+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5j9t | ||||||
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Title | Crystal structure of the NuA4 core complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / NuA4 / nucleosome / histone / acetylation | ||||||
Function / homology | Function and homology information PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Sensing of DNA Double Strand Breaks / piccolo histone acetyltransferase complex / histone H4K16 acetyltransferase activity / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / SUMOylation of transcription cofactors / DNA-templated transcription elongation / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / histone H4 acetyltransferase activity / rDNA heterochromatin formation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / peptide N-acetyltransferase activity / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of macroautophagy / meiotic cell cycle / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / transcription coregulator activity / Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups / methylated histone binding / nucleosome / chromatin remodeling / regulation of cell cycle / DNA repair / chromatin binding / DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Chen, Z.C. / Xu, P. | ||||||
Citation | Journal: Mol Cell / Year: 2016 Title: The NuA4 Core Complex Acetylates Nucleosomal Histone H4 through a Double Recognition Mechanism. Authors: Peng Xu / Chengmin Li / Zhihong Chen / Shuanying Jiang / Shilong Fan / Jiawei Wang / Junbiao Dai / Ping Zhu / Zhucheng Chen / Abstract: NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal ...NuA4 catalyzes the acetylation of nucleosomes at histone H4, which is a well-established epigenetic event, controlling many genomic processes in Saccharomyces cerevisiae. Here we report the crystal structures of the NuA4 core complex and a cryoelectron microscopy structure with the nucleosome. The structures show that the histone-binding pocket of the enzyme is rearranged, suggesting its activation. The enzyme binds the histone tail mainly through the target lysine residue, with a preference for a small residue at the -1 position. The complex engages the nucleosome at the dish face and orients its catalytic pocket close to the H4 tail to achieve selective acetylation. The combined data reveal a space-sequence double recognition mechanism of the histone tails by a modifying enzyme in the context of the nucleosome. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5j9t.cif.gz | 938.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5j9t.ent.gz | 808.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5j9t.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5j9t_validation.pdf.gz | 525.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5j9t_full_validation.pdf.gz | 546.9 KB | Display | |
Data in XML | 5j9t_validation.xml.gz | 76.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5j9t_validation.cif.gz | 104.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j9/5j9t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j9/5j9t | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36556.883 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 141-445 / Mutation: E338Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: ESA1, YOR244W, O5257 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q08649, histone acetyltransferase #2: Protein | Mass: 12915.704 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: EAF6, YJR082C, J1854 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P47128 #3: Protein | Mass: 33320.547 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 50-400 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: EPL1, YFL024C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P43572 #4: Protein | Mass: 13828.894 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1-120 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: YNG2, EAF4, NBN1, YHR090C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P38806 #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.43 Å3/Da / Density % sol: 64.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: evaporation Details: 100mM HEPES (pH 7.5), 6% 1,6-Hexanediol, 7% PEG 8000, 5% ethylene glycol, 10mM DTT. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 173 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.987 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4r / Detector: CCD / Date: Dec 27, 2014 |
Radiation | Protocol: LAUE / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→30 Å / Num. obs: 106451 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 3.4 % / Net I/σ(I): 12.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7→29.971 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.64
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→29.971 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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