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- PDB-5m1x: Crystal structure of S. cerevisiae Rfa1 N-OB domain mutant (K45E) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m1x
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Rfa1 N-OB domain mutant (K45E)
要素Replication factor A protein 1
キーワードREPLICATION / OB fold
機能・相同性
機能・相同性情報


heteroduplex formation / sporulation / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Removal of the Flap Intermediate / telomere maintenance via telomere lengthening / mitotic recombination / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI ...heteroduplex formation / sporulation / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Removal of the Flap Intermediate / telomere maintenance via telomere lengthening / mitotic recombination / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / Activation of the pre-replicative complex / single-stranded telomeric DNA binding / Termination of translesion DNA synthesis / Activation of ATR in response to replication stress / telomere maintenance via recombination / reciprocal meiotic recombination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA topological change / Dual incision in TC-NER / telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / establishment of protein localization / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA replication / protein ubiquitination / DNA repair / mRNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication factor A protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Seeber, A. / Hegnauer, A.M. / Hustedt, N. / Deshpande, I. / Poli, J. / Eglinger, J. / Pasero, P. / Gut, H. / Shinohara, M. / Hopfner, K.P. ...Seeber, A. / Hegnauer, A.M. / Hustedt, N. / Deshpande, I. / Poli, J. / Eglinger, J. / Pasero, P. / Gut, H. / Shinohara, M. / Hopfner, K.P. / Shimada, K. / Gasser, S.M.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2016
タイトル: RPA Mediates Recruitment of MRX to Forks and Double-Strand Breaks to Hold Sister Chromatids Together.
著者: Seeber, A. / Hegnauer, A.M. / Hustedt, N. / Deshpande, I. / Poli, J. / Eglinger, J. / Pasero, P. / Gut, H. / Shinohara, M. / Hopfner, K.P. / Shimada, K. / Gasser, S.M.
履歴
登録2016年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication factor A protein 1
B: Replication factor A protein 1
C: Replication factor A protein 1
D: Replication factor A protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4674
ポリマ－62,4674
非ポリマー00
水7,332407
1
A: Replication factor A protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6171
ポリマ－15,6171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Replication factor A protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6171
ポリマ－15,6171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Replication factor A protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6171
ポリマ－15,6171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Replication factor A protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6171
ポリマ－15,6171
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.620, 115.350, 69.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / DNA-binding protein BUF2 / Replication protein A 69 kDa DNA-binding subunit / ...RF-A protein 1 / DNA-binding protein BUF2 / Replication protein A 69 kDa DNA-binding subunit / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 15616.754 Da / 分子数: 4 / 変異: K45E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: RFA1, BUF2, RPA1, YAR007C, FUN3 / プラスミド: pOPINF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P22336
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 200 mM ammonium fluoride 20 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月5日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→44.26 Å / Num. obs: 80762 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 23.08 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 8.02
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 1.74 / CC1/2: 0.68 / % possible all: 86.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→44.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9467 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9243 / SU R Cruickshank DPI: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.135 / SU Rfree Blow DPI: 0.129 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.129
詳細: Experimental details report unique reflections for unmerged Friedel pairs. Refinement was carried out on the same data with merged Friedel pairs. Automatic form factor correction at 0.97941 A ...詳細: Experimental details report unique reflections for unmerged Friedel pairs. Refinement was carried out on the same data with merged Friedel pairs. Automatic form factor correction at 0.97941 A was used for Se atoms in Buster.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2136 2086 5 %RANDOM
Rwork0.1644 ---
obs0.1669 41721 97.36 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6259 Å20 Å2-0.994 Å2
2---8.2269 Å20 Å2
3---5.601 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.209 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→44.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4246 0 0 407 4653
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014321HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.055833HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1579SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes135HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes626HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4321HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.21
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.96
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion564SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5419SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 141 4.97 %
Rwork0.1995 2695 -
all0.2015 2836 -
obs--97.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.83060.2422-0.44530.8045-0.50311.64750.0571-0.04170.27370.05120.0070.04950.03250.0265-0.0641-0.08480.0153-0.0142-0.02610.0161-0.000823.215285.16458.7282
22.0603-0.2892-0.74851.24820.25431.9899-0.0881-0.37140.17160.13230.16120.0230.03990.0914-0.0731-0.10140.0103-0.0209-0.0077-0.0705-0.025417.90432.215118.8834
31.319-0.31840.32031.3116-0.56052.1710.09350.127-0.1269-0.10690.06320.09880.0755-0.0336-0.1567-0.06320.0064-0.0515-0.0299-0.0056-0.024621.009362.323726.092
43.20430.73510.14211.8608-0.79542.08360.102-0.5447-0.24360.2188-0.1146-0.1583-0.13030.18790.0126-0.0956-0.0167-0.0603-0.02660.0467-0.075710.790358.9436-15.0668
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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