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- PDB-5mqv: Crystal structure of human Casein Kinase I delta in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mqv
タイトルCrystal structure of human Casein Kinase I delta in complex with 4-(2,5-Dimethoxyphenyl)-N-(4-(5-(4-fluorphenyl)-2-(methylthio)-1H-imidazol-4-yl)-pyridin-2-yl)-1-methyl-1H-pyrrole-2-carboxamide
要素Casein kinase I isoform delta
キーワードTRANSFERASE / CK1D / Kinase-inhibitor complex / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / spindle assembly / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / cellular response to nerve growth factor stimulus / spindle microtubule / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Circadian Clock / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D5Q / PHOSPHATE ION / Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.154 Å
データ登録者Pichlo, C. / Brunstein, E. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2017
タイトル: Optimized 4,5-Diarylimidazoles as Potent/Selective Inhibitors of Protein Kinase CK1 delta and Their Structural Relation to p38 alpha MAPK.
著者: Halekotte, J. / Witt, L. / Ianes, C. / Kruger, M. / Buhrmann, M. / Rauh, D. / Pichlo, C. / Brunstein, E. / Luxenburger, A. / Baumann, U. / Knippschild, U. / Bischof, J. / Peifer, C.
履歴
登録2016年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
C: Casein kinase I isoform delta
D: Casein kinase I isoform delta
E: Casein kinase I isoform delta
F: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,52333
ポリマ－218,2676
非ポリマー5,25627
水12,556697
1
A: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2065
ポリマ－36,3781
非ポリマー8294
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3016
ポリマ－36,3781
非ポリマー9235
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3967
ポリマ－36,3781
非ポリマー1,0186
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3967
ポリマ－36,3781
非ポリマー1,0186
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1114
ポリマ－36,3781
非ポリマー7343
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1114
ポリマ－36,3781
非ポリマー7343
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)197.934, 127.276, 154.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.630, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-427-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...
21(chain B and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...
31(chain C and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...
41(chain D and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...
51(chain E and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...
61(chain F and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...A0
211(chain B and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...B0
311(chain C and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...C0
411(chain D and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...D0
511(chain E and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...E0
611(chain F and (resseq 9 or resseq 11:12 or (resid...F0

-
要素

#1: タンパク質
Casein kinase I isoform delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 36377.887 Da / 分子数: 6 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CSNK1D 1-294 with N-terminal thrombin cleavage site and polyHis-tag
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / プラスミド: CK1D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): TaKaRa 2
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-D5Q / 4-(2,5-Dimethoxyphenyl)-N-(4-(5-(4-fluorphenyl)-2-(methylthio)-1H-imidazol-4-yl)-pyridin-2-yl)-1-methyl-1H-pyrrole-2-carboxamide


分子量: 543.612 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H26FN5O3S
#3: 化合物...
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 697 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Hepes pH 7.0, 0.7 M NaH2PO4, 0.7 M KH2PO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.154→49.291 Å / Num. obs: 187597 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 14.76
反射 シェル解像度: 2.154→2.231 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.49 / Num. unique all: 17796 / CC1/2: 0.828 / Rrim(I) all: 0.51 / % possible all: 94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSMay 1, 2016データスケーリング
PHASER1.10.1_2155位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TWC

4twc


解像度: 2.154→49.291 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1917 3864 1.06 %
Rwork0.1731 359219 -
obs0.1733 363083 97.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 282.11 Å2 / Biso mean: 57.0082 Å2 / Biso min: 19.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.154→49.291 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13805 0 495 697 14997
Biso mean--68.33 46.49 -
残基数----1721
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64619584
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422014
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6358467
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A9346X-RAY DIFFRACTION5.693TORSIONAL
12B9346X-RAY DIFFRACTION5.693TORSIONAL
13C9346X-RAY DIFFRACTION5.693TORSIONAL
14D9346X-RAY DIFFRACTION5.693TORSIONAL
15E9346X-RAY DIFFRACTION5.693TORSIONAL
16F9346X-RAY DIFFRACTION5.693TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1544-2.18070.26571170.2589107391085681
2.1807-2.20830.23881430.2379130111315499
2.2083-2.23740.24671370.2287129001303798
2.2374-2.2680.23781410.2189131261326799
2.268-2.30040.25261420.21431316313305100
2.3004-2.33480.25951410.21531316113302100
2.3348-2.37130.23261400.20671313113271100
2.3713-2.41010.25851420.20241322113363100
2.4101-2.45170.2021440.19751322213366100
2.4517-2.49630.16741420.1852131861332899
2.4963-2.54430.19761400.1808130241316499
2.5443-2.59620.24951430.1791318113324100
2.5962-2.65270.19921410.179131361327799
2.6527-2.71440.21321430.1827131411328499
2.7144-2.78220.23181420.1778131141325699
2.7822-2.85750.20261410.1829130641320599
2.8575-2.94150.20811330.1803129671310098
2.9415-3.03650.22211370.1872126471278496
3.0365-3.1450.20251350.1913125671270296
3.145-3.27090.20551380.1777126861282495
3.2709-3.41970.19541330.1774126461277996
3.4197-3.59990.18091390.1697127021284196
3.5999-3.82540.15631380.1656126791281796
3.8254-4.12060.14291360.1464125611269795
4.1206-4.5350.16271300.1306125221265295
4.535-5.19060.14931300.1307124641259495
5.1906-6.53730.17551400.1794123921253294
6.5373-49.30350.20371360.179128661300297
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0470.17080.15611.50810.59451.6773-0.0284-0.00230.2381-0.11010.1311-0.1022-0.28410.1867-0.09680.2818-0.02270.04030.2346-0.03010.292336.640114.127850.9023
21.1466-0.0554-0.2241.0284-0.15641.9350.03370.0062-0.09290.16310.02880.3174-0.0222-0.35-0.05820.2154-0.01240.05640.27610.03240.32618.7823-17.679657.9504
31.06010.3110.57521.14170.1481.61880.1984-0.0577-0.12020.0849-0.06040.22510.2873-0.1923-0.1410.3174-0.0225-0.05360.2740.01540.32879.3801-29.998620.1638
41.32320.0410.35261.555-0.25911.90250.1276-0.1065-0.24610.0288-0.0735-0.17510.2810.2755-0.05910.22020.0645-0.05250.31180.02350.254250.6827-25.516157.5264
50.8899-0.140.11461.3811-0.15491.9703-0.05360.16780.2575-0.1540.05140.0474-0.3382-0.071-0.01860.3378-0.0044-0.01280.25290.07660.269728.67547.512112.3142
61.1637-0.1619-0.20581.17150.31981.76960.05710.0489-0.078-0.23610.0578-0.28970.15290.4606-0.10940.3210.09750.04590.3784-0.06160.295652.1242-27.453117.1795
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 8 through 293)A8 - 293
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 8 through 294)B8 - 294
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 6 through 293)C6 - 293
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 8 through 294)D8 - 294
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 8 through 294)E8 - 294
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 7 through 294)F7 - 294

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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