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- PDB-5mke: cryoEM Structure of Polycystin-2 in complex with cations and lipids -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mke
タイトルcryoEM Structure of Polycystin-2 in complex with cations and lipids
要素Polycystin-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ca2+ signaling / cryoEM / membrane protein structure / Polycystin-2 / TRP channel
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / regulation of calcium ion import / cation channel complex / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to fluid shear stress / cellular response to osmotic stress / non-motile cilium / outward rectifier potassium channel activity / actinin binding / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / aorta development / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / neural tube development / protein heterotetramerization / ciliary membrane / voltage-gated sodium channel activity / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / centrosome duplication / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / monoatomic cation channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / cytoskeletal protein binding / cellular response to calcium ion / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / protein tetramerization / cytoplasmic vesicle membrane / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / cilium / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to reactive oxygen species / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / lamellipodium / heart development / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID / PALMITIC ACID / 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE / Polycystin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Wilkes, M. / Madej, M.G. / Ziegler, C.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017
タイトル: Molecular insights into lipid-assisted Ca regulation of the TRP channel Polycystin-2.
著者: Martin Wilkes / M Gregor Madej / Lydia Kreuter / Daniel Rhinow / Veronika Heinz / Silvia De Sanctis / Sabine Ruppel / Rebecca M Richter / Friederike Joos / Marina Grieben / Ashley C W Pike / ...著者: Martin Wilkes / M Gregor Madej / Lydia Kreuter / Daniel Rhinow / Veronika Heinz / Silvia De Sanctis / Sabine Ruppel / Rebecca M Richter / Friederike Joos / Marina Grieben / Ashley C W Pike / Juha T Huiskonen / Elisabeth P Carpenter / Werner Kühlbrandt / Ralph Witzgall / Christine Ziegler /
要旨: Polycystin-2 (PC2), a calcium-activated cation TRP channel, is involved in diverse Ca signaling pathways. Malfunctioning Ca regulation in PC2 causes autosomal-dominant polycystic kidney disease. Here ...Polycystin-2 (PC2), a calcium-activated cation TRP channel, is involved in diverse Ca signaling pathways. Malfunctioning Ca regulation in PC2 causes autosomal-dominant polycystic kidney disease. Here we report two cryo-EM structures of distinct channel states of full-length human PC2 in complex with lipids and cations. The structures reveal conformational differences in the selectivity filter and in the large exoplasmic domain (TOP domain), which displays differing N-glycosylation. The more open structure has one cation bound below the selectivity filter (single-ion mode, PC2), whereas multiple cations are bound along the translocation pathway in the second structure (multi-ion mode, PC2). Ca binding at the entrance of the selectivity filter suggests Ca blockage in PC2, and we observed density for the Ca-sensing C-terminal EF hand in the unblocked PC2 state. The states show altered interactions of lipids with the pore loop and TOP domain, thus reflecting the functional diversity of PC2 at different locations, owing to different membrane compositions.
履歴
登録2016年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.22017年2月15日Group: Database references
改定 1.32019年12月11日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3523
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycystin-2
B: Polycystin-2
C: Polycystin-2
D: Polycystin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,23743
ポリマ－439,2804
非ポリマー10,95639
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area42440 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area93020 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Polycystin-2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein ...Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein / Polycystwin / R48321 / Transient receptor potential cation channel subfamily P member 2


分子量: 109820.086 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2, TRPP2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13563

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糖 , 2種, 13分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 26分子

#4: 化合物
ChemComp-CHS / 4-AMINO-5-CYCLOHEXYL-3-HYDROXY-PENTANOIC ACID / (3S,4S)-4-アミノ-5-シクロヘキシル-3-ヒドロキシペンタン酸


タイプ: peptide-like / 分子量: 215.289 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H21NO3
#5: 化合物
ChemComp-PX6 / 1,2-DIPALMITOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHATE


分子量: 647.883 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68O8P
#6: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Polycystin-2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm
撮影電子線照射量: 1.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42268 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: We used for comparative structure modeling TRPA1 (pdb entry code 3J9P) as template for S1 and S3-S5, TRPV1 (pdb entry code 3J5Q) for S5-S6, and the TRPV2 (pdb entry code 5AN8) fitted best for ...詳細: We used for comparative structure modeling TRPA1 (pdb entry code 3J9P) as template for S1 and S3-S5, TRPV1 (pdb entry code 3J5Q) for S5-S6, and the TRPV2 (pdb entry code 5AN8) fitted best for S2-S3 to obtain an initial model. The soluble domain was build based on pdbID: 5K47. But we had no search model for molecular replacement. Although we had a good idea what the architecture would be like, we build the model de novo with COOT.
精密化最高解像度: 4.3 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00916764
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.15522648
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.40713180
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0692528
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072768

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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