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- PDB-5myb: Homodimerization of Tie2 Fibronectin-like domains 2 and 3 in spac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5myb
タイトルHomodimerization of Tie2 Fibronectin-like domains 2 and 3 in space group P21
要素Angiopoietin-1 receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / receptor / fibronectin-like domains / dimerization / homotypic interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation ...Tie signaling pathway / glomerulus vasculature development / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / growth factor binding / positive regulation of focal adhesion assembly / microvillus / centriolar satellite / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Tie2 Signaling / response to cAMP / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of angiogenesis / substrate adhesion-dependent cell spreading / basal plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / response to peptide hormone / negative regulation of inflammatory response / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / cell-cell signaling / signaling receptor activity / heart development / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / response to hypoxia / protein kinase activity / phosphorylation / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / apical plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain ...Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Angiopoietin-1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Leppanen, V.-M. / Saharinen, P. / Alitalo, K.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of Tie2 activation and Tie2/Tie1 heterodimerization.
著者: Leppanen, V.M. / Saharinen, P. / Alitalo, K.
履歴
登録2017年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月3日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiopoietin-1 receptor
B: Angiopoietin-1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0628
ポリマ－75,1672
非ポリマー1,8966
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area21420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.460, 48.490, 80.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.09, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Angiopoietin-1 receptor / Endothelial tyrosine kinase / Tunica interna endothelial cell kinase / Tyrosine kinase with Ig and ...Endothelial tyrosine kinase / Tunica interna endothelial cell kinase / Tyrosine kinase with Ig and EGF homology domains-2 / Tyrosine-protein kinase receptor TEK / Tyrosine-protein kinase receptor TIE-2 / hTIE2 / p140 TEK


分子量: 37583.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In addition to the Tie2 Fn-like domains, the entity includes mellitin signal peptide, a N-terminal cloning artefact (ADP), C-terminal Factor Xa cleavage site (IEGR) and His-tag. The first Fn- ...詳細: In addition to the Tie2 Fn-like domains, the entity includes mellitin signal peptide, a N-terminal cloning artefact (ADP), C-terminal Factor Xa cleavage site (IEGR) and His-tag. The first Fn-like domain was not in the crystals apparently due to proteolytic removal prior crystallization.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEK, TIE2, VMCM, VMCM1
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q02763, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-3DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 % / 解説: rod-like
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris buffer at pH 7.0 - 8.5 and 14-20% PEG 3350 (w/v)
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid nitrogen cooling system
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月9日
放射モノクロメーター: horizontally side diffracting Silicon 111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 104.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.873 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CRYSTAL STRUCTURE OF TIE2 FN-LIKE DOMAINS IN SPACE GROUP C2

解像度: 2.6→39.8 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.66
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1053 6 %Random selction in XDS
Rwork0.222 ---
obs0.225 17549 98.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2938 0 123 62 3123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2714292
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4131115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005545
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.71840.34091290.34232005X-RAY DIFFRACTION97
2.7184-2.86170.37941290.3252045X-RAY DIFFRACTION99
2.8617-3.04090.36761310.31222036X-RAY DIFFRACTION99
3.0409-3.27560.36571310.27022058X-RAY DIFFRACTION99
3.2756-3.6050.29211310.24862043X-RAY DIFFRACTION99
3.605-4.12620.33621330.2392084X-RAY DIFFRACTION99
4.1262-5.19680.25731330.1882083X-RAY DIFFRACTION99
5.1968-39.79990.23531360.19962142X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.09780.5113-1.95355.5643-2.27096.72890.1002-0.33410.10171.0718-0.1334-0.0447-0.06410.04430.01380.8567-0.0146-0.08790.5228-0.00790.7272-10.3239-8.339437.317
22.76133.1519-2.14725.3995-2.62133.104-0.13190.3202-0.029-1.03370.29670.71710.5349-0.2022-0.15290.69570.1502-0.06220.983-0.00420.85596.3818-3.929416.347
36.75512.4322-2.14456.3757-2.32583.88490.26640.47340.2977-0.11450.09090.1992-0.3331-0.0304-0.33260.81150.10740.04611.11910.02130.819315.51989.405413.8131
44.8496-0.1010.66043.887-0.2116.20780.24461.0778-0.3255-1.17310.10980.71640.5631-0.9656-0.33141.0861-0.084-0.24381.07560.16620.892252.8465-14.007711.1752
56.4736-1.70530.2025.0325-0.71916.31370.2146-0.0531-0.407-0.36340.10580.43521.3145-0.5234-0.3130.9606-0.1389-0.17020.71430.0870.780455.3202-13.832720.5235
63.7954-1.0038-1.60020.33120.8493.2715-0.1861-1.30670.34020.72410.38830.11470.0136-0.7813-0.17070.78480.0427-0.02731.7420.02990.896837.27211.600632.43
73.3453-1.28570.80549.0512-1.79462.11910.0254-0.88080.99250.3822-0.1704-0.6193-0.5522-0.11390.10730.8921-0.02520.03121.2894-0.19861.002129.012912.468826.2522
84.8323-3.4007-1.92429.84521.5862.2517-0.3624-2.10150.94631.59180.3682-0.2407-0.4069-0.0701-0.00420.94630.0505-0.08771.6954-0.32961.085726.158615.27429.4006
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 543 THROUGH 632 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 633 THROUGH 645 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 646 THROUGH 734 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 542 THROUGH 574 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 575 THROUGH 632 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 633 THROUGH 645 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 646 THROUGH 695 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 696 THROUGH 734 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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