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- PDB-5n8l: Structure of TRBP dsRBD 1 and 2 in complex with a 19 bp siRNA (Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n8l
タイトルStructure of TRBP dsRBD 1 and 2 in complex with a 19 bp siRNA (Complex B)
要素
  • RISC-loading complex subunit TARBP2
  • RNA (5'-R(*GP*UP*AP*CP*GP*GP*AP*AP*UP*AP*GP*AP*UP*AP*AP*UP*UP*AP*AP*UP*U)-3')
  • RNA (5'-R(*UP*UP*AP*AP*UP*UP*AP*UP*CP*UP*AP*UP*UP*CP*CP*GP*UP*AP*CP*UP*U)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN / TRBP / siRNA / protein-RNA complex / RNAi
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of siRNA processing / regulation of miRNA processing / regulation of viral transcription / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of regulatory ncRNA processing / negative regulation of defense response to virus by host / pre-miRNA binding / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / global gene silencing by mRNA cleavage / RISC-loading complex ...regulation of siRNA processing / regulation of miRNA processing / regulation of viral transcription / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of regulatory ncRNA processing / negative regulation of defense response to virus by host / pre-miRNA binding / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / global gene silencing by mRNA cleavage / RISC-loading complex / RISC complex assembly / miRNA processing / siRNA binding / pre-miRNA processing / pre-mRNA binding / siRNA processing / RISC complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / miRNA binding / positive regulation of viral genome replication / protein sequestering activity / negative regulation of protein kinase activity / PKR-mediated signaling / double-stranded RNA binding / regulation of translation / nuclear body / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RISC-loading complex subunit TRBP2 / TRBP2 , first double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , second double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , third double-stranded RNA binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain ...RISC-loading complex subunit TRBP2 / TRBP2 , first double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , second double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , third double-stranded RNA binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RISC-loading complex subunit TARBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Masliah, G. / Maris, C. / Allain, H.-T.F.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
CTI11329.1 PFLS-LS スイス
SinergiaCRSII5_170976 スイス
NCCR RNA and Disease スイス
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of siRNA recognition by TRBP double-stranded RNA binding domains.
著者: Masliah, G. / Maris, C. / Konig, S.L. / Yulikov, M. / Aeschimann, F. / Malinowska, A.L. / Mabille, J. / Weiler, J. / Holla, A. / Hunziker, J. / Meisner-Kober, N. / Schuler, B. / Jeschke, G. / Allain, F.H.
履歴
登録2017年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RISC-loading complex subunit TARBP2
B: RNA (5'-R(*UP*UP*AP*AP*UP*UP*AP*UP*CP*UP*AP*UP*UP*CP*CP*GP*UP*AP*CP*UP*U)-3')
C: RNA (5'-R(*GP*UP*AP*CP*GP*GP*AP*AP*UP*AP*GP*AP*UP*AP*AP*UP*UP*AP*AP*UP*U)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2943
ポリマ－36,2943
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5270 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14540 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RISC-loading complex subunit TARBP2 / TAR RNA-binding protein 2 / Trans-activation-responsive RNA-binding protein


分子量: 23012.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: huTRBP N-terminal dsRBD1 and 2 (residues 16 to 227) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TARBP2, TRBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15633
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*UP*AP*AP*UP*UP*AP*UP*CP*UP*AP*UP*UP*CP*CP*GP*UP*AP*CP*UP*U)-3')


分子量: 6534.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*UP*AP*CP*GP*GP*AP*AP*UP*AP*GP*AP*UP*AP*AP*UP*UP*AP*AP*UP*U)-3')


分子量: 6747.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic33D CBCA(CO)NH
111isotropic1(H)CC(CO)NH
121isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
131isotropic23D 1H-15N NOESY
162isotropic43D (H)CCH-TOCSY
172isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
182isotropic23D 1H-15N NOESY
192isotropic13D HNCA
1103isotropic33D f1-13C-filtered,f2-13C-edited NOESY aliphatic-HMQC
1114isotropic1TROSY IPAP
1125anisotropic1TROSY IPAP
NMR実験の詳細Text: NULL

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] dsRBD1, 1 mM EL86, 90% H2O/10% D2O15N_13C_RBD1-EL8690% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] dsRBD2, 1 mM EL86, 90% H2O/10% D2O15N_13C_RBD2-EL8690% H2O/10% D2O
solution31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] dsRBD12, 1 mM EL86, 100% D2O15N_13C_2H_RBD12-EL86_d2o100% D2O
solution41 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] dsRBD12, 1 mM EL86, 90% H2O/10% D2O15N_13C_2H_RBD12-EL86_h2o_iso90% H2O/10% D2O
filamentous virus51 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] dsRBD12, 1 mM EL86, 90% H2O/10% D2O15N_13C_2H_RBD12-EL86_h2o_ani90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMdsRBD1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMEL86natural abundance1
1 mMdsRBD2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1 mMEL86natural abundance2
1 mMdsRBD12[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]3
1 mMEL86natural abundance3
1 mMdsRBD12[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]4
1 mMEL86natural abundance4
1 mMdsRBD12[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]5
1 mMEL86natural abundance5
試料状態イオン強度: 20 mM / Ionic strength err: 0.2 / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT atm / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7501
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6003
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber12Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
TopSpin3Bruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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