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万見
- PDB-5mwv: Solid-state NMR Structure of outer membrane protein G in lipid bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mwv
タイトルSolid-state NMR Structure of outer membrane protein G in lipid bilayers
要素Outer membrane protein G
キーワードMEMBRANE PROTEIN / porin beta-barrel membrane lipid
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate transmembrane transport / oligosaccharide transporting porin activity / maltose transporting porin activity / porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Outer membrane porin G / Outer membrane protein G (OmpG)
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法個体NMR / molecular dynamics
データ登録者Retel, J.S. / Nieuwkoop, A.J. / Hiller, M. / Higman, V.A. / Barbet-Massin, E. / Stanek, J. / Andreas, L.B. / Franks, W.T. / van Rossum, B.-J. / Vinothkumar, K.R. ...Retel, J.S. / Nieuwkoop, A.J. / Hiller, M. / Higman, V.A. / Barbet-Massin, E. / Stanek, J. / Andreas, L.B. / Franks, W.T. / van Rossum, B.-J. / Vinothkumar, K.R. / Handel, L. / de Palma, G.G. / Bardiaux, B. / Pintacuda, G. / Emsley, L. / Kuelbrandt, W. / Oschkinat, H.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
European UnionBioNMR / 261863 ドイツ
European UnioniNext / GA 653706
German Research FoundationSFB 740 ドイツ
German Research FoundationOS106/9 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structure of outer membrane protein G in lipid bilayers.
著者: Retel, J.S. / Nieuwkoop, A.J. / Hiller, M. / Higman, V.A. / Barbet-Massin, E. / Stanek, J. / Andreas, L.B. / Franks, W.T. / van Rossum, B.J. / Vinothkumar, K.R. / Handel, L. / de Palma, G.G. ...著者: Retel, J.S. / Nieuwkoop, A.J. / Hiller, M. / Higman, V.A. / Barbet-Massin, E. / Stanek, J. / Andreas, L.B. / Franks, W.T. / van Rossum, B.J. / Vinothkumar, K.R. / Handel, L. / de Palma, G.G. / Bardiaux, B. / Pintacuda, G. / Emsley, L. / Kuhlbrandt, W. / Oschkinat, H.
履歴
登録2017年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9371
ポリマ－32,9371
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area22310 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Outer membrane protein G


分子量: 32936.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 遺伝子: ompG, b1319, JW1312 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P76045

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic23D (H)N(HH)NH RFDR 2ms
121isotropic23D (H)NHH RFDR 2ms
232isotropic12D 13C-13C DARR 200ms
242isotropic12D 13C-13C DARR 400ms
253isotropic12D 13C-13C DARR 200ms
263isotropic12D 13C-13C DARR 400ms
284isotropic12D 13C-13C DARR 150ms
274isotropic12D 13C-13C DARR 400ms
295isotropic12D 13C-13C DARR 150ms
2105isotropic12D 13C-13C DARR 400ms
2116isotropic12D 13C-13C DARR 150ms
2126isotropic12D 13C-13C DARR 400ms
2137isotropic12D 13C-13C DARR 500ms
1141isotropic23D (H)CANH
3158isotropic33D (H)CANH
3168isotropic33D (HCO)CA(CO)NH
3178isotropic33D (HCA)CB(CA)NH
3188isotropic33D (HCA)CBCA(CO)NH
3198isotropic33D (H)CONH
3208isotropic33D (H)CO(CA)NH

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solid10.66 w/w [U-13C; U-15N; U-2H] backexchanged 1H Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w lipids, MES BufferFully deuterated. Subsequently the exchangeable sites were back-exchanged with 100% 1H.deuterated-back-exchanged-OmpGMES Buffer
solid80.66 w/w [U-13C; U-15N; U-2H] backexchanged 1H Outer Membrane Protein G, HEPES BufferFully deuterated. Subsequently the exchangeable sites were back-exchanged with 70% 1H.deuterated-70-back-exchanged-OmpGHEPES Buffer
solid20.66 w/w [U-15N; U-1H] Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w lipids, HEPES BufferUniformly 1H and 15N labeled. 13C labeling as obtained by using 1,3-labeled glycerol as the sole carbon source during protein expression1,3-glycerol-OmpGHEPES Buffer
solid30.66 w/w [U-15N; U-1H] Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w lipids, HEPES BufferUniformly 1H and 15N labeled. 13C labeling as obtained by using 2-labeled glycerol as the sole carbon source during protein expression2-glycerol-OmpGHEPES Buffer
solid40.66 w/w [U-15N; U-1H] Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w lipids, HEPES BufferUniformly 1H and 15N labeled. The residues T,E,M,P,Q,A,N,S,G are 13C labeled as obtained by using 1,3-labeled glycerol as the sole carbon source during protein expression. Other amino acids are not 13C labeled.1,3-TEMPQANDSG-OmpGHEPES Buffer
solid50.66 w/w [U-15N; U-1H] Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w lipids, HEPES BufferUniformly 1H and 15N labeled. The residues T,E,M,P,Q,A,N,S,G are 13C labeled as obtained by using 2-labeled glycerol as the sole carbon source during protein expression. Other amino acids are not 13C labeled.2-TEMPQANDSG-OmpGHEPES Buffer
solid60.66 w/w [U-15N; U-1H] Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w na lipids, HEPES BufferUniformly 1H and 15N labeled. The residues S,H,L,Y,G,W,A,F,V are 13C labeled as obtained by using 2-labeled glycerol as the sole carbon source during protein expression. Other amino acids are not 13C labeled.2-SHLYGWAFV-OmpGHEPES Buffer
solid70.66 w/w [U-15N; U-1H] Outer Membrane Protein G, 0.33 w/w lipids, HEPES BufferUniformly 1H and 15N labeled. The residues G and A are 13C labeled. F and Y are 13C labeled on the CA and CB.GAF23Y23-OmpGHEPES Buffer
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-13C; U-15N; U-2H] backexchanged 1H1
0.33 w/wlipidsnatural abundance1
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-13C; U-15N; U-2H] backexchanged 1H8
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-15N; U-1H]2
0.33 w/wlipidsnatural abundance2
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-15N; U-1H]3
0.33 w/wlipidsnatural abundance3
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-15N; U-1H]4
0.33 w/wlipidsnatural abundance4
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-15N; U-1H]5
0.33 w/wlipidsnatural abundance5
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-15N; U-1H]6
0.33 w/wlipidsna6
0.66 w/wOuter Membrane Protein G[U-15N; U-1H]7
0.33 w/wlipidsnatural abundance7
試料状態

イオン強度: 50 mM NaCl mM / 圧: 1 atm / 温度: 280 K

Conditions-ID詳細LabelpHTemperature err
1There is a large error on the sample temperature due to fast MAS spinning (60 kHz).proton-detection-distances6.3 20
3There is a large error on the sample temperature due to fast MAS spinning (60kHz).proton-detection-initial-assignment6.8 20
2Condition at experiments at lower MAS rates (13 kHz).carbon-detection6.8

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9001Berlin
Bruker AVANCEBrukerAVANCE10002Lyon
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003Lyon

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
ARIA1.21Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CcpNmr Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4CCPNpeak picking
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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