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- PDB-5mea: Crystal structure of yeast Cdt1 (N terminal and middle domain), f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mea
タイトルCrystal structure of yeast Cdt1 (N terminal and middle domain), form 2.
要素Cell division cycle protein CDT1
キーワードCELL CYCLE / Cdt1 / MCM / winged helix / yeast / DNA replication
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / nuclear pre-replicative complex / double-strand break repair via break-induced replication / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA replication origin binding / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA replication factor Cdt1, C-terminal / DNA replication factor Cdt1, C-terminal WH domain superfamily / DNA replication factor Cdt1 C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division cycle protein CDT1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.152 Å
データ登録者Pye, V.E. / Frigola, J. / Diffley, J.F.X. / Cherepanov, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Cdt1 stabilizes an open MCM ring for helicase loading.
著者: Jordi Frigola / Jun He / Kerstin Kinkelin / Valerie E Pye / Ludovic Renault / Max E Douglas / Dirk Remus / Peter Cherepanov / Alessandro Costa / John F X Diffley /
要旨: ORC, Cdc6 and Cdt1 act together to load hexameric MCM, the motor of the eukaryotic replicative helicase, into double hexamers at replication origins. Here we show that Cdt1 interacts with MCM ...ORC, Cdc6 and Cdt1 act together to load hexameric MCM, the motor of the eukaryotic replicative helicase, into double hexamers at replication origins. Here we show that Cdt1 interacts with MCM subunits Mcm2, 4 and 6, which both destabilizes the Mcm2-5 interface and inhibits MCM ATPase activity. Using X-ray crystallography, we show that Cdt1 contains two winged-helix domains in the C-terminal half of the protein and a catalytically inactive dioxygenase-related N-terminal domain, which is important for MCM loading, but not for subsequent replication. We used these structures together with single-particle electron microscopy to generate three-dimensional models of MCM complexes. These show that Cdt1 stabilizes MCM in a left-handed spiral open at the Mcm2-5 gate. We propose that Cdt1 acts as a brace, holding MCM open for DNA entry and bound to ATP until ORC-Cdc6 triggers ATP hydrolysis by MCM, promoting both Cdt1 ejection and MCM ring closure.
履歴
登録2016年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein CDT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9606
ポリマ－49,4831
非ポリマー4765
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.510, 89.350, 121.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein CDT1 / SIC1 indispensable protein 2 / Topoisomerase-A hypersensitive protein 11


分子量: 49483.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues missing in the coordinates were not seen in the electron density.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TAH11, CDT1, SID2, YJR046W, J1641 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47112
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 10.5% PEG 8K, 18% glycerol, 0.5M lithium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→42 Å / Num. obs: 28350 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.15→2.26 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 1.06 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: the structure i'm depositing with this one - that was solved by SAD (SeMet) - sorry i don't have a pdb code yet...

解像度: 2.152→41.948 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 1433 5.06 %
Rwork0.2033 --
obs0.2056 28345 98.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.152→41.948 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3081 0 26 176 3283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023179
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6064328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.051178
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1521-2.2290.33841510.26822580X-RAY DIFFRACTION97
2.229-2.31820.27181290.24842627X-RAY DIFFRACTION98
2.3182-2.42370.3071330.24082654X-RAY DIFFRACTION98
2.4237-2.55150.29261610.23082626X-RAY DIFFRACTION98
2.5515-2.71130.26511260.22992690X-RAY DIFFRACTION98
2.7113-2.92060.2971420.23752690X-RAY DIFFRACTION99
2.9206-3.21440.27941330.22552703X-RAY DIFFRACTION98
3.2144-3.67930.23961520.19472713X-RAY DIFFRACTION98
3.6793-4.63460.21951430.17342757X-RAY DIFFRACTION99
4.6346-41.95640.22181630.18422872X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1092-0.50051.05611.7122-1.18192.39430.10370.52090.2169-0.0085-0.08570.0176-0.00880.21510.26060.20020.02230.02460.28470.12420.29917.343947.01836.5094
20.2293-0.2950.4691.0063-0.75390.50640.1780.237-0.0247-0.05950.06310.26970.2703-0.21110.00560.294-0.0237-0.02410.3930.06910.29714.395837.484543.4009
30.97041.1045-0.29810.7516-1.02951.55020.2836-0.0591-0.18630.0338-0.274-0.0129-0.03790.33880.00780.3968-0.01690.00590.4522-0.03680.29428.324.974652.1765
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 14:218)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 219:308)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 309:430)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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