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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5mdx | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the PSII supercomplex from Arabidopsis thaliana | ||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / photosystem II supercomplex / single particle analysis | ||||||
機能・相同性 | ![]() plastid thylakoid membrane / regulation of protein dephosphorylation / photoinhibition / photosystem II antenna complex / nonphotochemical quenching / sequestering of metal ion / PSII associated light-harvesting complex II / chloroplast stromal thylakoid / thylakoid lumen / thylakoid membrane ...plastid thylakoid membrane / regulation of protein dephosphorylation / photoinhibition / photosystem II antenna complex / nonphotochemical quenching / sequestering of metal ion / PSII associated light-harvesting complex II / chloroplast stromal thylakoid / thylakoid lumen / thylakoid membrane / chloroplast thylakoid / plastoglobule / chloroplast thylakoid lumen / photosystem II assembly / photosynthesis, light harvesting in photosystem I / photosystem II oxygen evolving complex / oxygen evolving activity / photosystem II stabilization / photosystem II / photosystem II reaction center / apoplast / thylakoid / chloroplast envelope / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / photosystem I / photosynthetic electron transport chain / poly(U) RNA binding / response to herbicide / photosystem II / plastid / chlorophyll binding / chloroplast stroma / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / phosphate ion binding / chloroplast thylakoid membrane / response to light stimulus / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis / chloroplast / membrane => GO:0016020 / electron transfer activity / protein stabilization / iron ion binding / protein domain specific binding / mRNA binding / heme binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å | ||||||
![]() | van Bezouwen, L.S. / Caffarri, S. / Kale, R.S. / Kouril, R. / Thunnissen, A.M.W.H. / Oostergetel, G.T. / Boekema, E.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Subunit and chlorophyll organization of the plant photosystem II supercomplex. 著者: Laura S van Bezouwen / Stefano Caffarri / Ravindra S Kale / Roman Kouřil / Andy-Mark W H Thunnissen / Gert T Oostergetel / Egbert J Boekema / ![]() ![]() ![]() 要旨: Photosystem II (PSII) is a light-driven protein, involved in the primary reactions of photosynthesis. In plant photosynthetic membranes PSII forms large multisubunit supercomplexes, containing a ...Photosystem II (PSII) is a light-driven protein, involved in the primary reactions of photosynthesis. In plant photosynthetic membranes PSII forms large multisubunit supercomplexes, containing a dimeric core and up to four light-harvesting complexes (LHCs), which act as antenna proteins. Here we solved a three-dimensional (3D) structure of the CSM supercomplex from Arabidopsis thaliana using cryo-transmission electron microscopy (cryo-EM) and single-particle analysis at an overall resolution of 5.3 Å. Using a combination of homology modelling and restrained refinement against the cryo-EM map, it was possible to model atomic structures for all antenna complexes and almost all core subunits. We located all 35 chlorophylls of the core region based on the cyanobacterial PSII structure, whose positioning is highly conserved, as well as all the chlorophylls of the LHCII S and M trimers. A total of 13 and 9 chlorophylls were identified in CP26 and CP24, respectively. Energy flow from LHC complexes to the PSII reaction centre is proposed to follow preferential pathways: CP26 and CP29 directly transfer to the core using several routes for efficient transfer; the S trimer is directly connected to CP43 and the M trimer can efficiently transfer energy to the core through CP29 and the S trimer. | ||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 30.9 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 32 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 382.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 468.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Photosystem II ... , 13種, 26分子 AaBbCcDdHhIiKkLlMmTtWwXxZz
#1: タンパク質 | 分子量: 38003.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P83755, photosystem II #2: タンパク質 | 分子量: 55960.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56777 #3: タンパク質 | 分子量: 50086.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56778 #4: タンパク質 | 分子量: 39444.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56761, photosystem II #7: タンパク質 | 分子量: 7575.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56780 #8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4170.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P62100 #9: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4239.112 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56782 #10: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4471.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P60129 #11: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3783.538 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P62109 #13: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3825.642 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P61839 #14: タンパク質 | 分子量: 6036.749 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q39194 #15: タンパク質 | 分子量: 11826.013 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9SKI3 #16: タンパク質 | 分子量: 6569.768 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56790 |
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-Cytochrome b559 subunit ... , 2種, 4分子 EeFf
#5: タンパク質 | 分子量: 9393.501 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P56779 #6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4428.228 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P62095 |
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-タンパク質 , 2種, 4分子 Oo48
#12: タンパク質 | 分子量: 26594.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P23321 #20: タンパク質 | 分子量: 23014.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9LMQ2 |
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-Chlorophyll a-b binding protein ... , 3種, 16分子 RrSsGNYgny123567
#17: タンパク質 | 分子量: 27302.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q07473 #18: タンパク質 | 分子量: 25232.754 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9XF89 #19: タンパク質 | 分子量: 23971.910 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P04778 |
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-非ポリマー , 5種, 316分子 ![](data/chem/img/FE2.gif)
![](data/chem/img/CLA.gif)
![](data/chem/img/PHO.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/CHL.gif)
![](data/chem/img/CLA.gif)
![](data/chem/img/PHO.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/CHL.gif)
#21: 化合物 | #22: 化合物 | ChemComp-CLA / #23: 化合物 | ChemComp-PHO / #24: 化合物 | #25: 化合物 | ChemComp-CHL / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: C2S2M2 supercomplex of Photosystem II / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#20 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 5198 |
電子光学装置 | 球面収差補正装置: Microscope had a Cs corrector |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_2474: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23434 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: Initial fitting of the subunits in the cryo-EM map was performed by rigid body real space refinement, using as templates the high resolution crystal structures of Thermosynechococcus vulcanus ...詳細: Initial fitting of the subunits in the cryo-EM map was performed by rigid body real space refinement, using as templates the high resolution crystal structures of Thermosynechococcus vulcanus PSII (PDB code 3WU2), pea LHC-II (PDB code 2BHW for the S- and M-trimers, and spinach CP29 (PDB code 3PL9) for CP29, CP26 and CP24. Local fitting and adjustment of the subunits in the cryo-EM maps was performed using manual rebuilding and restrained real space refinement as explained in the primary reference. Due to large differences in local resolution of the cryo-EM map, refinement of the PSII core, the S-trimer with CP26/CP29 and the M-trimer with CP24 was performed separately in excised parts of the cryo-EM map. The core was refined at 4.5 angstrom, the S-trimer+CP26+CP29 at 5.5 angstrom and the M-trimer+CP24 at 6.5 angstrom. Core: chains A,B,C,D,E,F,H,I,J,K,L,M,O,T,W,X,Z and a,b,c,d,e,f,h,i,j,k,l,m,o,t,w,x,z. S-trimer+CP26+CP29: chains G,N,Y,S,R and g,n,y,s,r. M-trimer+CP24: chains 1,2,3,4 and 5,6,7,8. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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