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万見
- PDB-5m8h: ATP phosphoribosyltransferase (HisZG ATPPRT) from Psychrobacter a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m8h
タイトルATP phosphoribosyltransferase (HisZG ATPPRT) from Psychrobacter arcticus
要素
  • ATP phosphoribosyltransferase
  • ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
キーワードTRANSFERASE / HisGZ / ATPPRT / complex / octameric
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / histidine-tRNA ligase activity / histidyl-tRNA aminoacylation / L-histidine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / ATP phosphoribosyltransferase HisG, short form / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase ...ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / ATP phosphoribosyltransferase HisG, short form / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Histidine-tRNA ligase/ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STRONTIUM ION / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Psychrobacter arcticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Ge, Y. / Naismith, J.H. / da Silva, R.G.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
University of St. Andrews 英国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Kinetics and Structure of a Cold-Adapted Hetero-Octameric ATP Phosphoribosyltransferase.
著者: Stroek, R. / Ge, Y. / Talbot, P.D. / Glok, M.K. / Bernas, K.E. / Thomson, C.M. / Gould, E.R. / Alphey, M.S. / Liu, H. / Florence, G.J. / Naismith, J.H. / da Silva, R.G.
履歴
登録2016年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.22024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
B: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
C: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
D: ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit
E: ATP phosphoribosyltransferase
F: ATP phosphoribosyltransferase
G: ATP phosphoribosyltransferase
H: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,30645
ポリマ－273,4808
非ポリマー2,82637
水11,331629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35290 Å2
ΔGint-661 kcal/mol
Surface area96240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.020, 146.730, 101.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D
17E
27F
18E
28G
19E
29H
110F
210G
111F
211H
112G
212H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYVALVALAA0 - 3871 - 388
21GLYGLYVALVALBB0 - 3871 - 388
12METMETVALVALAA1 - 3872 - 388
22METMETVALVALCC1 - 3872 - 388
13GLYGLYVALVALAA0 - 3871 - 388
23GLYGLYVALVALDD0 - 3871 - 388
14METMETALAALABB1 - 3862 - 387
24METMETALAALACC1 - 3862 - 387
15GLYGLYVALVALBB0 - 3871 - 388
25GLYGLYVALVALDD0 - 3871 - 388
16METMETALAALACC1 - 3862 - 387
26METMETALAALADD1 - 3862 - 387
17PHEPHEILEILEEE21 - 22722 - 228
27PHEPHEILEILEFF21 - 22722 - 228
18PHEPHESERSEREE21 - 22622 - 227
28PHEPHESERSERGG21 - 22622 - 227
19PHEPHEILEILEEE21 - 22722 - 228
29PHEPHEILEILEHH21 - 22722 - 228
110PHEPHESERSERFF21 - 22622 - 227
210PHEPHESERSERGG21 - 22622 - 227
111GLUGLUASNASNFF20 - 22821 - 229
211GLUGLUASNASNHH20 - 22821 - 229
112PHEPHESERSERGG21 - 22622 - 227
212PHEPHESERSERHH21 - 22622 - 227

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
ATP phosphoribosyltransferase regulatory subunit


分子量: 43129.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: some residues missing from model due to flexibility/poor electron density
由来: (組換発現) Psychrobacter arcticus (strain DSM 17307 / 273-4) (バクテリア)
遺伝子: hisZ, Psyc_0676 / プラスミド: pJexpress414 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4FTX3
#2: タンパク質
ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 25240.965 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues missing in model at N- and C-termini due to flexible regions not seen in electron density
由来: (組換発現) Psychrobacter arcticus (strain DSM 17307 / 273-4) (バクテリア)
遺伝子: hisG, Psyc_1903 / プラスミド: pJexpress431 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q4FQF7, ATP phosphoribosyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 666分子

#3: 化合物
ChemComp-SR / STRONTIUM ION / ストロンチウムジカチオン


分子量: 87.620 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sr
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 629 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 11% PEG3350, 0.1M bicine pH8.5, 0.15M strontium chloride, 0.15M potassium bromide, 4% 1,6-hexanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月5日 / 詳細: varimax mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→30.63 Å / Num. obs: 110587 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.34-2.382.40.9690.366181
12.82-30.633.70.0420.998193

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VD2, 3OD1

2vd2

3od1


解像度: 2.34→30.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 13.419 / SU ML: 0.281 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.44 / ESU R Free: 0.274
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2689 5467 4.9 %RANDOM
Rwork0.2274 ---
obs0.2295 105092 97.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso max: 139.2 Å2 / Biso mean: 47.653 Å2 / Biso min: 3.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å20 Å20.34 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---1.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→30.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18206 0 121 629 18956
Biso mean--50.89 35.8 -
残基数----2343
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01918619
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0218312
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4381.97525257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.943341914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.13452335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.53724.168847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.29153201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0115132
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.22967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0221065
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9754.6379364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9744.6379363
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7386.94611685
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A229380.08
12B229380.08
21A228960.08
22C228960.08
31A233800.06
32D233800.06
41B234080.06
42C234080.06
51B231480.08
52D231480.08
61C230520.07
62D230520.07
71E122040.08
72F122040.08
81E122520.06
82G122520.06
91E122220.07
92H122220.07
101F121500.07
102G121500.07
111F124600.06
112H124600.06
121G121460.07
122H121460.07
LS精密化 シェル解像度: 2.341→2.401 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 356 -
Rwork0.368 6517 -
all-6873 -
obs--82.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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