[日本語] English
- PDB-5n0a: Crystal structure of A259C covalently linked dengue 2 virus envel... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n0a
タイトルCrystal structure of A259C covalently linked dengue 2 virus envelope glycoprotein dimer in complex with the Fab fragment of the broadly neutralizing human antibody EDE2 A11
要素
  • BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11
  • BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 HEAVY CHAIN
  • Envelope Glycoprotein E
キーワードImmune System/Viral protein / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN COMPLEX / DENGUE VIRUS / ENVELOPE FUSION PROTEIN / BROADLY NEUTRALIZING ANTIBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / channel activity / viral capsid / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / channel activity / viral capsid / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Viral Envelope Glycoprotein; domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus ...Viral Envelope Glycoprotein; domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Vaney, M.C. / Rouvinski, A. / Guardado-Calvo, P. / Sharma, A. / Rey, F.A.
引用
ジャーナル: Nat Commun / : 2017
タイトル: Covalently linked dengue virus envelope glycoprotein dimers reduce exposure of the immunodominant fusion loop epitope.
著者: Rouvinski, A. / Dejnirattisai, W. / Guardado-Calvo, P. / Vaney, M.C. / Sharma, A. / Duquerroy, S. / Supasa, P. / Wongwiwat, W. / Haouz, A. / Barba-Spaeth, G. / Mongkolsapaya, J. / Rey, F.A. / Screaton, G.R.
#1: ジャーナル: Nature / : 2015
タイトル: Recognition determinants of broadly neutralizing human antibodies against dengue viruses.
著者: Rouvinski, A. / Guardado-Calvo, P. / Barba-Spaeth, G. / Duquerroy, S. / Vaney, M.C. / Kikuti, C.M. / Navarro Sanchez, M.E. / Dejnirattisai, W. / Wongwiwat, W. / Haouz, A. / Girard-Blanc, C. / ...著者: Rouvinski, A. / Guardado-Calvo, P. / Barba-Spaeth, G. / Duquerroy, S. / Vaney, M.C. / Kikuti, C.M. / Navarro Sanchez, M.E. / Dejnirattisai, W. / Wongwiwat, W. / Haouz, A. / Girard-Blanc, C. / Petres, S. / Shepard, W.E. / Despres, P. / Arenzana-Seisdedos, F. / Dussart, P. / Mongkolsapaya, J. / Screaton, G.R. / Rey, F.A.
履歴
登録2017年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Envelope Glycoprotein E
B: Envelope Glycoprotein E
H: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 HEAVY CHAIN
I: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 HEAVY CHAIN
L: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11
M: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,9958
ポリマ-201,8816
非ポリマー2,1142
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13660 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area54130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.774, 182.301, 208.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

#1: タンパク質 Envelope Glycoprotein E


分子量: 47477.172 Da / 分子数: 2 / 変異: A259C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The SOLUBLE ECTODOMAIN of envelope glycoprotein E is mutated at position 259: Ala is replaced by Cys.
由来: (組換発現) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
Variant: FGA-02 / プラスミド: PMT/BIP/V5-HIS / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q68Y26, UniProt: A0A0B4SHY9*PLUS
#2: 抗体 BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 HEAVY CHAIN


分子量: 30355.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FAB FRAGMENT HEAVY CHAIN, RESIDUES 1-263. The residues numbering is the KABAT scheme numbering.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: B LYMPHOCYTE / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#3: 抗体 BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11


分子量: 23107.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FAB FRAGMENT LIGHT CHAIN, RESIDUES 1-213. The residues numbering is the KABAT scheme numbering.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: B LYMPHOCYTE / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-4/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Hepes pH 7.5, 19% PEG 6K, 1.5% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月12日
放射モノクロメーター: cryogenically cooled channel-cut Si[111] monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→50 Å / Num. obs: 19112 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 44.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.316 / Rpim(I) all: 0.257 / Rrim(I) all: 0.41 / Rsym value: 0.316 / Net I/σ(I): 3.1
反射 シェル解像度: 3.9→4.1 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4789 / CC1/2: 0.68 / Rpim(I) all: 0.67 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UTA;4UT7
解像度: 3.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7623 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.85
詳細: BUSTER/TNT refinement was used with TLS and NCS resraints
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 947 4.96 %RANDOM
Rwork0.2854 ---
obs0.2861 19112 90.67 %-
原子変位パラメータBiso mean: 145.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.7707 Å20 Å20 Å2
2---67.7068 Å20 Å2
3---57.9362 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.858 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9701 0 142 0 9843
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00710076HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1313672HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3498SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes228HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1439HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10076HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.88
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.67
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1366SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10691SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.11 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3097 118 5.15 %
Rwork0.2726 2173 -
all0.2746 2291 -
obs--76.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.60331.00870.74090-2.91041.5754-0.02960.11630.0027-0.1398-0.07040.04490.05980.10930.1-0.30390.07230.0030.27070.1228-0.0539-29.786111.0143-59.0007
24.80582.12342.909301.35161.33680.0318-0.21460.3757-0.18950.2503-0.19160.10110.1808-0.282-0.30380.0186-0.06250.1315-0.13290.2752-5.386315.6791-18.1222
33.5794-2.9104-2.85920.0003-2.84691.2889-0.03880.06570.0059-0.30910.0350.13160.25050.01610.0038-0.177-0.1519-0.1520.04820.13790.223-26.563716.6614-85.5382
40-0.7779-2.596701.78050-0.0273-0.04270.06360.00930.050.1044-0.1505-0.0175-0.0226-0.19090.10830.08290.3033-0.1520.164131.024613.6861-4.4076
55.2162-2.07542.90990-1.54185.0833-0.0145-0.155-0.1826-0.1217-0.15330.0417-0.0569-0.04640.1678-0.30360.1423-0.0733-0.01540.1520.30386.840214.9173-45.2394
63.54492.0688-2.853702.36510.2588-0.0734-0.0908-0.04490.20910.1542-0.0930.29280.093-0.0808-0.30390.0586-0.1440.1219-0.15190.293928.034120.098922.1822
71.0058-0.75280.92441.13280.191700.00010.02060.05630.00320.02070.0278-0.0514-0.0001-0.0208-0.09-0.02-0.07260.13910.15190.188-24.53735.0355-69.5392
81.2791.05420.37670.47430.12200.00240.024-0.0353-0.0045-0.0085-0.02970.04530.00140.0061-0.0475-0.107-0.03280.0644-0.14190.174925.376737.78315.7016
91.02830.0471-0.01230.26260.24370.26710.15030.0352-0.1934-0.27150.01040.3587-0.42490.0105-0.1607-0.0227-0.0365-0.10750.3021-0.12260.12239.431946.4738-2.173
1000.7405-0.97860.1534-0.28811.41350.00760.121-0.20930.1178-0.2013-0.1767-0.3285-0.05990.1938-0.0342-0.0128-0.14860.2670.1520.1678-9.312644.3352-61.3218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1:52 131:193 270:293}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|53:130 194:269}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|294:393}
4X-RAY DIFFRACTION4{B|1:52 131:193 270:293}
5X-RAY DIFFRACTION5{B|53:130 194:269}
6X-RAY DIFFRACTION6{B|294:393}
7X-RAY DIFFRACTION7{A|501:506}
8X-RAY DIFFRACTION8{B|501:506}
9X-RAY DIFFRACTION9{H|1:132 L|1:113}
10X-RAY DIFFRACTION10{I|1:132 M|1:113}

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る