ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.3精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XDB

4xdb
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.55→67.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.317 / SU Rfree Blow DPI: 0.228
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1074 5.42 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.178 19829 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.55→67.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3069 0 53 76 3198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016300HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1411416HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1428SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes86HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes951HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6300HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.16
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion417SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6759SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2645 150 5.29 %
Rwork0.203 2683 -
all0.2062 2833 -
obs--99.93 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.7613 Å / Origin y: 11.2886 Å / Origin z: -24.2676 Å
111213212223313233
T0.0153 Å2-0.0263 Å20.034 Å2--0.1639 Å20.0277 Å2--0.0878 Å2
L0.6998 °2-0.0956 °20.0188 °2-1.0093 °20.3946 °2--1.3972 °2
S0.0149 Å °-0.1124 Å °-0.0797 Å °-0.0415 Å °0.0224 Å °-0.0655 Å °-0.1203 Å °0.1163 Å °-0.0374 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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