[日本語] English
万見
- PDB-5mq5: A protease-resistant N24S Escherichia coli Asparaginase mutant wi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mq5
タイトルA protease-resistant N24S Escherichia coli Asparaginase mutant with outstanding stability and enhanced anti-leukaemic activity
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE / L-asparaginase / amidohydrolase / chemotherapeutic drug
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Maggi, M. / Mittelman, S.D. / Parmentier, J.H. / Whitmire, J.M. / Merrell, D.S. / Scotti, C.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: A protease-resistant Escherichia coli asparaginase with outstanding stability and enhanced anti-leukaemic activity in vitro.
著者: Maggi, M. / Mittelman, S.D. / Parmentier, J.H. / Colombo, G. / Meli, M. / Whitmire, J.M. / Merrell, D.S. / Whitelegge, J. / Scotti, C.
履歴
登録2016年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年10月16日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / cell / computing / diffrn / entity / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] ..._atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _cell.volume / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _reflns.d_resolution_high / _reflns.d_resolution_low / _reflns.number_obs / _reflns.observed_criterion_sigma_F / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns.percent_possible_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_redundancy / _reflns_shell.percent_possible_all / _software.version / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,2478
ポリマ－141,7154
非ポリマー5324
水22,0681225
1
A: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

A: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,2478
ポリマ－141,7154
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_757-x+2,y,-z+21
Buried area15740 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area40130 Å2
手法PISA
2
B: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

B: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,2478
ポリマ－141,7154
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_858-x+3,y,-z+31
Buried area15520 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area40470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.003, 62.394, 142.271
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.920, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-699-

HOH

21C-1204-

HOH

31B-667-

HOH

41D-675-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
L-asparaginase 2 / L-asparaginase II / L-ASNase II / L-asparagine amidohydrolase II


分子量: 35428.660 Da / 分子数: 4 / 変異: N24S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ansB, b2957, JW2924 / プラスミド: pET101 Directional TOPO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): DELTAansA-/DELTAansB- / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.12 % / 解説: Long, prismatic crystals.
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM 2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid, 5% w/v PEG 8000, 4% v/v ethylene glycol. Soaking in 0.1 mM L-asparatate.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月26日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.427→48.16 Å / Num. obs: 195240 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 2.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 1.43→1.48 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 1.284 / Num. unique obs: 11874 / CC1/2: 0.233 / Rpim(I) all: 1.284 / Rrim(I) all: 1.816 / % possible all: 55.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
iMOSFLM7.2.1データ削減
SCALACCP4i v7データスケーリング
PHASERCCP4i v7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ECA

3eca


解像度: 1.6→12.97 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1979 --
Rwork0.1473 --
obs-150249 96.9 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→12.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9574 0 36 1225 10835
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00759752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.794213282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05331596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00611738
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.51345878

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る