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万見
- PDB-5n3d: cAMP-dependent Protein Kinase A from Cricetulus griseus in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n3d
タイトルcAMP-dependent Protein Kinase A from Cricetulus griseus in complex with fragment like molecule 4-(trifluoromethyl)benzenecarboximidamide
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha-like protein
キーワードTRANSFERASE / fragment / complex / serine threonine kinase / cAMP / kinase / PKA
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein processing / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cAMP-dependent protein kinase activity ...regulation of protein processing / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cellular response to parathyroid hormone stimulus / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / cellular response to cold / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cAMP-dependent protein kinase activity / ciliary base / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / cAMP-dependent protein kinase complex / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of protein import into nucleus / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to glucagon stimulus / protein kinase A regulatory subunit binding / plasma membrane raft / protein kinase A catalytic subunit binding / axoneme / mesoderm formation / sperm flagellum / negative regulation of smoothened signaling pathway / regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / protein kinase A signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / acrosomal vesicle / neural tube closure / cellular response to glucose stimulus / neuromuscular junction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / mRNA processing / cellular response to heat / manganese ion binding / dendritic spine / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8NE / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Siefker, C. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: Fragment Binding to Kinase Hinge: If Charge Distribution and Local pK a Shifts Mislead Popular Bioisosterism Concepts.
著者: Oebbeke, M. / Siefker, C. / Wagner, B. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2017年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4944
ポリマ－43,1872
非ポリマー3072
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area15990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.419, 72.389, 108.383
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 41193.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Phosphorylation of S11, S140, T198 and S339
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
遺伝子: PRKACA / プラスミド: pET-16bTEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P25321, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha-like protein


分子量: 1993.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: cAMP dependent protein kinase inhibitor peptide
由来: (合成) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A0A061IH64, UniProt: G3HK48*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-8NE / [azanyl-[4-(trifluoromethyl)phenyl]methylidene]azanium


分子量: 189.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8F3N2
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: MES-BIS-TRIS Mega8-Solution DTT EDTA LiCl Methanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月23日 / 詳細: Silicon, active surface
放射モノクロメーター: Si-111 crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 44971 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.64 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 22.79
反射 シェル解像度: 1.77→1.88 Å / 冗長度: 6.79 % / Mean I/σ(I) obs: 3.69 / Num. unique obs: 7147 / CC1/2: 0.91 / Rrim(I) all: 0.534 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WIH

4wih


解像度: 1.77→45.462 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1931 2249 5 %
Rwork0.1677 --
obs0.169 44968 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→45.462 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2845 0 21 223 3089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073036
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8684132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5381807
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054440
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006539
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7743-1.81280.23761380.21522617X-RAY DIFFRACTION98
1.8128-1.8550.23171370.20732604X-RAY DIFFRACTION99
1.855-1.90140.23281390.18732641X-RAY DIFFRACTION99
1.9014-1.95280.18561380.17842622X-RAY DIFFRACTION99
1.9528-2.01030.19941380.1742627X-RAY DIFFRACTION99
2.0103-2.07520.20481380.17362620X-RAY DIFFRACTION99
2.0752-2.14930.21341390.17012639X-RAY DIFFRACTION100
2.1493-2.23540.17541400.15982665X-RAY DIFFRACTION100
2.2354-2.33710.1981400.15442666X-RAY DIFFRACTION99
2.3371-2.46030.17081400.15262653X-RAY DIFFRACTION100
2.4603-2.61450.16421400.15762664X-RAY DIFFRACTION100
2.6145-2.81630.19771420.16022683X-RAY DIFFRACTION100
2.8163-3.09970.20671420.16792706X-RAY DIFFRACTION100
3.0997-3.5480.16761420.1662699X-RAY DIFFRACTION100
3.548-4.46950.18151450.1512754X-RAY DIFFRACTION100
4.4695-45.47650.21531510.18522859X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6495-0.3016-0.44930.8854-0.05080.3253-0.2018-0.2086-0.26160.29610.323-0.03180.17580.6470.08990.1595-0.18480.09440.3566-0.06270.2446-8.98787.8062-2.3825
20.51050.223-0.0650.67910.57670.74160.20920.4728-0.2103-0.654-0.02760.6753-0.168-0.23390.37620.1843-0.0523-0.17070.39890.02540.5281-23.17224.0209-31.3035
31.162-0.29720.17491.4102-0.470.41060.09240.1355-0.0108-0.0551-0.05320.31210.045-0.16190.04810.1068-0.0168-0.01380.2054-0.01950.1587-12.337220.2105-22.3977
40.56660.13020.34991.10530.32760.5036-0.00060.11910.0361-0.03870.01-0.07930.0172-0.012-0.00020.1113-0.01810.00270.11280.00780.13351.32517.3711-22.3305
50.101-0.0283-0.00670.15970.08290.0565-0.0617-0.05740.05840.2571-0.0083-0.3088-0.03970.1311-0.05910.1576-0.0237-0.07830.13940.0180.20112.921824.6684-10.7622
60.5720.36190.47070.570.1130.62790.0793-0.2066-0.04540.3013-0.077-0.0460.1357-0.0270.0060.2096-0.02290.00250.16410.01120.13250.35518.3453-6.4121
70.65460.1042-0.37990.794-0.1080.71590.50380.60190.1192-0.368-0.08880.2321-0.0813-0.00471.19740.20020.0688-0.27750.4468-0.01450.2989-18.889923.5282-34.6675
80.1805-0.2336-0.01430.2330.02790.04540.29950.28310.0098-0.3937-0.2131-0.41990.1577-0.02720.01030.28520.0273-0.02090.2290.02920.24721.014923.7837-31.233
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -2 through 31 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 32 through 62 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 63 through 160 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 161 through 252 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 253 through 272 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 273 through 316 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 317 through 350 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 13 through 25 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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