+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lwa | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | TURNIP YELLOW MOSAIC VIRUS PROTEASE/DEUBIQUITINASE DOMAIN, I847A MUTANT | ||||||
要素 | RNA replicase polyprotein | ||||||
キーワード | HYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / DEUBIQUITINASE / VIRUS REPLICASE POLYPROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mRNA modification / mRNA methyltransferase activity / RNA processing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / methylation / ubiquitinyl hydrolase 1 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA-directed RNA polymerase ...mRNA modification / mRNA methyltransferase activity / RNA processing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / methylation / ubiquitinyl hydrolase 1 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Turnip yellow mosaic virus (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.653 Å | ||||||
データ登録者 | Ayach, M. / Bressanelli, S. | ||||||
資金援助 | フランス, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: PLoS Pathog. / 年: 2017 タイトル: A mobile loop near the active site acts as a switch between the dual activities of a viral protease/deubiquitinase. 著者: Jupin, I. / Ayach, M. / Jomat, L. / Fieulaine, S. / Bressanelli, S. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2015 タイトル: Crystallization of mutants of Turnip yellow mosaic virus protease/ubiquitin hydrolase designed to prevent protease self-recognition. 著者: Ayach, M. / Bressanelli, S. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5lwa.cif.gz | 132.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5lwa.ent.gz | 104.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5lwa.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5lwa_validation.pdf.gz | 433.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5lwa_full_validation.pdf.gz | 436.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5lwa_validation.xml.gz | 14.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5lwa_validation.cif.gz | 20.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lw/5lwa ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lw/5lwa | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17605.596 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Turnip yellow mosaic virus (ウイルス) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P10358, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ...参照: UniProt: P10358, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, RNA-directed RNA polymerase #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.66 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1 M trisodium citrate pH 5.6, 0.2 M ammonium acetate, 18%(w/v) PEG 4000, 5%(v/v) MPD |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9763 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.653→50 Å / Num. obs: 38202 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06302 / Net I/σ(I): 11.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.653→1.712 Å / Rmerge(I) obs: 0.9332 / Num. unique all: 3525 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5LW5 解像度: 1.653→37.421 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.58
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.653→37.421 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|