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万見
- PDB-5my9: Crystal structure of human 14-3-3 sigma in complex with LRRK2 pep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5my9
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 sigma in complex with LRRK2 peptide pS935
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / 14-3-3 LRRK2 phosphorylation PPI
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxidase inhibitor activity / caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb ...peroxidase inhibitor activity / caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity / regulation of neuroblast proliferation / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of synaptic vesicle transport / regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of lysosomal lumen pH / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / amphisome / mitochondrion localization / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / co-receptor binding / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of autophagosome assembly / positive regulation of microglial cell activation / neuron projection arborization / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / JUN kinase kinase kinase activity / olfactory bulb development / regulation of protein kinase A signaling / multivesicular body, internal vesicle / striatum development / regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to mitochondrion / cellular response to dopamine / presynaptic cytosol / positive regulation of protein autoubiquitination / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of programmed cell death / Wnt signalosome / regulation of canonical Wnt signaling pathway / GTP metabolic process / negative regulation of protein processing / syntaxin-1 binding / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of GTPase activity / exploration behavior / protein kinase A binding / autolysosome / regulation of locomotion / Golgi-associated vesicle / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / PTK6 promotes HIF1A stabilization / clathrin binding / negative regulation of macroautophagy / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / lysosome organization / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / locomotory exploration behavior / Golgi organization / endoplasmic reticulum exit site / microvillus / Rho protein signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / MAP kinase kinase kinase activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of keratinocyte proliferation / canonical Wnt signaling pathway / cellular response to manganese ion / establishment of skin barrier / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of autophagy / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / RHO GTPases activate PKNs / JNK cascade / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein kinase A signaling / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / excitatory postsynaptic potential / dendrite cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR, domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Leucine-rich repeats, bacterial type / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. ...C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR, domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Leucine-rich repeats, bacterial type / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.327 Å
データ登録者Stevers, L.M. / de Vries, R.M.J.M. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2017
タイトル: Structural interface between LRRK2 and 14-3-3 protein.
著者: Stevers, L.M. / de Vries, R.M. / Doveston, R.G. / Milroy, L.G. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
履歴
登録2017年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2646
ポリマ－28,1092
非ポリマー1564
水6,900383
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,52812
ポリマ－56,2174
非ポリマー3118
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.291, 112.030, 62.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

CA

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2 / Dardarin


分子量: 1565.624 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP Residues 929-941 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q5S007, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: HEPES, NaCl, DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.088→50 Å / Num. all: 66705 / Num. obs: 380505 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 21.96
反射 シェル解像度: 1.33→1.4 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.909 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. measured obs: 110595 / CC1/2: 0.86 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.11 2567位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BTV

5btv


解像度: 1.327→45.458 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.29 / 位相誤差: 22.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2005 6426 5 %
Rwork0.1865 --
obs0.1872 128449 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.327→45.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1889 0 4 383 2276
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072042
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.822772
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.341818
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3268-1.34190.36921850.38653559X-RAY DIFFRACTION87
1.3419-1.35770.33172170.32594120X-RAY DIFFRACTION100
1.3577-1.37420.32392180.32284079X-RAY DIFFRACTION100
1.3742-1.39160.34212160.30224036X-RAY DIFFRACTION100
1.3916-1.40990.3212100.29894071X-RAY DIFFRACTION100
1.4099-1.42930.30292170.28844059X-RAY DIFFRACTION100
1.4293-1.44970.28812190.28744144X-RAY DIFFRACTION100
1.4497-1.47130.2992160.28424080X-RAY DIFFRACTION100
1.4713-1.49430.30092180.28274061X-RAY DIFFRACTION100
1.4943-1.51880.23872160.27994069X-RAY DIFFRACTION100
1.5188-1.5450.27922150.27994110X-RAY DIFFRACTION100
1.545-1.57310.29812200.26014083X-RAY DIFFRACTION100
1.5731-1.60340.27082160.24734094X-RAY DIFFRACTION100
1.6034-1.63610.29042170.23744042X-RAY DIFFRACTION100
1.6361-1.67170.21982190.20784075X-RAY DIFFRACTION100
1.6717-1.71060.26082080.19894093X-RAY DIFFRACTION100
1.7106-1.75330.20412170.18484109X-RAY DIFFRACTION100
1.7533-1.80070.18852110.18994062X-RAY DIFFRACTION100
1.8007-1.85370.19482160.17064079X-RAY DIFFRACTION100
1.8537-1.91360.19142170.16794117X-RAY DIFFRACTION100
1.9136-1.9820.17672140.15864077X-RAY DIFFRACTION100
1.982-2.06130.15452150.15774062X-RAY DIFFRACTION100
2.0613-2.15510.16622130.15824113X-RAY DIFFRACTION100
2.1551-2.26870.17272140.15554098X-RAY DIFFRACTION100
2.2687-2.41090.1522130.15384072X-RAY DIFFRACTION100
2.4109-2.5970.17632140.16774122X-RAY DIFFRACTION100
2.597-2.85830.20572110.17394050X-RAY DIFFRACTION100
2.8583-3.27180.17192190.16544080X-RAY DIFFRACTION100
3.2718-4.12170.1692140.14884113X-RAY DIFFRACTION100
4.1217-45.48490.18232110.17614094X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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