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- PDB-5mdh: CRYSTAL STRUCTURE OF TERNARY COMPLEX OF PORCINE CYTOPLASMIC MALAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mdh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TERNARY COMPLEX OF PORCINE CYTOPLASMIC MALATE DEHYDROGENASE ALPHA-KETOMALONATE AND TNAD AT 2.4 ANGSTROMS RESOLUTION
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / (NAD(A)-CHOH(D))
機能・相同性
機能・相同性情報


diiodophenylpyruvate reductase / (2R)-hydroxyphenylpyruvate reductase [NAD(P)H] activity / Malate-aspartate shuttle / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / oxaloacetate metabolic process / : / tricarboxylic acid cycle / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, NAD-dependent, cytosolic / Malate dehydrogenase, type 2 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain ...Malate dehydrogenase, NAD-dependent, cytosolic / Malate dehydrogenase, type 2 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALPHA-KETOMALONIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Malate dehydrogenase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chapman, A.D.M. / Cortes, A. / Dafforn, T.R. / Clarke, A.R. / Brady, R.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structural basis of substrate specificity in malate dehydrogenases: crystal structure of a ternary complex of porcine cytoplasmic malate dehydrogenase, alpha-ketomalonate and tetrahydoNAD.
著者: Chapman, A.D. / Cortes, A. / Dafforn, T.R. / Clarke, A.R. / Brady, R.L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Refined Crystal Structure of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase at 2.5-A Resolution
著者: Birktoft, J.J. / Rhodes, G. / Banaszak, L.J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Structure of Porcine Heart Cytoplasmic Malate Dehydrogenase. Combining X-Ray Diffraction and Chemical Sequence Data in Structural Studies
著者: Birktoft, J.J. / Bradshaw, R.A. / Banaszak, L.J.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1983
タイトル: The Presence of a Histidine-Aspartic Acid Pair in the Active Site of 2-Hydroxyacid Dehydrogenases. X-Ray Refinement of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase
著者: Birktoft, J.J. / Banaszak, L.J.
#4: ジャーナル: MOLECULAR STRUCTURE AND BIOLOGICAL ACTIVITY
年: 1982
タイトル: The Interactions of Nad/Nadh with 2-Hydroxy Acid Dehydrogenases
著者: Birktoft, J.J. / Fernley, R.T. / Bradshaw, R.A. / Banaszak, L.J.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982
タイトル: Amino Acid Sequence Homology Among the 2-Hydroxy Acid Dehydrogenases. Mitochondrial and Cytoplasmic Malate Dehydrogenases Form a Homologous System with Lactate Dehydrogenase
著者: Birktoft, J.J. / Fernley, R.T. / Bradshaw, R.A. / Banaszak, L.J.
#6: ジャーナル: STRUCTURE AND CONFORMATION OF NUCLEIC ACIDS AND PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTIONS : PROCEEDINGS OF THE FOURTH ANNUAL HARRY STEENBOCK SYMPOSIUM, JUNE 16-19, 1974, MADISON, WISCONSIN
年: 1975
タイトル: Nicotinamide Adenine Dinucleotide and the Active Site of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase
著者: Banaszak, L.J. / Webb, L.E.
#7: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1973
タイトル: Conformation of Nicotinamide Adenine Dinucleotide Bound to Cytoplasmic Malate Dehydrogenase
著者: Webb, L.E. / Hill, E.J. / Banaszak, L.J.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1972
タイトル: Polypeptide Conformation of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase from an Electron Density Map at 3.0 Angstroms Resolution
著者: Hill, E. / Tsernoglou, D. / Webb, L. / Banaszak, L.J.
#9: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1972
タイトル: The Identification of an Asymmetric Complex of Nicotinamide Adenine Dinucleotide and Pig Heart Cytoplasmic Malate Dehydrogenase
著者: Glatthaar, B.E. / Banaszak, L.J. / Bradshaw, R.A.
#10: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1972
タイトル: Cytoplasmic Malate Dehydrogenase--Heavy Atom Derivatives and Low Resolution Structure
著者: Tsernoglou, D. / Hill, E. / Banaszak, L.J.
#11: ジャーナル: Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol. / 年: 1972
タイトル: Structural Studies on Heart Muscle Malate Dehydrogenases
著者: Tsernoglou, D. / Hill, E. / Banaszak, L.J.
履歴
登録1998年10月8日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年8月17日Group: Derived calculations
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2996
ポリマ－72,7362
非ポリマー1,5634
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6350 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.700, 144.432, 59.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS WHICH HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*. ALTHOUGH THE TWO SUBUNITS ARE CHEMICALLY EQUIVALENT, THEY ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS WITH A ROTATION ANGLE OF 174.9 DEGREES WHICH IS SIGNIFICANTLY DIFFERENT FROM A TRUE TWO-FOLD SYMMETRY OPERATION.

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要素

#1: タンパク質 MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 36367.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 組織: MUSCLE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: HEART / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11708, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-MAK / ALPHA-KETOMALONIC ACID / メソしゅう酸


分子量: 118.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.15 mMammonium acetate1reservoir
216 %(v/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 26268 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.96 % / Biso Wilson estimate: 42.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 12.34
反射 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.72 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 91.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4MDH

4mdh


解像度: 2.4→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.67 / ESU R Free: 0.3
詳細: ATOMS WITH ZERO OCCUPANCIES HAVE NO ELECTRON DENSITY IN THE MAPS, THEREFORE THE POSITIONS OF THESE RESIDUES CANNOT BE DETERMINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1492 5 %RANDOM
Rwork0.1994 ---
obs-29520 84.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5100 0 104 354 5558
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0650.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.3162
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.1193
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.4292
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.1733
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.022
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.128
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1880.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2560.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor7.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor22.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.25378 / Rfactor Rwork: 0.19946
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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