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- PDB-5mgb: Crystal Structure of Rat Peroxisomal Multifunctional enzyme Type-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mgb
タイトルCrystal Structure of Rat Peroxisomal Multifunctional enzyme Type-1 (RPMFE1) Complexed with Acetoacetyl-CoA and NAD
要素Peroxisomal bifunctional enzyme
キーワードOXIDOREDUCTASE / ACETOACETYL-COA / NAD+ / MFE1 / BETA-OXIDATION / FATTY ACID / CROTONASE / 3-HYDROXYACYL-COA-DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta-oxidation of very long chain fatty acids / intramolecular oxidoreductase activity, transposing C=C bonds / Peroxisomal protein import / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / enoyl-CoA hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase activity ...Beta-oxidation of very long chain fatty acids / intramolecular oxidoreductase activity, transposing C=C bonds / Peroxisomal protein import / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / enoyl-CoA hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / peroxisome / enzyme binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Peroxisomal bifunctional enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kasaragod, P. / Kiema, T.-R. / Schmitz, W. / Hiltunen, J.K. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2017
タイトル: Structural enzymology comparisons of multifunctional enzyme, type-1 (MFE1): the flexibility of its dehydrogenase part.
著者: Kasaragod, P. / Midekessa, G.B. / Sridhar, S. / Schmitz, W. / Kiema, T.R. / Hiltunen, J.K. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2017年3月8日ID: 5AAK
改定 1.12017年3月8日Group: Other
改定 1.22017年8月9日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.42017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal bifunctional enzyme
B: Peroxisomal bifunctional enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,46112
ポリマ－161,8632
非ポリマー3,59910
水1,72996
1
A: Peroxisomal bifunctional enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9198
ポリマ－80,9311
非ポリマー1,9877
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peroxisomal bifunctional enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5424
ポリマ－80,9311
非ポリマー1,6113
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.230, 125.820, 223.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: -1 - 717 / Label seq-ID: 19 - 737

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Peroxisomal bifunctional enzyme / PBFE


分子量: 80931.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ehhadh / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P07896, enoyl-CoA hydratase, Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase

-
非ポリマー , 5種, 106分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#4: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.33 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES pH 6.0, 150 mM Ammonium sulphate, 15 % w/v PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→33.56 Å / Num. obs: 38432 / % possible obs: 83.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 84

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.8.0155位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2X58

2x58


解像度: 2.8→33.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 17.246 / SU ML: 0.325 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.445 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26104 1980 5.2 %RANDOM
Rwork0.20906 ---
obs0.21176 36256 82.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 53.699 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→33.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11092 0 228 96 11416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01911583
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0211232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3111.99915716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.928325909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85351443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.47123.259451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.896151936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8011579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21737
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02112860
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022555
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1740.24566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1360.221508
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1620.211018
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0720.211384
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1960.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.295.3225778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2855.3215777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8537.9787219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8537.987220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9925.5135805
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9915.5135805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.468.198497
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.468.198498
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.06661.47112531
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.06661.4712531
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0570.0545208
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 45208 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.422 123 -
Rwork0.365 2668 -
obs--83.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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