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万見
- PDB-5n9n: Crystal structure of human Protein kinase CK2 catalytic subunit i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n9n
タイトルCrystal structure of human Protein kinase CK2 catalytic subunit in complex with the ATP-competitive, tight-binding dibenzofuran inhibitor TF85 (4a)
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase / CK2 / Casein kinase 2 / Protein phosphorylation / ATP-competitive inhititors / dibenzofuran derivatives / TIGHT-BINDING INHIBITORS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-KC5 / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.841 Å
データ登録者Schnitzler, A. / Gratz, A. / Bollacke, A. / Weyrich, M. / Kucklaender, U. / Wuensch, B. / Goetz, C. / Niefind, K. / Jose, J.
引用
ジャーナル: Pharmaceuticals / 年: 2018
タイトル: A pi-Halogen Bond of Dibenzofuranones with the Gatekeeper Phe113 in Human Protein Kinase CK2 Leads to Potent Tight Binding Inhibitors.
著者: Schnitzler, A. / Gratz, A. / Bollacke, A. / Weyrich, M. / Kucklander, U. / Wunsch, B. / Gotz, C. / Niefind, K. / Jose, J.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit.
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2005
タイトル: Inclining the purine base binding plane in protein kinase CK2 by exchanging the flanking side-chains generates a preference for ATP as a cosubstrate.
著者: Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#3: ジャーナル: Pharmaceuticals (Basel) / 年: 2017
タイトル: Structural Hypervariability of the Two Human Protein Kinase CK2 Catalytic Subunit Paralogs Revealed by Complex Structures with a Flavonol- and a Thieno[2,3-d]pyrimidine-Based Inhibitor.
著者: Niefind, K. / Bischoff, N. / Golub, A.G. / Bdzhola, V.G. / Balanda, A.O. / Prykhod'ko, A.O. / Yarmoluk, S.M.
#4: ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2012
タイトル: TF--a novel cell-permeable and selective inhibitor of human protein kinase CK2 induces apoptosis in the prostate cancer cell line LNCaP.
著者: Goetz, C. / Gratz, A. / Kucklaender, U. / Jose, J.
履歴
登録2017年2月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.country / _citation.journal_id_ISSN
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_abbrev
改定 2.02019年5月22日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,22712
ポリマ－40,0671
非ポリマー1,16011
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area15370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.477, 45.505, 63.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-KC5 / (4~{Z})-7,9-bis(chloranyl)-4-[[(4-methoxyphenyl)amino]methylidene]-8-oxidanyl-1,2-dihydrodibenzofuran-3-one


分子量: 404.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H15Cl2NO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Prior to the crystallization the Inhibitor TF85 was solubilized in 100 % DMSO in a concentration of 10 mM. This TF85 stock solution was mixed with human CK2alpha (construct 1-335; Protein ...詳細: Prior to the crystallization the Inhibitor TF85 was solubilized in 100 % DMSO in a concentration of 10 mM. This TF85 stock solution was mixed with human CK2alpha (construct 1-335; Protein concentration 8-10 mg/ml in 500 mM sodium chloride, 25 mM Tris/HCl pH 8.5) in a ratio of 1:10. After a short time of incubation, this mixture was mixed with reservoir solution [32 % (w/v) PEG4000, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M citrate pH 5.6] in a ratio of 5:2. 3.5 microliter of these mixtures were then equilibrated against the reservoir solution. The crystal growth was induced by seeding with 150 nanoliter seeding suspension after an equilibration time of two days.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→45.51 Å / Num. obs: 25795 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.84→1.88 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Num. unique obs: 1395 / CC1/2: 0.644 / Rsym value: 0.75 / % possible all: 84.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2pvr

2pvr


解像度: 1.841→34.165 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2011 1317 5.11 %
Rwork0.167 --
obs0.1686 25774 96.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.841→34.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2779 0 77 175 3031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032952
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5683986
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1961746
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044404
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005512
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8405-1.91420.29071470.27032524X-RAY DIFFRACTION90
1.9142-2.00130.23551320.22652678X-RAY DIFFRACTION96
2.0013-2.10680.25421420.18992722X-RAY DIFFRACTION96
2.1068-2.23880.20991310.1762740X-RAY DIFFRACTION97
2.2388-2.41160.2051440.17172734X-RAY DIFFRACTION97
2.4116-2.65420.21191640.17842739X-RAY DIFFRACTION97
2.6542-3.03810.22531590.17332752X-RAY DIFFRACTION97
3.0381-3.82680.20151590.1482752X-RAY DIFFRACTION97
3.8268-34.17050.15671390.15032816X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0921-1.67330.27572.29390.04980.93230.0968-0.2322-0.47060.0109-0.05320.41080.1987-0.3858-0.02740.2775-0.0985-0.00170.43540.07830.3595-18.46343.232945.9685
25.24840.7051.33120.95780.67911.3515-0.1267-0.37860.2396-0.05120.08940.2635-0.0964-0.23380.0110.2490.02050.02570.32670.04470.2368-10.706113.765250.3736
32.8672-0.1543-0.48451.39280.27422.29340.02340.051-0.0101-0.1830.02190.0768-0.0399-0.0076-0.05240.2033-0.01-0.02610.15790.03620.17191.90817.236437.615
41.9106-0.33370.16023.66411.37032.7467-0.0521-0.12390.1012-0.010.141-0.1168-0.07190.2525-0.09540.1832-0.0121-0.00090.2409-0.00170.222510.663913.445248.7537
57.99692.5798-3.15764.3402-1.17159.55030.88319.7801-0.5114-0.4413-2.21842.7451-1.96596.21351.34350.87330.3647-0.18791.7716-0.16271.8161-2.986314.829165.7176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 87 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 88 through 149 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 150 through 280 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 281 through 329 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 330 through 330 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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