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- PDB-5mzu: Crystal structure of the myosin chaperone UNC-45 from C. elegans ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mzu
タイトルCrystal structure of the myosin chaperone UNC-45 from C. elegans (alternative conformation)
要素UNC-45
キーワードCHAPERONE / myosin folding / protein filament / UCS domain / ARM repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


egg-laying behavior / embryo development ending in birth or egg hatching / locomotion / muscle organ development / sarcomere organization / cleavage furrow / protein folding chaperone / Hsp90 protein binding / protein folding / cell cortex ...egg-laying behavior / embryo development ending in birth or egg hatching / locomotion / muscle organ development / sarcomere organization / cleavage furrow / protein folding chaperone / Hsp90 protein binding / protein folding / cell cortex / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UNC-45/Cro1/She4, central domain / Myosin-binding striated muscle assembly central / Tetratricopeptide repeat domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-like helical ...UNC-45/Cro1/She4, central domain / Myosin-binding striated muscle assembly central / Tetratricopeptide repeat domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
Model detailsAlternative conformation, with rearranged UCS domain
データ登録者Hellerschmied, D. / Gazda, L. / Clausen, T.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP22750 オーストリア
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: UFD-2 is an adaptor-assisted E3 ligase targeting unfolded proteins.
著者: Hellerschmied, D. / Roessler, M. / Lehner, A. / Gazda, L. / Stejskal, K. / Imre, R. / Mechtler, K. / Dammermann, A. / Clausen, T.
#1: ジャーナル: Cell / 年: 2013
タイトル: The myosin chaperone UNC-45 is organized in tandem modules to support myofilament formation in C. elegans.
著者: Gazda, L. / Pokrzywa, W. / Hellerschmied, D. / Loewe, T. / Forne, I. / Mueller-Planitz, F. / Hoppe, T. / Clausen, T.
履歴
登録2017年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UNC-45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,5531
ポリマ－108,5531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area43590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.149, 86.149, 716.465
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 UNC-45


分子量: 108552.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: unc-45, CELE_F30H5.1, F30H5.1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: G5EG62
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.24 % / Mosaicity: 0.213 °
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.0, 10% PEG8000, 12% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 16050 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 160.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 70085
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
3.8-3.874.70.3670.846197.9
3.87-3.944.60.260.915198.3
3.94-4.014.60.2420.929198.1
4.01-4.094.70.230.982197.8
4.09-4.184.60.2171.002197.8
4.18-4.284.60.1691.017197.9
4.28-4.394.50.171.087197.7
4.39-4.54.70.1421.035198.1
4.5-4.644.60.1471.07197.3
4.64-4.794.50.121.071198
4.79-4.964.50.1311.014197.5
4.96-5.164.50.1210.991197.7
5.16-5.394.40.1120.97197.6
5.39-5.674.40.111.022197.5
5.67-6.034.30.0941.021197.6
6.03-6.494.20.080.994197.2
6.49-7.154.20.0670.994196.3
7.15-8.183.80.0520.99188.9
8.18-10.293.20.0420.921174.4
10.29-503.20.0340.668159

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2645精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKLデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.8→29.4 Å / SU ML: 0.67 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3189 731 4.81 %
Rwork0.2976 14482 -
obs0.2986 15213 90.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 334.86 Å2 / Biso mean: 183.7562 Å2 / Biso min: 108.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.8→29.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5994 0 0 0 5994
残基数----869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8378287
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441009
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061098
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0443698
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.8001-4.09280.38691410.36382462260380
4.0928-4.50330.38891540.3542927308194
4.5033-5.15190.38761530.35883087324098
5.1519-6.47940.39481340.36173195332998
6.4794-29.40070.24531490.23012811296081
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.7028 Å / Origin y: -34.2048 Å / Origin z: 27.4897 Å
111213212223313233
T0.3054 Å2-0.3632 Å20.3574 Å2-2.2822 Å2-0.3885 Å2--1.0145 Å2
L0.0319 °2-0.0478 °2-0.0523 °2-0.2664 °20.0504 °2--0.2677 °2
S0.3686 Å °0.4397 Å °-0.0853 Å °0.0993 Å °-0.2051 Å °0.102 Å °0.3632 Å °-0.107 Å °0.1638 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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