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- PDB-5mlo: Crystal structure of human PCNA in complex with ZRANB3 PIP box peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mlo
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with ZRANB3 PIP box peptide
要素
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • ZRANB3 PIP box peptide
キーワードHYDROLASE / endonuclease / metalloprotein / PCNA / DNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / replication fork reversal / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / replication fork reversal / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / replisome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / translesion synthesis / mismatch repair / response to cadmium ion / response to UV / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / liver regeneration / Translesion synthesis by POLI / replication fork / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / DNA endonuclease activity / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / helicase activity / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / receptor tyrosine kinase binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
HNH endonuclease / HNH endonuclease / HNH nucleases / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Zinc finger domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. ...HNH endonuclease / HNH endonuclease / HNH nucleases / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Zinc finger domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / HNH nuclease / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / DNA annealing helicase and endonuclease ZRANB3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Ariza, A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UK16304 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the function of ZRANB3 in replication stress response.
著者: Sebesta, M. / Cooper, C.D.O. / Ariza, A. / Carnie, C.J. / Ahel, D.
履歴
登録2016年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: ZRANB3 PIP box peptide
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: ZRANB3 PIP box peptide
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: ZRANB3 PIP box peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,15610
ポリマ－92,0646
非ポリマー924
水6,936385
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
E: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4797
ポリマ－86,3873
非ポリマー924
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4830 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area34730 Å2
手法PISA
2
B: ZRANB3 PIP box peptide


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 1.89 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,8921
ポリマ－1,8921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1470 Å2
手法PISA
3
D: ZRANB3 PIP box peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,8921
ポリマ－1,8921
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1560 Å2
手法PISA
4
F: ZRANB3 PIP box peptide


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 1.89 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,8921
ポリマ－1,8921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.136, 86.802, 156.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13C
23E

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 255 / Label seq-ID: 1 - 255

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21CC
12AA
22EE
13CC
23EE

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド ZRANB3 PIP box peptide


分子量: 1892.117 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5FWF4*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM NaCl + 8% (v/v) DMSO + 31% pentaerythitol propoxylate (5/4 PO/OH)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.1402 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1402 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→78.34 Å / Num. obs: 67566 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.96→2.01 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 1.763 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.566 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VYM

1vym


解像度: 1.96→78.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 10.139 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25933 3325 4.9 %RANDOM
Rwork0.21129 ---
obs0.21363 64155 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.945 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.22 Å20 Å2
3---2.49 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.96→78.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6175 0 4 385 6564
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0196419
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.026206
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4011.9778697
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.091314366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2555836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.64725.433289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.252151207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8181533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21015
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.027273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021356
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4522.8393235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.452.8373234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9044.2344049
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9044.2364050
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8553.2963184
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8553.2973185
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.6174.7994629
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.49822.9216945
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.40422.5816828
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A29898
12C29898
21A30064
22E30064
31C30278
32E30278
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.011 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 234 -
Rwork0.314 4706 -
obs--99.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3059-0.5097-0.22590.95890.70981.3350.0362-0.0658-0.0808-0.10310.1050.0856-0.21010.2672-0.14120.1257-0.07620.04060.3595-0.05340.061975.3732.33129.009
20.6926-0.33560.33410.2023-0.0710.47050.02920.05370.03140.0047-0.0316-0.0070.05090.06330.00240.1277-0.0154-0.01290.23530.03390.026557.968-9.795-9.965
30.46470.16050.61530.4184-0.00020.9495-0.0791-0.10080.05040.10280.04420.0932-0.1501-0.16570.03490.16630.07050.05770.2529-0.00570.037841.04524.68611.793
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 255
2X-RAY DIFFRACTION1B518 - 527
3X-RAY DIFFRACTION2C1 - 255
4X-RAY DIFFRACTION2D517 - 527
5X-RAY DIFFRACTION3E1 - 256
6X-RAY DIFFRACTION3F518 - 528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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