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- PDB-5mj3: INTERLEUKIN-23 COMPLEX WITH AN ANTAGONISTIC ALPHABODY, CRYSTAL FORM 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mj3
タイトルINTERLEUKIN-23 COMPLEX WITH AN ANTAGONISTIC ALPHABODY, CRYSTAL FORM 1
要素
  • ALPHABODY MA12
  • Interleukin-12 subunit beta
  • Interleukin-23 subunit alpha
キーワードIMMUNE SYSTEM / DESIGNED ANTIPARALLEL TRIPLE-HELIX COILED-COIL / ALPHABODY / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / 4-HELICAL BUNDLE CYTOKINE / ANTAGONIST / N-LINKED GLYCOSYLATION / ALKYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis ...late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of tissue remodeling / tissue remodeling / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / sexual reproduction / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / T-helper cell differentiation / positive regulation of memory T cell differentiation / Interleukin-23 signaling / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of NK T cell proliferation / positive regulation of osteoclast differentiation / negative regulation of interleukin-17 production / cell surface receptor signaling pathway via STAT / Interleukin-12 signaling / cytokine receptor activity / positive regulation of neutrophil chemotaxis / natural killer cell activation / response to UV-B / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of natural killer cell proliferation / T-helper 1 type immune response / negative regulation of interleukin-10 production / defense response to protozoan / Interleukin-10 signaling / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of protein secretion / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / T cell proliferation / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of cell adhesion / regulation of cytokine production / cytokine activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to type II interferon / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / protein heterodimerization activity / innate immune response / protein-containing complex binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1170 / Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1170 / Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Interleukin-12 subunit beta / Interleukin-23 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Desmet, J. / Verstraete, K. / Bloch, Y. / Lorent, E. / Wen, Y. / Devreese, B. / Vandenbroucke, K. / Loverix, S. / Hettmann, T. / Deroo, S. ...Desmet, J. / Verstraete, K. / Bloch, Y. / Lorent, E. / Wen, Y. / Devreese, B. / Vandenbroucke, K. / Loverix, S. / Hettmann, T. / Deroo, S. / Somers, K. / Hendrikx, P. / Lasters, I. / Savvides, S.N.
資金援助 ベルギー, Ecuador, 4件
組織認可番号国
ベルギー
ベルギー
ベルギー
Ecuador
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural Basis Of Il-23 Antagonism By An Alphabody Protein Scaffold.
著者: Desmet, J. / Verstraete, K. / Bloch, Y. / Lorent, E. / Wen, Y. / Devreese, B. / Vandenbroucke, K. / Loverix, S. / Hettmann, T. / Deroo, S. / Somers, K. / Henderikx, P. / Lasters, I. / Savvides, S.N.
履歴
登録2016年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2017年2月1日ID: 4OE8
改定 1.12017年2月1日Group: Other
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-12 subunit beta
B: Interleukin-23 subunit alpha
C: ALPHABODY MA12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9499
ポリマ－66,4983
非ポリマー1,4516
水7,512417
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6600 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area27920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.960, 56.740, 100.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Interleukin-23 subunit alpha / IL-23-A / Interleukin-23 subunit p19 / IL-23p19


分子量: 19812.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL23A, SGRF, UNQ2498/PRO5798 / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NPF7
#3: タンパク質 ALPHABODY MA12


分子量: 11945.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: in-silico design / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: PET16B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): PLYSS

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抗体 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: 抗体 Interleukin-12 subunit beta / IL-12B / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / IL-12 subunit p40 / NK ...IL-12B / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / IL-12 subunit p40 / NK cell stimulatory factor chain 2 / NKSF2


分子量: 34739.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12B, NKSF2 / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29460
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 422分子

#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.82 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 20.75% PEG 3350, 200MM SODIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→41 Å / Num. obs: 63104 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.4 % / Rrim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.74→1.85 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rrim(I) all: 0.636 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.3_1479精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DUH

3duh


解像度: 1.74→40.61 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
詳細: Follow-up work showed an incorrectly modelled helix starting at residue Gly60 of chain B in the model deposited as 4OE8.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.198 --
Rwork0.165 --
obs-63099 97.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→40.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4187 0 96 417 4700
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08260.30660.13222.2202-1.64852.64380.0262-0.16260.03150.0957-0.2084-0.18890.10.2736-0.02860.2885-0.0002-0.02530.54320.07490.2839.7539-3.301741.3986
21.2398-0.27760.5740.2835-0.41121.4467-0.0156-0.2823-0.0601-0.0072-0.0305-0.067-0.03450.133700.2376-0.0103-0.00160.32110.02470.275831.290210.36222.8862
30.8981-0.37730.00231.1985-0.67381.10980.0791-0.07080.22520.0084-0.0774-0.0929-0.2364-0.0480.01850.3055-0.00150.02840.1412-0.01860.284519.400730.57945.1552
41.01530.1023-0.06630.74640.36840.77980.1263-0.0503-0.0573-0.11010.00970.0860.1963-0.1733-00.29610.0395-0.00860.250.00110.30296.426113.10569.9134
50.00950.00220.00890.0328-0.02540.02350.1677-0.06870.07220.62960.29650.1259-0.117-0.03530.0011.3202-0.3701-0.15281.41820.39911.024611.0457-3.649818.5862
60.2915-0.20480.21170.1405-0.04930.36140.08530.2909-0.348-0.2896-0.1503-0.19840.16260.0827-0.00340.4653-0.0070.02440.2764-0.0760.358415.25721.6172-1.4154
70.1597-0.0340.13950.08620.01410.12240.00960.2308-0.6462-0.2414-0.07570.22420.2693-0.30870.01470.3346-0.0537-0.02090.3185-0.0550.38413.8411.20662.9066
80.0639-0.0128-0.05160.0406-0.03660.0457-0.14340.0024-0.04810.13160.25470.12330.1256-0.5150.00010.2682-0.0627-0.0140.43270.02990.3582-9.08318.323518.0141
90.14210.1333-0.07950.1454-0.05790.0447-0.04030.3123-0.2675-0.3045-0.17630.6088-0.3123-0.42370.00140.3234-0.0155-0.08090.4514-0.01560.4213-3.54549.91113.6608
100.06960.135-0.13370.1324-0.23140.37230.03220.2036-0.7598-0.48760.03340.60260.1614-0.08030.13090.7805-0.0337-0.01560.7057-0.01460.5973-4.7177-0.59098.116
110.5614-0.29430.30970.3608-0.04180.19270.00420.0412-0.0541-0.15740.05180.11820.1384-0.352900.2767-0.0244-0.01410.2223-0.00940.26296.52859.30539.7656
120.3896-0.0037-0.40950.00710.04830.4571-0.0546-0.45430.14330.01960.2435-0.0442-0.0371-0.19190.00010.34620.01560.00690.4255-0.0490.33696.263713.672332.2337
131.0650.39030.18320.83580.52090.29430.1328-0.40460.03190.11890.0962-0.1958-0.0215-0.10620.00020.4772-0.00650.05950.4963-0.05410.3593.255320.002339.5761
140.27140.34290.05330.80810.44450.29750.0614-0.02450.1881-0.0379-0.17050.0548-0.0206-0.0699-00.2659-0.00530.01170.4429-0.00720.269-4.081614.295233.335
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 23 through 127 ) or chain 'A' and (resid 401:405)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 128 through 227 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 228 through 328 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 28 through 60 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 61 through 67 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 68 through 86 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 87 through 104 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 105 through 119 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 120 through 135 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 136 through 154 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 155 through 189 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 2 through 26 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 27 through 91 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 92 through 118 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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