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Yorodumi- PDB-5mpx: Crystal structure of Arabidopsis thaliana RNA editing factor MORF... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5mpx | ||||||
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Title | Crystal structure of Arabidopsis thaliana RNA editing factor MORF1, space group P2(1) | ||||||
Components | Multiple organellar RNA editing factor 1, mitochondrial | ||||||
Keywords | PLANT PROTEIN / NFLD-related fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information mitochondrial mRNA modification / chloroplast RNA modification / mitochondrial RNA modification / cytidine to uridine editing / chloroplast / mRNA processing / protein dimerization activity / mitochondrion Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.938 Å | ||||||
Authors | Haag, S. / Schindler, M. / Berndt, L. / Brennicke, A. / Takenaka, M. / Weber, G. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2017 Title: Crystal structures of the Arabidopsis thaliana organellar RNA editing factors MORF1 and MORF9. Authors: Haag, S. / Schindler, M. / Berndt, L. / Brennicke, A. / Takenaka, M. / Weber, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5mpx.cif.gz | 205 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5mpx.ent.gz | 165.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5mpx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5mpx_validation.pdf.gz | 464.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5mpx_full_validation.pdf.gz | 468.5 KB | Display | |
Data in XML | 5mpx_validation.xml.gz | 23.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5mpx_validation.cif.gz | 33.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mp/5mpx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mp/5mpx | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5mpwSC 5mpyC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13017.480 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: MORF1, RIP8, At4g20020 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O49429 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.03 Å3/Da / Density % sol: 59.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / Details: 0,1 M Bicine, pH 9.0 and 2.4 M ammonium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 1.771 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 22, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.771 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: l,-k,h / Fraction: 0.14 |
Reflection | Resolution: 1.938→50 Å / Num. obs: 44847 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 6.1 % / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 11.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.94→1.99 Å / Redundancy: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / Num. unique all: 2880 / CC1/2: 0.569 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 83.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5MPW Resolution: 1.938→34.807 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / Phase error: 23.38
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 126.21 Å2 / Biso mean: 32.3157 Å2 / Biso min: 12.35 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.938→34.807 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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