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- PDB-5mto: N-terminal domain of the human tumor suppressor ING5 C19S mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mto
タイトルN-terminal domain of the human tumor suppressor ING5 C19S mutant
要素Inhibitor of growth protein 5
キーワードSIGNALING PROTEIN / ING5 / tumor suppressor
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication-dependent chromatin disassembly / regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of growth / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / regulation of DNA replication / histone acetyltransferase complex / negative regulation of fibroblast proliferation ...DNA replication-dependent chromatin disassembly / regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of growth / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / regulation of DNA replication / histone acetyltransferase complex / negative regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / methylated histone binding / apoptotic signaling pathway / regulation of cell growth / positive regulation of apoptotic signaling pathway / HATs acetylate histones / fibroblast proliferation / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1740 / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Helix Hairpins / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Helix non-globular ...Helix Hairpins - #1740 / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Helix Hairpins / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Helix non-globular / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Special / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor of growth protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ormaza, G. / Buitrago, J.A.R. / Roversi, P. / Rojas, A.L. / Blanco, F.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: The Tumor Suppressor ING5 Is a Dimeric, Bivalent Recognition Molecule of the Histone H3K4me3 Mark.
著者: Ormaza, G. / Rodriguez, J.A. / Ibanez de Opakua, A. / Merino, N. / Villate, M. / Gorrono, I. / Rabano, M. / Palmero, I. / Vilaseca, M. / Kypta, R. / Vivanco, M.D.M. / Rojas, A.L. / Blanco, F.J.
履歴
登録2017年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of growth protein 5
B: Inhibitor of growth protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2114
ポリマ－25,0922
非ポリマー1192
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.940, 140.940, 92.323
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Inhibitor of growth protein 5 / p28ING5 / human tumor suppressor ING5


分子量: 12546.201 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain, UNP Residues 1-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ING5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WYH8
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.78 M NPS 0.08 HEPES/MOPS Buffer pH 7.5 32.8% MPD_PEG1K_PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→122.058 Å / Num. obs: 10298 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.3 % / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.179 / Rsym value: 0.174 / Net I/av σ(I): 1.7 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
3.1-3.2718.80.9380.80.2210.9640.938100
3.27-3.4718.10.6131.10.1480.6310.613100
3.47-3.7118.40.3961.70.0940.4070.396100
3.71-418.30.2812.20.0680.2890.281100
4-4.3818.40.1943.10.0460.20.194100
4.38-4.918.60.1653.70.0390.170.165100
4.9-5.6618.50.173.60.0410.1750.17100
5.66-6.9318.50.173.90.040.1750.17100
6.93-9.817.50.0946.10.0220.0970.094100
9.8-73.63215.70.0942.90.0250.0980.09499.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ME8

5me8


解像度: 3.1→121 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 17.119 / SU ML: 0.284 / SU R Cruickshank DPI: 0.5466 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.547 / ESU R Free: 0.34
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2538 512 5 %RANDOM
Rwork0.2153 ---
obs0.2173 9761 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 171.29 Å2 / Biso mean: 97.147 Å2 / Biso min: 60.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.36 Å21.18 Å20 Å2
2--2.36 Å20 Å2
3----7.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1752 0 6 3 1761
Biso mean--88.52 71.8 -
残基数----214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0191776
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0241.9852388
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85633864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8395212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.03325.10694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.63515356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1451514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0470.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021948
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02330
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.181 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 35 -
Rwork0.345 721 -
all-756 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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