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Yorodumi- PDB-5n17: First Bromodomain (BD1) from Candida albicans Bdf1 bound to a dib... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5n17 | ||||||
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Title | First Bromodomain (BD1) from Candida albicans Bdf1 bound to a dibenzothiazepinone (compound 3) | ||||||
Components | Bromodomain-containing factor 1 | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Bromodomain | ||||||
Function / homology | Function and homology information sporulation resulting in formation of a cellular spore / DNA repair / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Candida albicans (yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Mietton, F. / Ferri, E. / Champleboux, M. / Zala, N. / Maubon, D. / Zhou, Y. / Harbut, M. / Spittler, D. / Garnaud, C. / Courcon, M. ...Mietton, F. / Ferri, E. / Champleboux, M. / Zala, N. / Maubon, D. / Zhou, Y. / Harbut, M. / Spittler, D. / Garnaud, C. / Courcon, M. / Chauvon, M. / d'Enfer, C. / Kashemirov, B.A. / Hull, M. / Cornet, M. / McKenna, C.E. / Govin, J. / Petosa, C. | ||||||
Funding support | France, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: Selective BET bromodomain inhibition as an antifungal therapeutic strategy. Authors: Mietton, F. / Ferri, E. / Champleboux, M. / Zala, N. / Maubon, D. / Zhou, Y. / Harbut, M. / Spittler, D. / Garnaud, C. / Courcon, M. / Chauvel, M. / d'Enfert, C. / Kashemirov, B.A. / Hull, M. ...Authors: Mietton, F. / Ferri, E. / Champleboux, M. / Zala, N. / Maubon, D. / Zhou, Y. / Harbut, M. / Spittler, D. / Garnaud, C. / Courcon, M. / Chauvel, M. / d'Enfert, C. / Kashemirov, B.A. / Hull, M. / Cornet, M. / McKenna, C.E. / Govin, J. / Petosa, C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5n17.cif.gz | 122.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5n17.ent.gz | 96.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5n17.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n1/5n17 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n1/5n17 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5n13C 5n15SC 5n16C 5n18C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15537.049 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Candida albicans (yeast) / Gene: BDF1, CaO19.8593, CaO19.978 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q5A4W8 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: Crystals were obtained by mixing a solution of 25 mg/mL protein and 1.5 mM inhibitor with 0.1 M sodium acetate (pH 4.6) and 2.4 M ammonium sulfate. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: MASSIF-1 / Wavelength: 0.966 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Apr 1, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.966 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→49.8 Å / Num. obs: 41446 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 7.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 16.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.66 Å / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Num. unique obs: 4131 / CC1/2: 0.812 / Rpim(I) all: 0.285 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5N15 Resolution: 1.6→49.79 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.66 / Phase error: 21.43
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→49.79 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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