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- PDB-5mc9: Crystal structure of the heterotrimeric integrin-binding region o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mc9
タイトルCrystal structure of the heterotrimeric integrin-binding region of laminin-111
要素
  • Laminin subunit alpha-1
  • Laminin subunit beta-1
  • Laminin subunit gamma-1
キーワードCELL ADHESION / Extracellular matrix / coiled coil / laminin G-like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin-3 complex / laminin complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / tissue morphogenesis / hair follicle cell proliferation / regulation of basement membrane organization ...laminin-3 complex / laminin complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / tissue morphogenesis / hair follicle cell proliferation / regulation of basement membrane organization / retinal blood vessel morphogenesis / morphogenesis of an epithelial sheet / hemidesmosome assembly / glycosphingolipid binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / hair cell differentiation / protein complex involved in cell-matrix adhesion / branching involved in salivary gland morphogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell adhesion / odontogenesis / extracellular matrix structural constituent / hair follicle morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / endodermal cell differentiation / basement membrane / regulation of embryonic development / extracellular matrix disassembly / synaptic cleft / embryo implantation / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / neuromuscular junction / integrin binding / neuron projection development / cell-cell junction / cell migration / : / retina development in camera-type eye / chromatin organization / protein-containing complex assembly / gene expression / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation / cell adhesion / positive regulation of cell migration / signaling receptor binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / extracellular space / extracellular region / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / LAMB1-4 helical domain / Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV ...: / LAMB1-4 helical domain / Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / : / Laminin/attractin EGF domain / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit gamma-1 / Laminin subunit beta-1 / Laminin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Pulido, D. / Hohenester, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Crystal Structure of the Heterotrimeric Integrin-Binding Region of Laminin-111.
著者: Pulido, D. / Hussain, S.A. / Hohenester, E.
履歴
登録2016年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Laminin subunit alpha-1
B: Laminin subunit beta-1
C: Laminin subunit gamma-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1625
ポリマ－83,0823
非ポリマー802
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6470 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area33310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.760, 98.360, 135.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Laminin subunit alpha-1 / Laminin A chain / Laminin-1 subunit alpha / Laminin-3 subunit alpha / S-laminin subunit alpha / S-LAM alpha


分子量: 69451.078 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2079-2707 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: mouse laminin alpha1 chain, residues with disordered side chains are alanine
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lama1, Lama, Lama-1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19137
#2: タンパク質 Laminin subunit beta-1 / Laminin B1 chain / Laminin-1 subunit beta / Laminin-10 subunit beta / Laminin-12 subunit beta / ...Laminin B1 chain / Laminin-1 subunit beta / Laminin-10 subunit beta / Laminin-12 subunit beta / Laminin-2 subunit beta / Laminin-6 subunit beta / Laminin-8 subunit beta


分子量: 6451.335 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1735-1786 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: mouse laminin beta1 chain, residues with disordered side chains are alanine
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lamb1, Lamb-1, Lamb1-1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02469
#3: タンパク質 Laminin subunit gamma-1 / Laminin B2 chain / Laminin-1 subunit gamma / Laminin-10 subunit gamma / Laminin-11 subunit gamma / ...Laminin B2 chain / Laminin-1 subunit gamma / Laminin-10 subunit gamma / Laminin-11 subunit gamma / Laminin-2 subunit gamma / Laminin-3 subunit gamma / Laminin-4 subunit gamma / Laminin-6 subunit gamma / Laminin-7 subunit gamma / Laminin-8 subunit gamma / Laminin-9 subunit gamma / S-laminin subunit gamma / S-LAM gamma


分子量: 7179.124 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1548-1607 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: mouse laminin gamma1 chain, residues with disordered side chains are alanine
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lamc1, Lamb-2, Lamc-1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02468
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.02 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Na-HEPES (pH 7.5), 22% w/v poly(acrylic acid sodium salt) 5100

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→56.9 Å / Num. obs: 47309 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.628 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WJS

2wjs


解像度: 2.13→56.9 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 2306 4.88 %
Rwork0.2103 --
obs0.2117 47240 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→56.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5321 0 2 294 5617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045421
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6987325
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2142004
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032843
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1301-2.17640.31481320.28842795X-RAY DIFFRACTION100
2.1764-2.2270.29231400.27912789X-RAY DIFFRACTION100
2.227-2.28270.29271450.2762754X-RAY DIFFRACTION99
2.2827-2.34440.30721500.26482782X-RAY DIFFRACTION99
2.3444-2.41340.29661730.26712761X-RAY DIFFRACTION99
2.4134-2.49130.30841510.27342763X-RAY DIFFRACTION99
2.4913-2.58040.27571430.24132784X-RAY DIFFRACTION100
2.5804-2.68370.30311470.24672782X-RAY DIFFRACTION100
2.6837-2.80580.3081210.2412841X-RAY DIFFRACTION100
2.8058-2.95370.29541210.23692838X-RAY DIFFRACTION100
2.9537-3.13880.27761290.23532824X-RAY DIFFRACTION99
3.1388-3.38110.26481560.22052753X-RAY DIFFRACTION98
3.3811-3.72130.23691440.19372786X-RAY DIFFRACTION98
3.7213-4.25960.18171310.17072841X-RAY DIFFRACTION98
4.2596-5.36610.16881570.15452838X-RAY DIFFRACTION99
5.3661-56.90.20811660.19343003X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.8846 Å / Origin y: -16.7014 Å / Origin z: -15.4714 Å
111213212223313233
T0.2626 Å2-0.0278 Å20.0029 Å2-0.2293 Å20.0334 Å2--0.2442 Å2
L0.7767 °2-0.0862 °20.2031 °2-0.2663 °20.0708 °2--0.67 °2
S0.025 Å °0.0468 Å °-0.0218 Å °-0.0043 Å °-0.0021 Å °0.0283 Å °0.0531 Å °0.0009 Å °-0.0092 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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